БИОХИМИЯ - Основные регуляторы и биологические жидкости человеческого организма - 2016 год
1. ФЕРМЕНТЫ
1.2. Строение и свойства ферментов
Ферменты имеют большую молекулярную массу: 10 000 до 1 000 000 дальтон, и им присущи все физические и химические свойства белков.
В природе существуют как простые (протеины), так и сложные (протеиды) ферменты. Таким образом, по строению различают две группы ферментов - протеины и протеиды.
Протеины состоят только из белковой молекулы (например, ферменты пепсин, трипсин, уреаза, лизоцим, фосфатаза).
Большинство природных ферментов - сложные белки (протеиды). Они содержат белковую часть - апофермент и активное вещество небелковой природы - кофермент (коэнзим, кофактор, простетическую группу). Коферментом может быть вещество как неорганической, так и органической природы небольшой молекулярной массы (производные витаминов, нуклеотидов, ионы металлов ит.д.).
Коферменты являются активной частью фермента и выполняют разнообразные функции. Они могут выступать либо переносчиками различных функциональных групп, либо активаторами ферментов. Например, витамин В6 в составе фермента пиридок - сальфосфат катализирует переаминирование аминокислот (перенос аминогруппы), НАД переносит электроны и водород, кофермент А (КоА) - кислотные остатки и т. д.
Иногда коферменты прочно связаны с апоферментом - соединены с полипептидной цепью ковалентной связью, такие коферменты называют простетической группой.
В структуре белковой молекулы фермента различают 2 центра.
1. Активный центр, служащий для связи фермента с субстратом. Это определенный участок молекулы фермента, имеющий форму щели или впадины. Он определяет специфичность и каталитическую активность фермента.
2. Аллостерический центр, являющийся местом связывания с ферментом активаторов (повышают активность ферментов) или ингибиторов (понижают активность ферментов).
При изменении структуры фермента нарушается структура активного или аллостерического центра, в результате чего исчезает ферментативная активность.
Около 1/3 всех известных ферментов содержат ион металла или активируется ионами металлов. Прочность связи металла с белковой частью молекулы колеблется в широких пределах. Одни ферменты в процессе их выделения ион металла из-за диссоциации теряют, другие ферменты его при очистке сохраняют - это металлоферменты (металлопротеины).