ЕКОЛОГІЧНА БІОХІМІЯ - Навчальний посібник - В. М. Ісаєнко 2005
Додаток 2.
ПЕРЕЛІК НАВЕДЕНИХ ФЕРМЕНТІВ І РЕАКЦІЙ, ЯКІ ВОНИ КАТАЛІЗУЮТЬ
Аденілатциклаза (EC 4.6.1.1)— фермент класу ліаз, який каталізує утворення 3',5-циклічного АМФ з АТФ. Фермент міститься в мембранах плазматичних клітин та активується певними гормонами (адреналіном, вазопресином, глюкагоном та кортикотропіном). Циклічний АМФ, що утворюється, є важливим регулятором метаболізму.
Аденозинтрифосфатаза (EC 3.6.1.3)— фермент класу гідролаз, який каталізує гідроліз АТФ до АДФ. Реакція є результатом поєднаної дії білків, які використовують АТФ для активації таких процесів, як скорочення м’язів, підтримання градієнта концентрації, транспортування через мембрану та регуляція концентрації іонів.
Алкогольдегідрогеназа (НАД+(Ф+)) (ЕС1.1.1.71)— фермент класу оксидоредуктаз, який каталізує зворотне окиснення первинних або вторинних спиртів до альдегідів чи кетонів, відповідно використовуючи НАД+ або НАДФ+ як акцептори електронів. Фермент забезпечує також взаємоперетворення ретинолу й ретиналу.
Алкогольдегідрогеназа (НАДФ+) (ЕС 1.1.1.2) — фермент класу оксидоредуктаз, який каталізує зворотне окиснення первинних або вторинних спиртів до альдегідів чи кетонів, використовуючи НАДФ+ як акцептор електронів.
Альдегідоксидаза (ЕС 1.2.3.1)— фермент класу оксидоредуктаз, який каталізує окиснення альдегідів до відповідних кислот з утворенням аніона пероксиду. Це молібденофлавопротеїн, що каталізує окиснення різноманітних гетероциклічних сполук і ксенобіотиків.
Аміноацил-тРНК-синтетаза (ЕС6.1.1.7)— кожна з груп лігаз, яка каталізує утворення зв’язку між амінокислотою та тРНК з використанням енергії АТФ, що приводить до активації амінокислот як стадїі в процесі синтезу білка. Індивідуальні ферменти високоспецифічні до однієї амінокислоти та до будь-якої тРНК, що їй відповідає.
Аміноксидаза —- див. Оксидаза L-амінокислот.
Аспартат-аміак-ліаза (ЕС 4.3.1.1) — фермент, за дії якого на субстрат (аспарагінова кислота) вивільнюється шляхом відщеплення аміак з утворенням подвійного зв’язку.
Аспарматкарбамоїлтрансфераза (ЕС2.1.3.2) — фермент класу трансфераз, що каталізує утворення карбамоїласпартату з карбамоїлфосфату та аспартату в першій стадії біосинтезу піримідинових нуклеотидів.
Na+,K+-АТФаза (ЕС 3.6.1.36)— мембранозв’язаний фермент, що знаходиться на секреторних поверхнях парієтальних клітин. Використовує енергію, що походить від гідролізу АТФ, для забезпечення обміну іонів через клітинну мембрану при виділенні кислоти в порожнину шлунка. Протони та іони хлориду нагнітаються проти градієнта через апікальну мембрану активованих парієтальних клітин у порожнину шлунка в обмін на іони калію. В ЕС називається Н+/K+ -обмінною АТФазою.
Na+,K+-AТФаза (ЕС 3.6.1.37)— фермент класу гідролаз, що каталізує гідроліз АТФ, щоб отримати енергію, необхідну для роботи клітинного натрієвого насоса. У номенклатурі ЕС називається Nа+K+-обмінною АТФазою.
Ацетилхолінестераза (ЕС 3.1.1.7)— фермент класу гідролаз, який гі- дролізує ацетилхолін з утворенням холіну і ацетату.
