Гликопротеины - Хьюз Р. 1985
Литература
Такой сокращенный список литературы — вынужденная мера, так как необходимо упомянуть только самые важные сообщения. Цитируемые здесь статьи не всегда приоритетны, однако они обеспечивают необходимые сведения по обсуждаемой теме. С работами [I, 2] следует ознакомиться обязательно; работа [3] представляет интерес с точки зрения истории изучения гликопротеинов. Ссылки, отмеченные звездочками, рекомендуются для общего знакомства с вопросом.
1. Ehrich Р. Proc. Roy, Soc. В, London, 66, 4246 (1900).
2. Morgan W.T.S. Proc. Roy. Soc. B. London, 151, 308—347 (1960).
*3. Gotischalk A., ed. Glycoproteins: their composition structure and function, Elsevier, Amsterdam (1972).
*4. Rees D. A. Polysaccharide shapes, Chapman and Hall, London (1977).
*5. Brown R. G., Kim mins W. C. Internationa! Review of Biochemistry II, Vol. 13: Plant Biochemistry (Northcote D. H., ed.), University Park Press, Baltimore, pp. 183—209 (1977).
6. Finite Krusius T., Margoiis R. K., Margolis R. U. J. Biol. Chem., 254, 10295—10300 (1979).
*7. Montreuil J. Adv. Carb. Biochem., 37, 157—223 (1979).
*8. Kobata A. Analyt. Biochem., 100, 1—4 (1979).
9. Huang C.-С., Mayer H. E., Montgomery R. Canb. Res., 13, 127— 137 (1970).
10. Narasimhan S., Harpaz N., Longmore G., Carver J.-P., Grey A. A., Schachter H. J. Biol. Chem., 255, 4876—4884 (1980).
11. Longmore G. D., Schachter H. Carbohydr. Res., 100, 365—392 (1982).
12. Takayasu T., Takahashi N., Skinoda T. Biochem Biophys Res. Commun, 97, 635—641 (1980).
13. Chapman A., Kornfeld R. J. Biol. Chem., 254, 816—828 (1979).
14. Fournet B., Montreuil J., Strecker G., Dorland L., Haverkamp J., Vliegenthart F. G., Binette J. P., Schmid K. Biochemistry, 17, 5206—5214 (1978).
15. Takahashi N., Nishibe H. Biochim, Biophys. Acta, 657, 457—467 (1981).
16. Słomiany В. L., Murty V.L.N., Słomiany A. J. Biol. Chem., 255, 9719—9723 (1980).
*17. Hakomori S. I. Seminars in Hematology, 18, 39—62 (1981).
*18. Hughes R. C. Membrane gycoproteins: a review of structure and function. Butterworths, London (1976).
19. Furthmayr H., J. Supra mol. Struct., 9, 79—95 (1978),
20. Yoshima 77, Furthmayr H., Kobata A. J. Biol, Chem., 255, 9713— 9718 (1980).
21. Fukuda M., Fukuda M. I. Supramol. Struct., 17, 313—324 (1981).
*22. Cappuccnelli P., Motility of living cells, Chapman and Hall, London (1980).
*23. Parodi А. I., Leloir L. Trends Biochem. Sci,, 4, 65—67 (1979).
*24. Hughes R. C., Butters T. D, Trends Biochem. Sci., 6, 228—230 (1981).
25. Chapman A., Li E., Kornfeld S., J. Biol. Chem., 254, 10243— 10249 (1979).
26. Spensre J. P., Elbein A. D. Proc, Nat. Acad. Sci., 77, 2524— 2527 (1S80).
27. Trowbridge I. S., Hyman R. Celi, 17, 503—508 (1979).
28. Bause FEBS Lett., 103, 296—270 (1979).
29. Hart G. W., Brew K., Grant G. ABradshaw R. A., Lennarz W. J. J. Biol. Chem., 254, 9747—9753 (1979).
30. Marshall R. D. Biochem. Soc. Symp., 40, 17—26 (1974).
31. Turca S. H., Stetson В., Robbin P. W. Proc. Nat. Acad. Sci., 74, 4411—4414 (1977).
32. Spiro R. G., Spiro M. Bhoyroo V. D. J. Biol. Chem., 254, 7659—7667 (1979).
33. Tabas I., Konfeld S. J. Biol, Chem., 253, 7779—7786 (1978).
34. Li E., Kornfeld S. J. Biol. Chem., 254, 1600—1605 (1979).
*35. Schachter H., Narasimhan S.. Wilson J. R In: Glycoproteins and Glycolipids in Disease Processes (Walborg E, J., ed,), American Chemical Society, Washington D. C., pp. 21—46 (1978).
