Основы биохимической инженерии Часть 1 - Бейли Дж., Оллис Д. 1989
Химические основы жизни
Аминокислоты и белки
Четвертичная структура и регулирование биологических процессов
Белки могут быть построены из нескольких полипептидных цепей (субъединиц); из таких белков наиболее широко известен, по-видимому, гемоглобин. Под четвертичной структурой белка понимают способ упаковки субъединиц. Как видно из приведенных в табл. 2.10 данных, множество белков, в особенности ферментов (обычно их названия оканчиваются суффиксом -аза), представляют собой олигомеры и поэтому должны обладать характерной четвертичной структурой. Считается, что четвертичная структура стабилизируется теми же силами и связями, что и третичная. Иногда, как в случае инсулина, в образовании четвертичных структур участвуют дисульфидные связи, однако в большинстве приведенных в табл. 2.10 примеров субъединицы удерживаются в олигомерной молекуле белка за счет более слабых взаимодействий. Известно, что многие олигомерные белки способны к самоконденсации, так, например, разделенные а- и ß-цепи гемоглобина в растворе быстро ассоциируют с образованием молекул интактного гемоглобина. Это свойство белков чрезвычайно показательно в том смысле, что оно свидетельствует (по меньшей мере в некоторых случаях) об определяющей роли биохимического одномерного кода ДНК, который характеризует не только первичную структуру белков, но и посредством ее все высшие структурные уровни белков, а следовательно, и их специфические биологические функции.
Имеющиеся в настоящее время данные показывают, что построение молекул некоторых белков из нескольких субъединиц обеспечивает выполнение по меньшей мере двух важных биологических функций: во-первых, регулирует каталитическую активность ферментов и, во-вторых, создает широкие возможности для построения родственных, но не идентичных молекул из одного и того же набора субъединиц. Иллюстрацией последней функции могут служить белки, называемые изоферментами или изозимами. Изоферменты представляют собой различные молекулярные формы фермента, катализирующие одну и ту же реакцию в организмах одного вида. Существование изоферментов само по себе может показаться ненужным, однако на самом деле доступность параллельных, но различных каталитических процессов является важным элементом ряда систем биохимической регуляции (гл. 3 и 5). Известно, что некоторые изоферменты представляют собой олигомерные белки; описан случай изоферментов, построенных из пяти субъединиц только двух типов. Подобную конструкцию можно считать выгодной и целесообразной, поскольку она позволяет синтезировать пять различных белков всего лишь из двух полипептидных цепей.
Таблица 2.10. Характеристики некоторых олигомерных белков*
Белок |
Молекулярная масса |
Число полипептидных цепей |
Число дисульфидиых связей |
Инсулин |
5798 |
1+1 |
3 |
Рибонуклеаза |
13 683 |
1 |
4 |
Лизоцим |
14 400 |
1 |
5 |
Миоглобин |
17 000 |
1 |
0 |
Папаин |
20 900 |
1 |
3 |
Трипсин |
23 800 |
1 |
6 |
Химотрипсин |
24 500 |
3 |
5 |
Карбоксипептидаза |
34 300 |
1 |
0 |
Гексокиназа |
45 000 |
2 |
о |
Такаамилаза |
52 000 |
1 |
4 |
Альбумин сыворотки быка |
66 500 |
1 |
17 |
Енолаза дрожжей |
67 000 |
2 |
0 |
Гемоглобин |
68 000 |
2+2 |
0 |
Алкогольдегидрогеназа из печени |
78 000 |
2 |
о |
Щелочная фосфатаза |
80 000 |
2 |
4 |
Гемэритрин |
107 000 |
8 |
0 |
Глицеральдегидфосфатдегидрогеназа |
140 000 |
4 |
0 |
Лактатдегидрогеназа |
140 000 |
4 |
0 |
у-Глобулин |
140 000 |
2+2 |
25 |
Алкогольдегидрогеназа из дрожжей |
150 000 |
4 |
0 |
Триптофансинтетаза |
159 000 |
2+2 |
|
Альдолаза |
160 000 |
4(?) |
0 |
Фосфорилаза b |
185 000 |
2 |
|
Треониндезаминаза из сальмонелл |
194 000 |
4 |
|
Фумараза |
200 000 |
4 |
0 |
Триптофаназа |
220 000 |
8 |
4 |
Формилтетрагидрофолатсинтетаза |
230 000 |
4 |
|
Аспартаттранскарбамилаза |
310 000 |
4+4 |
0 |
Глутаматдегидрогеназа |
316 000 |
6 |
0 |
Фибриноген |
330 000 |
2+2+2 |
|
Фосфорилаза а |
370 000 |
4 |
|
Миозин |
500 000 |
2+3 |
0 |
ß-Галактозидаза |
540 000 |
4 |
|
Рибулозодифосфаткарбоксилаза |
557 000 |
24 |
а Воспроизведено с разрешения из работы: Лёви А., Сикевиц Ф., Структура и функция клетки. — М.: Мир, 1971.