Биохимические основы жизнедеятельности организма человека - Волков Н.И., Несен Э.Н. 2000

Биохимические основы жизнедеятельности организма человека
Ферменты - биологические катализаторы
Общее представление о ферментах

В организме человека почти все химические реакции, лежащие в основе обмена веществ и его жизнедея­тельности, протекают очень быстро при относитель­ном постоянстве температуры, давления, концентра­ции реагирующих веществ, активной реакции среды. Это возможно только благодаря наличию биологи­ческих катализаторов. Во всех клетках организма роль биологических катализаторов выполняют фер­менты, или энзимы.

Ферменты — это высокоспециализированные белки, которые ускоряют химические реакции в клетках, т. е. являются биологическими катализаторами. Они не могут вызывать новые реакции или изменять их нап­равление, но регулируют скорость протекающих в ор­ганизме реакций. Ферменты используются в очень малых количествах, так как проявляют высокую ката­литическую активность и в ходе катализа их молекулы не изменяются.

В клетках протекает множество химических реак­ций, каждая из которых контролируется специфичес­ким ферментом. Поэтому в них образуется много различных видов ферментов, катализирующих прев­ращение специфических веществ. Вещества, превра­щение которых катализирует фермент, называются субстратами. Фермент увеличивает скорость хими­ческой реакции, снижая энергию активации, которая необходима для превращения субстратов.

Ферменты могут находиться в жидкой части клет­ки (цитозоле) и отдельных клеточных органеллах (яд­ре, митохондриях, рибосомах, лизосомах и др.), а также входить в состав клеточных мембран. В жидкой части клетки локализованы ферменты анаэробного окисления углеводов, биосинтеза жирных кислот, превращения многих аминокислот. В ядре находятся в основном ферменты синтеза нуклеиновых кислот, а в митохондриях — ферменты процессов аэробного окисления углеводов и жирных кислот (весь набор цикла лимонной кислоты), превращения отдельных амино­кислот. В мембранах митохондрий локализованы ферменты дыхательной цепи и процессов окислительного фосфорилирования, катализирующие реакции образования АТФ. В рибосомах сосредоточены ферменты био­синтеза белка, а в лизосомах — ферменты гидролитического расщепления различных веществ. Каждый фермент катализирует определенную специ­фическую реакцию, что обеспечивает упорядоченность многостадийных метаболических процессов.

При характеристике каталитического действия фермента определяют его активность. За единицу активности принято такое количество фер­мента, которое катализирует превращение одного микромоля (10^-6 моль) субстрата в 1 мин при оптимальных условиях. Согласно Международной системе единиц, активность фермента принято выражать в каталах, что соответствует количеству фермента, которое превращает 1 моль суб­страта в секунду. Каждый фермент имеет свои оптимальные условия проявления активности, при которых реакция протекает с максимальной скоростью. От активности ферментов и их количества в клетке зависит скорость обмена веществ, а значит, и функциональное состояние орга­низма человека, способность адаптироваться к изменениям внешней и внутренней среды.

Наука о ферментах называется энзимологией. В настоящее время она интенсивно развивается, так как знание механизмов действия ферментов, регуляции их активности играет большую роль в различных областях дея­тельности человека, особенно в медицине. Многие заболевания организ­ма связаны с изменениями активности ферментов или процессов их син­теза. Это проявляется в нарушении их деятельности и называется фер­ментопатией. В настоящее время выявлено около 1500 наследственных ферментопатий. Так, например, подавление синтеза фермента галактазы у детей, который превращает галактозу в глюкозу, вызывает отравление избытком галактозы и гибель в первые месяцы жизни. Многие ферменто­патии сопровождаются замедлением физического развития организма, нарушением обмена веществ, проявлением психической неполноценнос­ти. Изменения процессов синтеза ферментов не всегда вызывают заболе­вания организма. Возможны изменения второстепенных признаков орга­низма, например цвета глаз, волос и др.

При мышечной деятельности может изменяться активность и биосин­тез многих ферментов, что приведет к усилению или замедлению скорос­ти метаболизма питательных веществ и процессов энергообразования во время физической работы и в период восстановления организма. От ак­тивности ферментов зависит физическая работоспособность, скорость восстановления, а также адаптация организма к физическим нагрузкам. Действие многих витаминов и других биологически активных веществ, ко­торые применяются в практике спорта для восстановления организма и регуляции массы тела, связано с ферментами. Воздействием на фермен­ты можно изменять, корректировать скорость метаболизма.

Для названия ферментов в настоящее время используются три основ­ных номенклатуры — тривиальная, рациональная и систематическая.

Тривиальная номенклатура представляет собой рабочей название ферментов, которое не отражает их специального действия. Например, гидролиз белков в желудочно-кишечном тракте осуществляют пепсин (от греч. pepsis — пищеварение) и трипсин (от греч. tripsis — разжижаю). Груп­па окрашенных внутриклеточных ферментов, ускоряющих окислительно­восстановительные реакции, называется цитохромами (от лат. citos — клетка и chroma — цвет).

По рациональной номенклатуре название фермента образуется от наз­вания катализируемого вещества с добавлением окончания «аза». Так, фермент, ускоряющий гидролиз крахмала, называется амилаза (от лат. amilum — крахмал), распад жиров — липаза (от греч. lipos — жир), распад сахарозы — сахараза, гидролиз АТФ — АТФ-аза и т. п.

Систематическая номенклатура ферментов, рекомендуемая Междуна­родной системой единиц, включает название субстрата и тип катализиру­емой реакции с добавлением окончания «аза». Если субстрат находится в виде ионов, то в его названии используется окончание «ат». Так, фермент, который катализирует реакцию окисления молочной кислоты (лактат) в тканях организма, согласно этой номенклатуре называется лактатдегидро­геназа. Систематическая номенклатура позволяет определить, какую реак­цию катализирует фермент.

Ферменты широко используются в различных сферах деятельности че­ловека. С незапамятных времен их применяли при изготовлении сыра, по­лучении спирта, а также в хлебопечении, пивоварении, производстве ан­тибиотиков, витаминов и т. д. Современная промышленность выпускает более 200 ферментативных препаратов, которые применяются в медицин­ской практике для профилактики и лечения различных заболеваний. Так, при заболеваниях желудочно-кишечного тракта применяются трипсин, химотрипсин, липаза и амилаза в виде ферментативных препаратов (бетацид, обомин, панзинорм и др.). Фермент гиалуронидазу в виде препара­тов лидазы и ронидазы применяют при поражении суставов, отеках, ране­ниях, кровоподтеках. Лизоцим применяют при лечении конъюнктивитов, цитохромоксидазу — при кислородной недостаточности, коллагенезу — для рассасывания рубцовых образований, эластазу — для профилактики атеросклероза.

При лечении различных заболеваний, в том числе опорно-двигатель­ного аппарата, посттравматических изменений и др., используется метод системной энзимотерапии. Он основан на комплексном действии ряда по­лиферментных препаратов (вобэнзим, флогэнзим и др.) на многие биохи­мические процессы в организме.

Ферменты используются также при диагностике функционального состояния организма в медицине и современном спорте.