Гексокіназа (ЕС 2.7.1.1)— фермент класу трансфераз, який каталізує фосфорилювання гексоз на 6-му карбоні, початковий стан використання клітиною вільних гексоз. Цей фермент трапляється в усіх тканинах та існує у формі різних ізозимів.
Гіалуронідаза— будь-який з трьох ферментів (гіалуронатліаза (ЕС 4.2.2.1), гіалуроноглюкозоамінідаза (ЕС 3.2Л.35) та гіалуроноглюкуронідаза (ЕС 3.2.136), які каталізують розпад гіалуронової кислоти. Ці ферменти містяться в тестикулах ссавців, в отруті бджіл і змій, у деяких видах Clostridium, Staphylococcus і Streptococcus.
Гідролази (ЕС 3) — клас ферментів, що каталізують розщеплення хімічних зв’язків із включенням води, наприклад, естерази, глюкозид ази, ліпази, нуклеотидази, пептидази й фосфатази.
3-Гідроксиацил-КоА-дегідрогеназа (β-Кеторедуктаза) (ЕС 1.1.1.35) — фермент класу оксидоредуктаз, який каталізує окиснення на С-3 L-гідроксиацил-коферменту А з утворенням кетоацил-коферменту А, використовуючи НАД+ як акцептор електронів. Ця реакція є одним з етапів окиснення жирних кислот.
Глутамат-аміак лігаза (ЕС 6.3.1.2) — фермент класу лігаз, який каталізує АТФ-залежне амінування глутамату іонами амонію.
Глутаматдегідрогіназа (НАД+(Ф+)) (ЕС 1.4.1.3)— фермент класу оксидоредуктаз, що каталізує окисне дезамінування глутамату з утворенням а-кетоглутарату, використовуючи НАД+ або НАДФ+ як акцептор електронів. Зворотна реакція відіграє основну роль як у синтезі, так і розщепленні глутамінової кислоти, а через трансамінази й інших амінокислот.
Глутамінсинтетаза — див. Глутамат-аміак лігаза.
Глюкозо-6-фосфатдегідрогіназа (ЕС 1.1.1.49)— фермент класу оксидоредуктаз, який каталізує окиснення глюкозо-6-фосфату до лактону, відновлюючи НАДФ* до НАДФН. Ця реакція є першим етапом у пентозофосфатному метаболізмі глюкози. Генетично зумовлений дефіцит ферменту спричиняє сильні гемолітичні кризи у хворих.
Глюкозооксидаза (ЕС 1.1.3.4)— фермент класу оксидоредуктаз, який каталізує окиснення глюкози, відновлюючи оксиген до пероксиду гідрогену. Це флавопротеїн, що містить ФАД і є високоспецифічним щодо P-D-глю- кози. Має антибактеріальну активність, зумовлену утворенням пероксиду гідрогену в реакції, яку каталізує.
Глюкокіназа (ЕС 2.7.1.2,)— фермент класу трансфераз, що каталізує фосфорилювання D-глюкози при 6-му карбоні. Фермент знайдено в безхребетних та мікроорганізмах, він проявляє надзвичайно високу специфічність до глюкози.
β-Галактозидаза (ЕС 3.2.1.23)— певна група ферментів класу гідро- лаз, що каталізує відщеплення кінцевих, р-зв’язаних, невідновних залишків галактози від різноманітних субстратів, лактозилцераміди, лактозу й різні глікопротеїни та олігосахариди.
β-Глюкозидам (ЕС 3.2.1.21) — будь-який представник групи класу гідролаз, що каталізують гідроліз термінальних, невідновних р-1,4-залишків глюкози від глікозидів.
β-Глюкуронідаза (ЕС 3.2.1.31)— лізосомальний фермент класу гідролаз, який каталізує відщеплення кінцевих залишків глюкуронової кислоти від різних β-глюкуронідів. Відіграє важливу роль у розщепленні різних глікозамінгліканів.
