ОСНОВЫ СТРОЕНИЯ И КИНЕТИКИ ФЕРМЕНТОВ В БИОЛОГИЧЕСКИХ СИСТЕМАХ - О. А. Науменко - 2017
5 Перечень вопросов, выносимых на экзамен
1. Определение энзимологии как науки.
2. Номенклатура и классификация ферментов (6 основных классов). Принципы построения названий ферментов. Привести пример.
3. Понятие о мономерах и олигомерах.
4. Первичная, вторичная и третичная структура белков мономеров. Элементы вторичной структуры белка.
5. Структура олигомерных ферментов. Гомогенные и гетерогенные олигомеры. Понятие изоферментов.
6. Надмолекулярная организация ферментов. Мультиферментные комплексы. Мультиферментные конъюгаты. Мультиферментные ансамбли.
7. Понятие о простетической группе в составе сложных ферментов. Определения понятий апофермента, кофактора, кофермента. Кофакторы ферментов (неорганические и органические) и их роль в работе ферментов.
8. Принципы пространственной организации молекулы ферментов. Силы, стабилизирующие третичную структуру белка.
9. Понятие об энергии активации, энтальпии и энтропии. Значение водородных связей в формировании нативной структуры ферментов.
10. Физическая форма третичной структуры ферментов.
11. Роль дисульфидных ковалентных связей в формировании третичной структуры белка.
12. Механизм сворачивания белка в третичную конформацию.
13. Парадокс С. Левинталя и его решение. Свойства нативной конформации белка.
14. Стадии сворачивания белка. Иерархический принцип сворачивания.
15. Внутриклеточная регуляция формирования пространственной структуры белка. Два механизма регуляции: скорости сворачивания и защиты белка от неспецифической агрегации.
16. Понятие о шаперонах и шаперонинах. Их значении в формировании третичной структуры белка -фермента.
17. Домены — структурные и функциональные характеристики. Доказательства доменной стадии сворачивания белка. Свойства доменов.
18. Структура активного центра фермента. Монокомпонентные и двухкомпонентные АЦ. Строение двухкомпонентных АЦ.
19. Формирование активного центра фермента. Характеристика нуклеофильных и электрофильных R-групп, входящих в структуру активного центра.
20. Локализация активного центра фермента. Свойства среды активного центра ферментов.
21. Понятие о фермент-субстратном комплексе. Характеристика связей, принимающих участие в формировании комплекса. Понятие «хелатного» комплекса.
22. Четыре основных механизма образования хелатных фермент-субстратных комлексов в растворителе - воде.
23. Прочность комплексов «фермент-лиганд» (оценка свободной энергии сорбции). Факторы, снижающие энтропию при образовании комплекса «фермент- лиганд».
24. Вклад гидрофобных взаимодействий в свободную энергию сорбции при формировании комплекса «фермент-лиганд».
25. Вклад электростатических и водородных связей в свободную энергию сорбции при формировании комплекса «фермент-лиганд».
26. Причины ускорения реакций ферментами.
27. Понятие комплементарности между ферментом и субстратом. Характеристика энергии связывания при образовании фермент - субстратного комплекса. Силы, стабилизирующие фермент - субстратный комплекс.
28. Катализ сериновыми протеазами. Характеристика фермент-субстратного комплекса при катализе сериновыми протеазами. Роль водородной связи в образовании переходного состояния субстрата в данном виде катализа.
29. Теория индуцированного соответствия между ферментом и субстратом. Термодинамическая сущность теории (свободной энергии сорбции).
30. Теория «напряжения» или «деформации» при образовании комплекса «фермент - субстрат». Термодинамическая сущность теории (свободной энергии сорбции).
31 Определение метаболизма и его направления. Виды механизмов регуляции: интенсивные и экстенсивные. Понятие о конститутивных и адаптивных ферментах.
32. Классификация механизмов регуляции активности ферментов по интенсивному пути.
33. Виды ингибирования. Конкурентное и бесконкурентное ингибирование.
34. Необратимая ковалентная модификация (ограниченный протеолиз).
35. Обратимая ковалентная модификация. Регуляция ковалентным связыванием.
36. Понятие об активаторах и ингибиторах. Обратимое и необратимое ингибирование ферментов.
37. Механизмы регуляции активности ферментов без ковалентной модификации.