36. Sheares B. T., Lau J. J. Y., Carlson D. M. J. Biol, Chem., 257, 599—602 (1982).
37. Fufcuda M. N., Papermaster D. S., Hargrave P. A. J. Biol. Chem., 254, 8201—8207 (1979).
38. Paulson J. C., Prieets J. P., Glasgow L. R., Hill R. L. J. Biol. Chem., 253, 5617—5624 (1978).
39. Yamashita K., Tachibana Y., Nakayama T., Kitamura M., Endo Y., Kobata A. J. Biol. Chem., 255, 5635—5642 (1980).
*40. Bailey A. J., Robbins S. P. Sci. Prog. Oxford, 63, 419—444 (1976).
41. Young J. D., Tsuchiya D., Sandlin D. E., Holroyde M. J. Biochemestry, 18, 4444—4448 (1979).
42. Williams D., Schachter H. J. Biol. Chem., 255, 11247—11252 (1980).
43. Sadler J. E., Rearick J. I., Paulson J. C., Hilt R. L. J. Biol. Chem., 254, 4434—4443 (1979).
44. Bergh M. L. E., Hooghwinkel G. J. M., Etjnden D. H. van den Biochim, Biophys. Acta, 660, 161—169 (1981).
45. Berger E. G., Mandel J., Schilt V. J, Histochem. Cytochem., 29, 364-370 (1981).
46. Blobel C., Dobberstein В. J. Cell. Biol., 67, 835—862 (1975).
47. Das R. C., Health E, C. Proc. Nat. Acad. Sci., 77, 3811—3815 (1980).
48. Rothman S. E., Fine R. E. Proc, Nat, Acad. Sci4 77, 780—784 (1980).
49. Hanover J. A., Lennarz W. J., Young I. D. J. Biol. Chem., 255, 6713—6716 (1980).
50. Mills J. T., Adamany А. M. J. Biol. Chem., 253, 5270—5273 (1978).
51. Carson D. D., Lennar г W. J. J. Biol. Chem., 256, 4679—4686 (1981).
52. Tavares I. A., Coolbear T., Hemming F. W. Arch. Biochem. Biophys. 207, 427—436 (1981).
*53. Watkins W. M. Adv. Human Genetics, 10, 1—136 (1980).
54. Crine P., Seidan N. G., Routhier R., Gossard F., Chretien M. Eur. J. Biochem., 110, 387—396 (1980).
55. Sharon N., Lis H. In: The Antigens vol. 4 (Sela M., ed.) Academic Press, New York, pp. 429—463 (1977).
56. Baenziger S. U., Fiete D. J. Biol. Chem., 254, 2400—24007 (1979).
*57. Olsnes S., Pihl A, In: Receptors and Recognitions BI: The specifity and action of animal, bacterial and plant toxins (Cuatrecasas P., ed.), Chapman and Hall, London, pp. 129—173 (1976).
58. Baenziger J. V., Fiete D. J. Biol. Chem., 254, 9795—9799 (1979).
59. Vischer P., Hughes R. C. Eur. J. Biochem., 117, 275—284 (1981).
60. Hunt L. A. J. Virol., 35, 362—370 (1980).
61. Chapman A., Fujimoto K., Kornfeld S. J. Biol. Shem., 255, 4441—4446 (1980).
62. Trowbridge L S., Hyman R. Eur. J. Immunol., 8, 716—723 (1978).
63. Hercz A., Katona E., Cutz E., Wilson J. R., Barton M. Science, 201, 1229—1232 (1978).
*64. Neufeld E., Ash well G. In: The Biochemistry of Glycoproteins and Proteoglycans (Lennarz W. J., ed.), Plenum Press, New York. pp. 252—257 (1980).
