БИОХИМИЯ - Л. Страйер - 1984
ТОМ 1
ГЛАВА 1. МОЛЕКУЛЫ И ЖИЗНЬ
1.2. Пространство, время и энергия
При рассмотрении структуры молекул важно представлять себе их размеры (рис, 1.5). Измерения длины на атомарном уровне производят обычно в ангстремах; один ангстрем (А) равен 10-10 метра (м) или 0,1 нанометра (нм). Например, длина связи С — С составляет 1,54 А. Небольшие биомолекулы, в частности сахара или аминокислоты, как правило, имеют длину в несколько ангстрем. Биологические макромолекулы, например, белки, по крайней мере в десять раз крупнее. Так, гемоглобин-белок эритроцитов, переносящий кислород, имеет диаметр 65 А. Еще на порядок больше по размеру надмолекулярные комплексы. Например, диаметр рибосом-белок-синтезирующих органелл клетки-составляет около 300 А. В диапазоне от 100 А (10 нм) до 1000 А (100 нм) лежат также размеры большинства вирусов. Клетки же, как правило, имеют в сотни раз большие размеры и измеряются уже в микрометрах (мкм). Например, наибольшая длина эритроцита равна 7 мкм (7 •104 А). Важно отметить, что предел разрешающей способности светового микроскопа составляет около 0,2 мкм (2000 А), что соответствует размеру многих клеточных органелл. Так, в световом микроскопе видны митохондрии - основные производители АТР в аэробных клетках. Большая часть наших представлений ообиологических структурах размерами от 1 А (0,1 нм) до 104 А (1 мкм) получена благодаря использованию электронной микроскопии и дифракции рентгеновских лучей.
Рис. 1.5. Размеры некоторых биомолекул, надмолекулярных комплексов и клеток
Молекулы, составляющие живое, подвергаются постоянным превращениям. В биологических системах химические реакции катализируются ферментами, которые способны превращать субстрат в продукт реакции за время, исчисляемое, как правило, миллисекундами (мс, 10-3с). Некоторые ферменты работают еще быстрее; реакция завершается за несколько микросекунд (мкс, 10-6 с). Конформационные изменения биологических макромолекул протекают также очень быстро. Например, на раскручивание двойной спирали ДНК, необходимое для ее репликации и экспрессии, требуются лишь микросекунды. Поворот одного домена белка по отношению к другому занимает наносекунды (нс, 10-9 с), Многие нековалентные связи в макромолекулах образуются и разрываются в течение лишь нескольких наносекунд. Процессы, протекающие еще быстрее, можно оценить лишь с помощью очень коротких световых импульсов лазерных установок. Примечательно, что начальное событие при зрительном восприятии-изменение структуры светопоглощающих группировок -происходит в течение нескольких пикосекунд (пс, 10-12 с) после поглощения фотона. Все это показывает, что скорости биологических процессов могут варьировать в широких пределах (рис. 1.6). Весьма важно представлять себе также длительность эволюционного времени. Жизнь на Земле возникла 3,5 • 109 лет тому назад, что соответствует 1,1 • 1017 с.
Рис. 1.6. Типичные скорости протекания реакций в биологических системах
Рассмотрим также изменения энергии, происходящие при различных молекулярных превращениях (рис. 1.7). Первичным источником необходимой для жизни энергии является Солнце. Поглощение видимого света, например, фотонов зеленого света, дает 57 килокалорий на моль (ккал/моль). Содержание энергии, запасенной в молекулах АТР - универсальной энергетической валюты в биологических системах, составляет 12 ккал/моль. По сравнению с этими величинами средняя энергия каждой из степеней свободы колебательного движения молекул невелика: 0,6 ккал/моль при 25°С, что значительно ниже, чем это требуется для диссоциации ковалентных связей (83 ккал/моль для связи С — С, например). Отсюда следует, что образованный ковалентными связями скелет биомолекул стабилен в отсутствие ферментов или притока энергии. С другой стороны, указанная величина тепловой энергии оказывается достаточной для образования или разрыва в биологических системах нековалентных связей, энергия которых составляет обычно лишь несколько килокалорий на моль. Процессы выработки и накопления энергии подробно рассматриваются в части II книги.
Рис. 1.7. Некоторые биологически важные величины энергии.