Дезоксирибонуклеази (ДНК-ази) — нуклеази, що специфічно каталізують розщеплення фосфодиетерних зв’язків у дезоксирибонуклеїнових кислотах. Дизокеирибонуклеази поділяють на ті, що розщеплюють зв’язки всередині молекули (ендодезоксирибонуклеази), і ті, які розщеплюють зв’язки на її кінцях (екзодезоксирибонуклеази). Розрізняють: дезоксирибоз нуклеазу І (ЕС 3.1.21.1, ДНК-аза І) — ендонуклеазу, яка утворює ди- і оло- гінуклеотиди з 5'-фосфатними групами (цей фермент трапляється у тканинах підшлункової та вилочкової залоз); та дезоксирибонуклеазу II (ЕС 3.1.22.1, ДНК-аза II) — ендонуклеазу, яка утворює ди- і олігонуклеотиди з З-фосфатними групами (наявна у тканинах печінки, підшлункової, вилочкової залоз та слизової оболонки шлунка).
Діоксигеназа — термін, який уживають у рекомендованих назвах окси- геназ — ферментів, що каталізують включення обох атомів оксигену з О2 в єдиний субстрат (ЕС 1.13.11). Більшість цих ферментів для прояву активності потребують феруму або купруму.
ДНК-залежна РНК-полімераза (ЕС 2.7.7.6) — фермент класу трансфераз, що каталізує кероване матрицею поступове приєднання рибонуклеотидів до 3-кінця зростаючого ланцюга РНК, використовуючи одноланцюгову матрицю ДНК. Реакція можлива для передавання інформації від ДНК до білків. Прокаріоти мають одну таку полімеразу, тимчасом як еукаріоти мають три: тип І транскрибує більшість генів рибосомних РНК; тип П синтезує месенджери і молекули гетерогенної ядерної РНК; тип III транскрибує гени для одного різновиду рибосомної РНК і для молекули транспортної РНК
Еластаза (ЕС 3.4.21.11) — фермент, який каталізує розщеплення еластину та інших білків. Переважно руйнує поліпептидний ланцюг у зв’язках, що містять карбонільну групу амінокислот, які мають незаряджені неароматичні бічні ланцюги. Еластазна активність специфічно інгібується α-антитрипсином.
Ендопептидаза (ЕС 3.4.21-24; 3.4.99)— будь-яка пептидаза, що каталізує розщеплення внутрішніх пептидних зв’язків у поліпептиді чи білку. Вони поділяються на підкласи на основі каталітичного механізму. Включають серинові ендопептидази, цистеїнові ендопептидази, аспарагінові ендопептидази, металоендопептидази та інші ендопептидази.
Ендорибонуклеаза (EC 3.1.26-27)— будь-який представник двох підпідкласів ферментів класу гідролаз, що каталізують гідроліз внутрішніх зв’язків рибонуклеотидів, утворюючи олігонуклеотиди або полінуклеотиди.
Естерази — термін використовується в рекомендованих і тривіальних назвах гідролаз, що діють на естерні зв’язки (ЕС 3.1) з утворенням спирту й кислоти.
Ізомераза (ЕС 5)— клас ензимів, що каталізують геометричні або структурні зміни всередині молекули з утворенням одного продукту. Ці реакції не викликають власних змін у концентрації сполук, крім субстрату і продукту. Клас охоплює епімерази, ізомерази, мутази і рацемази.
Ізоцитрам дегідрогеназа (НАДФ+) (ЕС 1.1.1.42)— фермент класу ок- сидоредуктаз, що каталізує окисне декарбоксилювання ізоцитрату з утворенням а-кетоглутарату, використовуючи НАДФ+ як акцептор електронів. Фермент існує у вигляді двох ізоферментів (цитоплазматичного й мітохондріального), потребує іонів Mg2+ або Мn2+ і наявний в усіх тканинах. Реакція слугує для підтримання рівня відновлювального еквівалента всередині клітини.
Карбоксипептидаза (ЕС 3.4.15-18)— кожна екзопептидаза класу гідролаз, яка каталізує гідролітичне розщеплення останнього або передостаннього пептидного зв’язку на С-кінці пептиду або поліпептиду.
Карбоксипептидаза В (ЕС 3.4.17.2)— фермент класу гідролаз, що каталізує відщеплення С-кінцевих залишків аргініну або лізину від поліпептидів. Це цинковмісний металофермент, знайдений у панкреатичному соку.
