Биохимические основы жизнедеятельности организма человека - Волков Н.И., Несен Э.Н. 2000

Биохимические основы жизнедеятельности организма человека
Ферменты - биологические катализаторы
Свойства ферментов

Для ферментов характерны высокая каталитическая активность, специфич­ность действия и регулируемость их активности.

Благодаря высокой каталитической активности ферментов скорость некоторых химических реакций увеличивается в миллионы раз. Примером может служить обратимая реакция синтеза и распада угольной кислоты, которую катализирует фермент карбоангидраза: СО₂ + Н₂О ⇄ Н₂СО₃. Од­на молекула карбоангидразы эритроцитов способна связывать до 10⁵ мо­лекул СО₂ в секунду, при этом скорость реакции в присутствии фермента увеличивается в 10⁷ раз. Реакция синтеза Н₂СО₃ постоянно протекает в тканях организма при связывании метаболического СО₂, а реакция распа­да Н₂СО₃ интенсивно протекает в капиллярах легких, где происходит вы­ведение СО₂ из организма при выдохе.

Очень высокую активность проявляет каталаза, которая катализирует расщепление токсичного для организма вещества — перекиси водорода: 2Н₂О₂ → 2Н₂О + О₂. При температуре 0 °С одна молекула каталазы разла­гает 40 000 молекул Н₂О₂ в секунду.

Специфичность действия ферментов состоит в том, что фермент может катализировать превращение определенного субстрата или действо­вать на один из типов химических связей в нем. Благодаря этому в клетке множество химических реакций протекает одновременно в строго опреде­ленном порядке. Различают ферменты с абсолютной, относительной, сте­реохимической и групповой специфичностью. Абсолютная специфичность фермента проявляется в том, что он катализирует превращение молекул только одного субстрата. Например, фермент аргиназа способен катализи­ровать распад только аргинина на мочевину и орнитин, а ферменты сахараза, мальтаза, лактаза способны расщеплять только соответствующие ди­сахариды. Относительной специфичностью действия обладают ферменты, которые катализируют разрыв определенного типа химической связи в мо­лекулах разных веществ. Для них строение молекулы субстрата не имеет решающего значения. Относительная специфичность характерна для пептидаз пищеварительного тракта (пепсина, трипсина, химотрипсина), кото­рые расщепляют пептидную связь в различных белках и пептидах, а также фосфатаз, липаз, которые расщепляют эфирные связи в молекулах различных веществ. Стереохимическая субстратная специфичность — самая высокая специфичность действия ферментов. Ферменты действуют только на один из нескольких изомеров субстрата. Так, например, ферменты катализируют превращение только D-изоформы глюкозы и не влияют и ее L-изоформу. Групповая специфичность характерна для ферментов, которые действуют на субстраты с одинаковым типом связи и подобным строением молекул. Так, например, холинэстеразы расщепляют эфирную связь во многих субстратах, которые содержат остаток холина.

Регулируемость активности ферментов осуществляет более тонкую ре­гуляцию скорости и направленности метаболических процессов. Это обеспечивает постоянство внутренней среды организма и приспособление обме­на веществ к условиям среды. Существуют механизмы регуляции активности ферментов на уровне функционирующих в клетке ферментов и на уровне про­цесса их синтеза. Активность уже существующих ферментов может изменять­ся за счет различной модификации молекул фермента — фосфорилирования и дефосфорилирования — присоединения и отщепления остатка фосфорной кислоты, а также протеолиза — отщепления части белка под воздействием специфических агентов, регуляции по принципу обратной связи, когда конеч­ный продукт цикла подавляет активность фермента, катализирующего первую его стадию (эти вопросы более подробно рассмотрены в главе 13).

Регуляция процессов синтеза ферментов осуществляется на уровне генов и на уровне транскрипции (синтеза иРНК). Такие изменения наблю­даются при долговременном воздействии различных факторов среды, фи­зических нагрузок и стероидных гормонов.

Процессы адаптации организма к физическим нагрузкам взаимосвяза­ны с совершенствованием различных механизмов регуляции активности ферментов. При срочной адаптации к физическим нагрузкам изменяется активность уже существующих ферментов. При долговременной адаптации в организме усиливаются процессы синтеза белка, что приводит к увели­чению количества ферментов. Такие изменения повышают адаптационные возможности обмена веществ. Благодаря регулируемости активности фер­ментов можно осуществлять коррекцию отдельных звеньев обмена веществ в организме, что является актуальной проблемой медицины и спорта.