65. Varki A., Kornfeld S. J. Biol. Chem., 255, 10847—10858 (1980).
66. Fischer H. D., Gonzalez-Noriega A., Sly W. S. J. Biol. Chem., 255, 5069—5074 (1980).
67. Reitman M. L., Kornfeld S. J. Biol. Chem., 256, 4275—4281 (1981).
68. Wakeed A., Pohlman R., Hasilik A., von Figura К. J. Biol. Chem., 256, 4150—4152 (1981).
*69. Dean R. T. Cellular degradative processes, Chapman and Hall, London (1978).
*70. Ashwell G., Moreli A. G. Trends Biochem, Sci., 2, 76—78 (1977).
71. Baenziger J. U., Fiete D. Cell, 22, 611—620 (1980).
72. Hatton M. W. C., März L., Berry L. R., Debanne M. L., Regoeczi E., Blochem J., 181, 633—638 (1979).
73. Stockerl R. Gartner V., Moreli A. C., Wotkoff A. W. J, Biol. Chem., 255, 3008—3013 (1980).
75. Stahl P. O., Schlesinger P. H., Rodman J. S., Doebber T. Nature, 264, 86—88 (1976).
76. Mizuno Y., Isozutsumj Y., Kawasaki T., Yamashina I. J. Biol. Chem. 256, 4247—4252 (1981).
77. Warr G. A. Biochem. Biophys. Res. Commun., 93, 737—745 (1980).
78. Drickamer K. J. Biol. Chem., 256, 5827—5839 (1981).
79. Aminoff D., Bell W. C., Vorder Bruegge W. G. In: Cell Surface Carbohydrates and Biological Recognition (Marchesi V. T., Ginsburg V., Robbins P. W. and Fox C. F., eds), Alan R. Liss, New York, pp. 569—581 (1978).
80. Kolb H., Kolb-Backofen V. Biochem. Biophys. Res. Commun., 85, 678—683 (1978).
81. Hildenbrandf, Aronson N. N. Biochim. Biophys. Acta., 587, 373—380 (1979).
*82. Burger M. M., Jumblatt J. In: Cell and Tissue Interactions (Lash J. W and Burger M. M., eds), Raven Press, New York, pp. 155—172 (1977).
83 Muller W. E. G., Zahn R. K., Kuretec B., Miller J., Uhlenbruch G. J. Biol. Chem., 254, 1280—1287 (1979).
*84. Moscona A. A., Hausman R. E. In; Cell and Tissue Interactions (Lash J. W. and Burger M. M., eds), Raven Press, New York, pp. 173—185 (1977).
85. Oppenheimer S. B. Exptl. Cel! Res., 92, 122—126 (1975).
*86. Hughes R C., Pena S. D. Vischer P. In: Cel! Adhesion and Motility (Curtis A. S. G. and Pitts J. D., eds), Cambridge University Press, pp. 329—356 (1979).
*87. Roseman S. Chem. Phys. Lipids, 5. 270—278 (1970).
88. Rauvala H., Hakomori S.-l. J. Ceii Bidl., 88, 149—159 (1981).
*89. Barondes S. H. In: Cell Adhesion and Motility (Curtis A. S. G. and Pitts J. D., eds), Cambridge University Press, pp. 309—324 (1980).
90. Harrison F. J., Chesterton C. J. Nature, 286, 502—504 (1980).
91. Childs R. A., Feizi T. FEBS Lett., 99, 175—179 (1979).
92. Simpson D. L., Thorne D. R., Loh H. H. Nature. 266, 367—369 (1977).
*93. Critnnell F. lnt. Rev. Cytol., 58, 05—144 (1978).
*94. Kleinman H. K., Klebe R. Martin G. R. J, Cell Biol., 88, 473—485 (198І).
*95. Ruoslahti E., Engvalt E., Itayman E. Coll. Res., 1, 95—128 (1981).