Каталаза (ЕС 1.11.1.6) — гемпротеїновий фермент класу оксидоредук- таз, який каталізує перетворення пероксиду гідрогену на воду й оксиген, захищаючи клітини. Виявлений майже в усіх клітинах тварин, крім певних облігатних анаеробних бактерій.
Катехол-О-метилтрансфераза (ЕС 2.1.1.6)— фермент класу трансфераз, що каталізує перенесення метилових груп від S-аденозилметіоніну до катехолу або катехоламіну, таких як допа, допамін, епінефрин або норепінефрин. Фермент трапляється в цитоплазмі, зокрема в нирках, печінці та центральній нервовій системі.
Кіназа — термін, який уживають у рекомендованих і звичайних назвах фосфотрансфераз і дифосфотрансфераз класу трансфераз (ЕС 2.7.16), що каталізують перенесення високоенергетичної фосфатної групи від донорної сполуки (наприклад, АТФ або ГТФ) до акцепторної (спиртова, карбоксильна, нітрогенна група або інша фосфатна група).
Колагенази — ферменти, що каталізують гідроліз пептидних зв’язків у триспіральних ділянках колагену. Найпоширенішими є: 1) внутрішньо-тканинна колагеназа (ЕС 3.4.24.7) — група ферментів класу гідролаз, що каталізує розщеплення природного колагену, зазвичай у гліцино-лейциновому або гліцино-ізолейциновому зв’язках. Найбільш дослідженими є ті групи ферментів, які розщеплюють фібрилярні колагени на великий N-кінцевий (75 %) і маленький С-кінцевий (25 %) фрагменти. Ці ферменти потребують цинку. Вони поширені в хребетних, беруть участь у розкладі колагену під час відновлення тканин або ембріонального та внутрішньоутробного розвитку; 2) мікробна колагеназа (ЕС 3.4.24.3)— будь-яка з багатьох колагеназ, виділена з різних мікроорганізмів, особливо Clostridium hystolyticum. Вони вибірково розщеплюють колаген на N-кінцевому фрагменті гліцино- вих залишків і трапляються в кількох класах різної специфічності.
Ксантиноксидаза (ЕС 1.1.3.22) — фермент класу оксидоредуктаз, який каталізує окиснення гіпоксантину до ксантину та ксантину до сечової кислоти, кінцеві етапи деградації пуринів. Є залізомолібденовим флавопротеї- ном, що містить ФАД. Дефіцит ферменту, автосомна рецесивна ознака, спричиняє ксантинурію.
Лізофосфоліпаза (ЕС 3.1.1.5) — фермент класу гідролаз, який каталізує гідроліз ацильної групи 2-лізофосфоліпіду, етап у деградації харчових і внутрішньоклітинних фосфоліпідів.
Ліпаза (ЕС 3.1)— будь-який фермент, що гідролітично відщеплює аніон жирних кислот тригліцеридів або фосфоліпідів (див. триацилгліцерин-ліпаза).
Люцифераза— назва різноманітних монооксигеназ, які каталізують реакції, що створюють біолюмінісценцію в певних морських ракоподібних, рибах, бактеріях і комахах (ЕС 1.13.12.5-8,1.14.14.3,1.14.99.21). Фермент є флавопротеїном, що окиснює люциферин до електронно збудженої сполуки, яка випромінює енергію у вигляді світла.
Метилтрансфераза (ЕС 2.1.1)— будь-який представник підпідкласу ферментів класу трансфераз, що каталізує перенесення метальних груп з однієї сполуки на іншу.
Монооксигеназа— термін, що вживається в рекомендованих назвах деяких ферментів класу оксидоредуктаз. Означає будь-який фермент, що каталізує включення одного атома з молекулярного оксигену в сполуку, відновлюючи інший атом оксигену до води. Включає ферменти, в яких акцептор оксигену є також донором гідрогену (ЕС 1.13.12), а також такі, в яких донорами гідрогену виступають інші сполуки у спряженій реакції (ЕС 1.14.13 до 1.14.18 і 1.14.99).