38. Согласованный аллостерический механизм регуляции.
39. Виды аллостерического взаимодействия (гомотропное и гетеротропное).
40. Механизмы регуляции активности ферментов без ковалентной модификации.
41 Последовательный аллостерический механизм регуляции.
42. Регуляция активности ферментов специфическими лигандами: субстратом и специфическим эффектором.
43. Механизмы регуляции активности ферментов без ковалентной модификации.
44. Диссоциативный механизм регуляции. Понятие протомеров, химеров. Два типа образования ассоциаций протомеров в химеры: изологических и гетерологических. Их значение в регуляции активности ферментов.
45. Механизмы регуляции активности ферментов без ковалентной модификации. Адсорбционный механизм регуляции. Его физиологическое значение, локализация адсорбированных форм ферментов на субклеточных структурах. Понятие компартментализации метаболитов на мембране.
46. Три основных механизма адсорбционной регуляции.
47. Значение адсорбционного механизма регуляции. Компартментализация метаболитов.
48. Эстафетная модель работы ферментов.
49. Адсобционный механизм регуляции, его значение и «эстафетная модель» работы ферментов.
50 Ферментативная кинетика. Термодинамический процесс и его виды.
51 Термодинамические системы и их виды.
52 Первый закон термодинамики.
53 Второй закон термодинамики.
54. Энтальпия и энтропия.
55. Характеристические функции в термодинамике.
56. Химическая кинетика. Порядок реакции и методы его определения.
57. Уравнение Михаэлиса-Ментен.
58. Ограничения кинетики Михаэлиса-Ментен. Семь основных постулатов для выполнения уравнения Михаэлиса-Ментен.
59. Образование кинетически устойчивого фермент-субстратного комплекса (обоснование первого постулата).
60. Природа константы К в уравнении Михаэлиса-Ментен.
61. Приближенное решение уравнения Михаэлиса-Ментен в случае больших времен протекания реакции (обоснование второго постулата).
62. Метаболизм и его функции, регуляция метаболизма. Катаболизм и анаболизм, их взаимосвязь.
63. Последовательность процессов метаболизма и стадии извлечения энергии питательных веществ.
64. Пути потребления кислорода (биологическое окисление). Понятие редокс - потенциала. Уравнение Нернста.
65. Понятие тканевого дыхания, его стадии и расчёт дыхательного коэффициента.
66. Компоненты дыхательной цепи и типы окисления субстратов. Понятие полной и укороченной дыхательной цепи.
67. Окислительное фосфорилирование. Определение. Механизм. Стадии.
68. Количественная оценка окислительного фосфорилирования
69. Цикл трикарбоновых кислот. История открытия. Последовательность реакций и характеристика ферментов.
70. Биологическое значение и регуляция цикла трикарбоновых кислот.
6 Фонд тестовых заданий
Раздел 1 Общие принципы структурной организации белков ферментов
1.1 Согласно современной международной номенклатуры в названии ферментов используются:
а) исторические названия;
б) названия ферментов по типу катализируемой реакции;
в) названия ферментов по наименованию субстрата реакции;
г) по структуре фермента;
д) по классам, подклассам и подподклассам.
1.2 Структурно обособленные и пространственно отдаленные друг от друга области белковой молекулы, обладающие определенной структурной автономией, называются:
а) субъединицами;
б) конъюгатами;
в) доменами;
г) активными центрами.
1.3 В основе номенклатуры изоферментов (порядкового номера) находится:
а) количество субъединиц;
б) молекулярная масса;
в) электрическая подвижность в катализе;
г) химическая активность в катализе.
1.4 Какие ферменты катализируют реакции изомеризации:
а) оксидоредуктазы;
б) лигазы;
в) гидролазы
г) изомеразы.
1.5 Какие ферменты катализируют реакции расщепления субстрата с образованием непредельного вещества:
а) оксидоредуктазы;
б) лигазы;
в) гидролазы;
г) лиазы;
д) трансферазы.
1.6 Какие группы ферментов выделяют по строению белковой молекулы:
а) мономорфные;
б) мономерные;
в) мультиферментные;
г) олигомерные;
д) изомерные.
