Основы биохимии Том 1 - А. Ленинджер 1985

Биомолекулы
Белки: ковалентная структура и биологические функции
В ходе гидролиза белки распадаются на аминокислоты

Многие белки получены в чистом кристаллическом виде. На рис. 6-2 показаны кристаллы чистого трипсина, пищеварительного фермента, секретируемого в кишечник, и цитохрома с, митохондриального белка, играющего роль переносчика электронов. При кислотном или щелочном гидролизе белки так же, как и простые пептиды (разд. 5.22), расщепляются с образованием смеси свободных аминокислот, входивших в состав этих белков в качестве строительных блоков. Для каждого индивидуального белка характерно определенное соотношение различных аминокислот, образующихся в результате полного гидролиза этого белка. В табл. 6-2 приведены данные о составе смесей аминокислот, полученных при полном гидролизе цитохрома с и бычьего химотрипсиногена - неактивного предшественника пищеварительного фермента химотрипсина. Видно, что эти два белка, выполняющие совершенно разные функции, сильно различаются и по относительному содержанию в них различных аминокислот. 20 аминокислот никогда не входят в состав белка в эквимолярных количествах. Одни аминокислоты встречаются в каждой молекуле данного белка лишь по одному разу, тогда как другие значительно чаще. Более того, далеко не все белки содержат все 20 аминокислот. Каждому индивидуальному белку свойственно характерное для него соотношение аминокислотных строительных блоков.

Рис. 6-2. А. Кристаллы чистого цитохрома с, выделенного из сердца лошади. Цитохром с - это белок, который служит переносчиком электронов в митохондриях. Б. Кристаллы бычьего трипсина.

Таблица 6-2. Аминокислотный состав двух белков

Указано число остатков каждой аминокислоты на одну молекулу белка