5’-нуклеотидаза (ЕС 3.1.3.5)— мембранозв’язана цитоплазматична нуклеотидаза, яка специфічно розщеплює фосфат з 5-позиції нуклеотадів, утворюючи нуклеозиди. Фермент діє на широке коло 5-нуклеотадів, і ця реакція є частиною головного способу деградації нуклеотадів.
H+-транспортна АТФ-синтетаза (ЕС 3.6.1.34)— ферментний комплекс внутрішньої мембрани мітохондрій, який каталізує фосфорилювання АДФ з утворенням АТФ. Енергія для синтезу АТФ у процесі окисного фосфорилювання, за якого спряжено з транспортом електронів відбувається трансмембранне перенесення протонів і електронів (утворення градієнта електрохімічних потенціалів іонів гідрогену).
Нітратредуктаза (EC 1.9.6.1)— фермент, що каталізує відновлення нітратів до нітритів. Реакція дає змогу рослинам використовувати нітроген нітратів для синтезу протеїнів і за певних умов сприяє деяким бактеріям у використанні нітрату як кінцевого акцептора електронів у дихальному процесі.
Нітритредуктаза (ЕС 1.7.2.1)— купрумвмісний фермент класу оксидоредуктаз, який каталізує реакцію окиснення нітрогенних сполук (оксид нітрогену) за участю цитохрому як акцептора.
Нуклеозидаза (EC 3.2.2) — термін, який використовується в рекомендованих назвах ряду глікозидаз, що гідролізують N-глікозильні зв’язки для означення тих ферментів, які каталізують розщеплення нуклеозиду з утворенням пуринової або піримідинової основи й цукру.
Оксидаза (ЕС 1.4.3) — термін, що використовується в рекомендованих назвах деяких оксидоредуктаз для зазначення тих оксидоредуктаз, в яких молекулярний оксиген є акцептором гідрогену.
Оксидаза L-амінокислот (EC 1.4.3.2)— фермент класу оксидоредуктаз, що каталізує окисне дезамінування L-амінокислот з утворенням 2-кетокислот, як супродукт утворюється переоксид гідрогену. Фермент є флавопротеїном і діє на всі природні монокарбонові L-амінокислоти, крім серину та треоніну.
Оксидоредуктази (ЕС 1)— клас ферментів, що каталізують зворотне перенесення електронів від субстрату, який стає окисненим, до субстрату, що стає відновленим. До класу входять дегідрогенази, гідроксилази, окси- дази, оксигенази, пероксидази та редуктази.
Панкреатична рибонуклеаза (ЕС 3.1.27.5)— ендорибонуклеаза, яку отримують із підшлункової залози жуйних тварин і широко використовують під час вивчення ферментних механізмів та в процесі досліджень у молекулярній біології; вона специфічно каталізує розщеплення кінцевих залишків піримідиннуклеотид-3 -фосфату. Інша назва — рибонуклеаза I.
Пероксидаза (EC 1.11.1.7)—термін, який уживається в рекомендованих назвах ферментів класу оксидоредуктаз, що каталізують окиснення органічних субстратів пероксидом гідрогену, який відновлюється до води. Ці ферменти є гемопротеїнами, часто трапляються в рослин і подекуди— у тваринних тканинах.
Піруеатдекарбоксилаза (ЕС 4.1.1.1; тепер називається піруватдегідрогеназа ліпоамід) — фермент класу ліаз, що каталізує декарбоксилювання 2- кето-кислот з утворенням альдегідів, частину анаеробного ферментативного тракту, який перетворює глюкозу на етанол і СО2. Фермент міститься у дріжджах і потребує пірофосфату як кофактора.
Піруеаткіназа (ЕС 2.7.1.40)— фермент класу трансфераз, що каталізує перенесення фосфату високої енергії від фосфоенолпірувату до АДФ з утворенням АТФ і пірувату. Це одна з двох реакцій, які породжують АТФ у тракті Ембдена—Майєргофа, й основна регуляторна ланка в цьому тракті. Фермент містить три окремі ізоцими. Недостатня активність в еритроцитах пірувалгінази, автосомально-рецесивного характеру, спричиняє гемолітичну анемію.