1.7 Гомогенный олигомер состоит:
а) из одинаковых субъединиц;
б) из разных субъединиц;
в) из одинаковых доменов;
г) из разных доменов;
1.8 Олигомер, состоящий из четырех субъединиц двух видов может иметь:
а) 2 изомера;
б) 6 изомеров;
в) 4 изомера;
г) 5 изомеров.
1.9 Участки гидрофобных АКО, расположенные на гидрофильной оболочке фермента, выполняют роль (один вариант ответа):
а) ингибитора;
б) активатора;
в) субстрат-связывающей площадки;
г) продукт-связывающей площадки.
1.10 В процессе сворачивания белок-фермент стремится уменьшить поверхность раздела, чтобы (один вариант ответа):
а) увеличить потери энтропии;
б) уменьшить потери энтропии;
в) увеличить энтальпию;
г) уменьшить энтальпию.
1.11 В первую стадию сворачивания белка-фермента происходит:
а) Образование олигомеров;
б) Образование полипептидов первичной структуры;
в) Образование элементов вторичной структуры;
г) Образование элементов супервторичной структуры белка.
Раздел 2 Общие вопросы кинетики и термодинамики ферментативных реакций
2.1 Совокупность тел или веществ, участвующих в обмене веществ или энергии между собой и окружающей средой, называется
а) открытой термодинамической системой
б) закрытой термодинамической системой
в) изолированной термодинамической системой
г) Нет правильного ответа
2.2 К интенсивным свойствам термодинамической системы можно отнести
а) температуру
б) давление
в) вес
г) объем
2.3 Признаками равновесного ТП в ТС является
а) Работа, совершаемая над системой максимальная
б) Работа, совершаемая над системой минимальная
в) Работа, совершаемая самой системой минимальная
г) Работа, совершаемая самой системой максимальная
2.4 Эндотермические реакции в ТС сопровождаются
а) повышением энтальпии
б) понижением энтальпии
в) - dH
г) + dH
2.5 Если значение dS в ТС увеличивается, то это
а) увеличение упорядоченности молекул вещества
б) уменьшение упорядоченности молекул вещества
в) увеличение степей свободы вращательного движения молекул
г) уменьшение степей свободы вращательного движения молекул
2.6 Законы термодинамики могут быть применимы к
а) открытым термодинамическим системам
б) закрытым термодинамическим системам
в) изолированным термодинамическим системам
г) нет правильного ответа
2.7 К экстенсивным свойствам термодинамической системы можно отнести
а) температуру
б) давление
в) вес
г) объем
2.8 Признаками неравновесного термодинамического процесса в системе является
а) работа, совершаемая над системой максимальная
б) работа, совершаемая над системой минимальная
в) работа, совершаемая самой системой минимальная
г) работа, совершаемая самой системой максимальная
2.9 Экзотермические реакции в ТС сопровождаются
а) повышением энтальпии
б) понижением энтальпии
в) - dH
г) + dH
2.10 Если значение dS в ТС уменьшается, то это свидетельствует об
а) увеличение упорядоченности молекул вещества
б) уменьшение упорядоченности молекул вещества
в) увеличение степей свободы вращательного движения молекул
г) уменьшение степей свободы вращательного движения молекул
2.11 С точки зрения физики, порядок химической реакции определяется
а) последовательностью взаимодействия реагирующих веществ
б) количеством одновременно реагирующих веществ
в) количеством взаимодействующих молекул реагирующих веществ
г) количеством взаимодействующих молей реагирующих веществ
д) количество взаимодействующих молей реагирующих веществ
2.12 Если в химической реакции участвует 1-а молекула вещества, то порядок реакции
а) нулевой
б) мономолекулярный
в) бимолекулярный
г) тетрамолекулярный
2.13 Скорость ферментативной реакции от концентрации фермента
а) не зависит
б) зависит прямо пропорционально (линейно)
в) зависит нелинейно
г) зависит обратно пропорционально (линейно)
2.14 Признаком стационарности химической ферментативной реакции является
а) постоянная скорость реакции
б) постоянная концентрация реагирующих веществ
в) отношение изменения скорости реакции к изменению времени реакции равно «нулю»
г) все выше перечисленное
2.15 Скорость ферментативной реакции определяется
а) активностью фермента в единицах активности
б) числом оборотов реакции за единицу времени
в) удельной активностью
г) нет правильного ответа