Биохимические основы жизнедеятельности организма человека - Волков Н.И., Несен Э.Н. 2000

Биохимические основы жизнедеятельности организма человека
Биохимия белков
Свойства белков

Проявление биологической активности белков зависит не только от стро­ения их молекул, но и от химических свойств. Основными физико-хими­ческими свойствами белков являются: молекулярная масса, раствори­мость в воде, способность образовывать гели, денатурация, амфотерность, буферное действие и др.

Молекулярная масса белков колеблется от 6000 до нескольких милли­онов дальтон. Так, молекулярная масса гормона инсулина составляет 5733, рибонуклеазы (фермента, расщепляющего РНК) — 12 640, миоглобина (белка мышц) — 17 000, гемоглобина — 64 500, глобулина сыворотки крови — 176 000, миозина (белка мышц) — 493 000. Масса белковых мо­лекул влияет на скорость их передвижения в биологических жидкостях.

Растворимость большинства белков в воде осуществляется благодаря способности связывать воду: она увеличивается при небольших концен­трациях нейтральных солей и уменьшается при их высоких концентрациях. Водные растворы белков представляют собой коллоиды.

Способность образовывать гели или сгустки имеет большое физиоло­гическое значение, поскольку придает им высокую упругость или элас­тичность (белки коллаген и эластин, актомиозиновый комплекс). Гели — это структурные объединения белков (сетки), в которых внутреннее про­странство заполнено большим количеством воды.

Коагуляция (от лат. coagulatio — свертывание, сгущение) — это укруп­нение частиц в коллоидных системах, которое может сопровождаться образованием коагулянта (плотного сгустка). Иногда это приводит к обра­зованию сплошных объемных структур (желатинирование).

Денатурация — это нарушение нативной структуры белков под воздей­ствием различных факторов, приводящее к потере его биологической ак­тивности (рис. 89). Денатурация наблюдается при нагревании, изменении pH среды, ультрафиолетовом и ионизирующем облучении, механическом воздействии солей тяжелых металлов, спирта, ацетона. При быстром уда­лении денатурирующих факторов белок может вернуться в нативное сос­тояние (ренатурировать) с восстановлением его биологической функции.

Амфотерные свойства белков проявляются благодаря наличию сво­бодных -NH₂ и -СООН групп. В кислой среде белки могут диссоциировать как основания, а в щелочной — как кислоты. При взаимодействии с кисло­тами и основаниями белки образуют солеподобные соединения, способ­ные выпадать в осадок. На этом основан один из методов выделения бел­ков — осаждение путем высаливания. Амфотерность белков используют при разделении их на отдельные фракции (метод электрофореза) с целью диагностики различных заболеваний и контроля за изменениями функци­ональных состояний.

Рис. 89 Схема денатурации (развертывания) белковой молекулы и ее ренатурации (возвращение в нативное состояние)

Буферное действие белков (поддержание в тканях организма постоян­ства pH) характерно для немногих белков. К таким, в частности, относит­ся гемоглобин — сильный внутриклеточный буфер в эритроцитах, а также отдельные белки плазмы крови и дипептид карнозин.