Протеаза—див. ендопептидаза.
Протеінкіназа (ЕС 2.7.1.37) — фермент класу трансфераз, що каталізує фосфорилювання ОН-груп серину, треоніну чи тирозину у ферментах та інших протеїнах, використовуючи АТФ як донор фосфату. Специфічні кінази протеїну, яких зазвичай називають за їхніми субстратами, регулюються ферментами фосфорилювання; при цьому каталізуються основні реакції в таких процесах, як обіг глікогену, біосинтез холестеролу та трансформація амінокислот. Інші кінази утворюють казеїни, що виділяються в молоці.
Рибонуклеази (ЕС 3.1)— нуклеази класу гідролаз, що специфічно каталізують розщеплення фосфатних естерних зв’язків у рибонуклеїнових
кислотах. Рибонуклеази поділяють на такі, що розщеплюють внутрішні зв’язки (ендорибонуклеази), і такі, що розщеплюють кінцеві (екзорибонуклеази). Назву «рибонуклеаза» іноді використовують спеціально для позначення панкреатичної рибонуклеази (див. панкреатична рибонуклеаза).
РНК-залежна РНК-полімераза (ЕС 2.7.7.48) — фермент класу трансфераз, що каталізує матрично керовану стадію приєднання рибонуклеоти- дів до 3-кінця зростаючого ланцюга РНК, використовуючи односпіральну матрицю РНК. Реакція є важливою для транскрипції, а в деяких випадках реплікації РНК у більшості РНК-вірусів, за винятком ретровірусів.
РНК-полімераза— загальний термін, що означає певний фермент, який каталізує матрично-кероване об’єднання рибонуклеотидів у ланцюг РНК (див. ДНК-залежна РНК-полімераза і РНК-залежна РНК-полімераза).
Са2+-АТФаза (ЕС 3.6.1.38) — мембранозв’язаний фермент, який, гідролізуючи АТФ, постачає енергію, необхідну для роботи клітинної кальцієвої помпи. У номенклатурі ЕС називається Са -транспортною АТФазою.
Трансферази (ЕС 2) — клас ферментів, що переносять хімічні групи, від однієї сполуки (донора) до іншої (акцептора). Систематична назва утворюється за схемою— донор: акцептор— (група) трансфераза. Рекомендовані назви зазвичай складають за типом акцептор — (група) трансфераза або донор — (група) трансфераза. У багатьох випадках донором є кофактор (кофермент), що приєднує перенесену групу.
Триацилгліцерин-ліпаза (ЕС 3.1.1.3) — фермент класу гідролаз, що каталізує відщеплення двох зовнішніх ацильних груп від тригліцеридів у травленні харчових жирів. Індивідуальні ферменти часто називають відповідно до тканин, з якими вони пов’язані. Термін іноді вживають, щоб специфічно означати панкреатичну ліпазу, яка є головною кишковою ліпазою, що перетравлює спожиті жири до жирних кислот і моногліцеридів (для активності ферменту потрібні солі жовчних кислот і коліпаза).
Фосфатаза (ЕС 3.1.3) — термін, який уживають у рекомендованих назвах деяких ферментів класу гідролаз, фосфорних моноестерів гідролаз, що каталізують відщеплення неорганічного фосфату від фосфорних етерів.
Фосфатаза кисла (ЕС 3.1.3.2) — фермент класу гідролаз, який каталізує відщеплення ортофосфатів з моноетерів ортофосфорної кислоти в кислому середовищі. Фермент наявний у печінці, селезінці, кістковому мозку, плазмі й формених елементах крові та простаті ссавців.
Фосфатаза лужна (ЕС 3.1.3.1) — фермент класу гідролаз, який каталізує відщеплення ортофосфату від ортофосфорного моноетеру в лужних умовах. Різні форми ферменту трапляються в нормальних та злоякісних тканинах. Знижена активність лужної фосфатази в кістках, як автосомнорецесивна ознака, викликає гіпофосфатазію.