96. Engel I., Odermatt E., Engel A., Madri I. A., Furthmayr H., Rhode H., Timpl R. J. Mol. Biol., 150, 97—120 (1981).
97. Kleinman H. K., Wilkes C. M., Martin G. R. Biochemistry, 20, 2325-2330 (1981).
98. Chen W. T., Singer S. J. Proc. Nat. Acad. Sci. 77, 7318—7322 (1980).
99. Aplin R. C., Hughes R. C., Jaffe C. L., Sharon N. Exptl. Cell Res., 134, 488—494 (1981).
100. Sakashita S., Engvall E, Ruoslahti E. FEBS Lett., 116, 243— 246 (1980).
101. Carlin B., Jaffe R., Bender B., Chung A. E. J. Biol. Chem., 256, 5209—5214 (1981).
102. West C., Lanza W. R., Rosenbloom I., Lowe M., Holizer H., Avdavotic N. Cell, 17. 491—501 (1979).
*103. Hughes R. C., Pena S. D. J. In: Carbohydrate Metabolism and Its Disorders, vol. 3 (Randle P. J., Steiner D. F. and Whelan W. H., eds.). Academic Press, New York, pp. 363—423 (1981).
104. Bedi G. S., French W. C., Bahl O. J. Biol. Chem., 257, 4345— 4355 (1982).
105. Elder J. H., Alexander S. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 79, 4540-4544 (1982).
106. Bennett V., Davis I. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 78, 7550— 7554 (1981).
107. Bennett V., Davis J., Fowler W. E. Nature, 299, 126—130 (1982).
108. Glenney J., Glenney P., Weber K. Cell, 28. 843—854 (1982).
109. Vijay I. K., Per dew G. H. Eur. J. Biochem., 126, 167—172 (1982).
110. Prakask C., Vijay I. K. Biochemistry, 21, 4810—4818 (1982).
111. Rearick J. I., Fujimoto K., Kornfeld S. J. Biol. Chem., 256, 3762—3769 (1981).
112. Burns D. M., Toaster O. J. Biol, Chem., 257, 9991—10000 (1982).
113. Reitman M. L., Trowbridge J. S., Kornfeld S. J, Biol. Chem., 257, 10357—10363 (1982).
114. Tulsiani D. R. P., Harris T, M., Toaster O. J. Biol. Chem., 257, 7936—7939 (1982).
115. Elbein A, D., Borltng P., Vosveck K., Horisberger M. J. Biol. Chem., 257, 1573—1576 (1982).
116. Molyneaux R. J., James L, F. Science, 216, 190—191 (1982).
117. Narasimhan S. J. Biol. Chem., 257, 10235—10242 (1982).
118. Gleeson P., Vella G., Narasimhan S., Schächter H. Fed. Proc. 41, 1147 (1982).
119. Stirpe F., Olsnes S., Pihl A. J, Biol. Chem., 255, 6947—6953. (I960).
120. Thorpe P. E., Brown A. N. F., Ross W. С. J., Cumber A. J., Detre S. I., Edwards D. S., Davies A, S. J., Stirpe F, Eur. J. Biochem., 116, 447—454 (1981),
121. Madley I. C., Cook M. J., Hames B. D. Biochem. J., 204, 787— 794 (1982).
122. Ray J., Lamer R. A. Cell., 28, 91—98 (1982).
123. Drake D. K., Rosen S. D. J. Cell Biol., 93, 383—389 (1982).
124. Elliott K., O'Conner M., Whealan J. (eds.) CIBA Symposium 80. Adhesion and micro-organism pathogenicity, Pitman Medical, London (1982).
125. Muiray P. A., Levine M. J., Tabak L. A., Reddy M. S. Biochem. Biophys. Res. Commun., 106, 390—396 (1982).
126. Aronson M., Medalia O., Schori L., Mirelman D., Sharon N., Ofek I. J. Infect. Dis., 139, 329—332 (1979).
127. Van de Water L., Schroeder S., Crenshaw E. B., Hynes R. O. J. Cell Biol., 90, 32—39 (1981).
128. Fukunda M., Leoery S, B., Hakomori S. I. J. Biol, Chem., 257, 6856—6860 (1982).
129. Hayashi M., Yamada K. M. J. Biol. Chem., 256, 11292—11300 (1981).
130. Atherton В. T., Hynes R. O. Cell, 25, 133—141 (1981).
131. Pierschbacher M. D., Ruoslahti E., Sundelin J., Lind P., Peterson P. A. J. Biol. Chem., 257, 9593—9597 (1982).