Химия белка - Часть 2 - Избранные разделы частной химии белка - Ашмарин И. П 1968

Сократительные белки мышечной ткани
Тропомиозин

Тропомиозин — белок со сравнительно небольшим молекулярным весом — около 70 000, состоящий из двух полипептидных цепочек, преимущественно в a-форме. Длина молекулы близка к 400 Å. Тропомиозин довольно близок по аминокислотному составу к миозину; единственное существенное отличие — это отсутствие триптофана; С-концевая аминокислота представлена изолейцином, как у миозина, а N-концевая аминокислота не была обнаружена. Он растворим в воде и разбавленных солевых растворах; его изоэлектрическая точка лежит при pH 5,1, а осаждение происходит в широкой зоне — при 45—70% насыщении сернокислым аммонием. Растворы тропомиозина характеризуются очень высокой вязкостью. В бессолевых растворах и при очень малых концентрациях солей полярные молекулы тропомиозина весьма склонны к агрегации, соединяясь концами и образуя нитевидные и сетчатые структуры. С повышением ионной силы раствора вязкость быстро падает. В этом отношении тропомиозин напоминает актомиозин и существенно отличается от актина. Тропомиозин способен также образовывать комплексы с актином. Однако в отличие от миозина тропомиозин лишен энзиматической активности и его комплексы с актином не способны к суперпреципитации под влиянием АТФ.

Функция тропомиозина до сих пор полностью не выяснена. Однако есть основания полагать, что тропомиозин необходим в миофибрилле как звено механизма, с помощью которого ионы кальция влияют на АТФ-азную активность актомиозина. Свои функции в отношении ионов кальция тропомиозин, как установлено исследованиями последних лет, выполняет не один, а в комплексе с недавно открытым белком — тропонином. Относительное содержание последнего в мышце невелико и данных о его составе и свойствах пока немного.

Полагают также, что тропомиозин необходим для фиксирования сокращенного состояния мышцы в течение длительного времени — так называемая запирательная функция тропомиозина. Это явление особенно выражено у моллюсков, в мышцах которых тропомиозин найден в сравнительно больших количествах (25—30% от общего белка). Мышцы, обнаруживающие способность к длительному титаническому сокращению, также богаты тропомиозином. По-видимому, молекулярный механизм запирательной функции тропомиозина состоит в образовании кополимеров с нитевидными молекулами F-актина.