Фосфоглюкомутаза (ЕС 5.4.2.2) — фермент класу ізомераз, який потребує наявності проміжного 1,6-біфосфату глюкози для каталізу взаємного перетворення 1-фосфату глюкози і 6-фосфату глюкози, стадії утворення і використання глікогену. Також каталізує взаємне перетворення ізомерів 1-фосфат-рибози і 5-фосфат-рибози.
Фосфодіестераза — термін уживають у рекомендованих назвах деяких фосфорних діестерів гідролаз (ЕС 3.1.4) класу гідролаз, які каталізують гідроліз одного з двох естерних зв’язків у фосфодіестерній сполуці.
Фосфоліпаза — будь-який фермент класу гідролаз, що каталізує гідроліз специфічних естерних зв’язків у фосфоліпазах. Окремі ферменти згруповані на основі зв’язків, які вони гідролізують» і далі поділено на категорії: естерази карбонових кислот (фосфоліпаза А2 фосфоліпаза А2) або фосфодіестерази (фосфоліпаза С, фосфоліпаза D).
Фосфоліпаза А2 (ЕС 3.1.1.4) — естераза, що каталізує гідроліз центральної ацильної групи мембранного фосфоліпіду, утворюючи вільну жирну кислоту й лізофосфоліпід. Ця реакція важлива під час засвоєння харчових фосфоліпідів, оскільки вивільнює арахідонову кислоту для різних процесів, зокрема для активації тромбоцитів. Фермент міститься в різних формах в усіх тканинах ссавців, а також у зміїних і бджолиних отрутах.
6-фосфофруктокіназа (ЕС 2.7.1.11)— фермент класу трансфераз, що каталізує фосфорилювання фруктози-6-фосфату за допомогою АТФ з утворенням фруктози-1,6-біфосфату. Необоротна реакція, важлива стадія й основне місце регулювання метаболізму глюкози в циклі обміну Ембдена— Маиєргофа.
6-фосфофрукто-2-кіназа (ЕС 2.7.1.105)— фермент класу трансфераз, що каталізує фосфорилювання 6-фосфату фруктози за допомогою АТФ з утворенням 2,6-біфосфату. У печінці бере участь у регулюванні метаболізму вуглеводів.
Фруктозо-1,6-біфосфатаза (ЕС 3.1.3.11)— фермент класу гідролаз, що каталізує гідроліз фруктозо-1,6-дифосфату з утворенням фруктозо-6- фосфату. Реакція є частиною шляху глюконеогенезу, що відбувається в печінці та нирках. У номенклатурі ЕС називається фруктозо-біфосфатазою.
Фруктозо-2,6-біфосфат-2чросфатаза (ЕС 3.1.3.46)— фермент, що каталізує гідроліз фрукгозо-2,6-дифосфату з утворенням фруктозо-6-фосфату. У печінці бере участь у регулюванні метаболізму вуглеводів.
Холінестераза (ЕС 3.1.1.8)— фермент класу гідролаз, який каталізує відщеплення ацилових груп від різних етерів холіну, у тому числі ацетилхолін та деякі споріднені сполуки. Фермент міститься в основному в сироватці крові, печінці та підшлунковій залозі; визначення активності ферменту використовується для тестування функції печінки, чутливості до сукцинілінхоліну та при отруєнні органофосфатними інсектицидами.
Цитохромоксидаза—див. цитохром-с-оксидаза.
Цитохром-с-оксидаза (ЕС 1.9.3.1)— ферментний комплекс внутрішньої мембрани мітохондрій, який каталізує перенесення електронів від цитохрому с до оксигену, що супроводжується окисненням першого і відновлюванням останнього на завершальній стадії електронно-транспортного ланцюга, де оксиген використовується для окиснення речовин. Фермент містить цитохроми а і а3, два атоми купруму й асоціюється з переміщенням протонів і, як наслідок, синтезом АТФ. Ферум (Fe2+) має сильну спорідненість із СО; у стані Fe3+ він приєднує CN-, S2- і N3. Приєднання цих складових інактивує фермент, що є причиною їх надзвичайної токсичності для всіх аеробних організмів.