Структура и функционирование белков. Применение методов биоинформатики - Джон Ригден 2014

Предсказание структуры мембранных белков
Структурные классы
Бета-бочонки

Трансмембранные белки, имеющие структуру бета-бочонков, присутствуют во внешних мембранах грамотрицательных бактерий, клеточных стенках грамположительных бактерий, а также во внешних мембранах митохондрий и хлоропластов. Они состоят из рядов антипараллельных ß-тяжей, встроенных в мембрану. Каждый из тяжей связан с предыдущим и последующим тяжом в последовательности водородными связями. Ряды тяжей соединяются друг с другом с помощью внемембранных петель. Бета-тяжи содержат полярные и гидрофобные аминокислоты, которые чередуются таким образом, что гидрофобные остатки направлены к внешней поверхности поры и контактируют с окружающими ее липидами, а гидрофильные остатки направлены к внутренней поверхности поры. Все трансмембранные белки, имеющие структуру ß-бочонка, имеют простую топологию, организованную по принципу чередования подъемов и спадов, которая, вероятно, отражает их общее эволюционное происхождения и схожий механизм укладки. К числу ТМ белков, имеющих структуру ß-бочонков, принадлежат порины. Эти ß-бочонки состоят из 16 или 18 ß-тяжей и представляют собой заполненные водой каналы. По таким каналам осуществляется пассивная диффузия питательных веществ и продуктов обмена через наружную мембрану (рис. 4.2). Потенциально токсичные вещества большего размера не могут попасть в клетку из-за ограничений, обусловленных размерами канала. Порины и схожие с ними структуры составляют 2-3% продукции генов грамотрицательных бактерий (Wimley 2003).

Рис. 4.2. (Цветную версию рисунка см. на вклейке.) Типичный ß-бочонок - мономерный порин OmpG из Escherichia coli, вид сбоку. Порины - трансмембранные белки, имеющие в центре полость, через которую осуществляется диффузия малых молекул. PDB ID 2f1c