Химия и биология белков - Ф. Гауровитц 1953

Токсины (белковые)
Другие токсины

Токсины змей [35], некоторых насекомых (например, пчел и ос), а также некоторых растений являются белками или производными белков, причем их активность варьирует в широких пределах. При их введении в организм наблюдается протеолиз, гемолиз, гемоагглютинация, свертывание крови и поражение нервной системы [34]. Некоторые токсины, например яды некоторых видов змей, получены в более или менее очищенном состоянии. Кротоксин, токсин гремучей змеи Crotalus terrlficus, был получен в кристаллическом виде; он содержит 4% серы [36], и его молекулярный вес равен 20 000. При восстановлении цистеина, входящего в его состав, он разрушается [37]. В отличие от кротоксина очищенный токсин змеи Bothrops jararaca не содержит ни серы, ни фосфора [38]. Токсин африканской кобры Naja flava лишен дисульфидных и сульфгидрильных групп и способен инактивироваться кислородом [39] и синильной кислотой [47]. Этот токсин является одним из наиболее сильных: в 1 г его содержится 1—2 млн. летальных мышиных единиц [39]. По физикохимическим свойствам токсины змей подобны глобулинам. При помощи электрофореза было обнаружено, что гемолитическая и нейротоксическая активность этих токсинов сосредоточена главным образом в Т-фракции глобулинов [40].

Механизм действия токсинов змей еще до конца не выяснен. Наиболее вероятно, что они действуют подобно протеолитическим, липолитическим или коагулирующим ферментам [34]. Гемолиз, вызываемый змеиными ядами и бактериальными токсинами, объясняют их действием на лецитин, который гидролизуется и превращается в лизолецитин, содержащий только один остаток жирной кислоты [41]. Фактор распространения токсинов змей [42], повидимому, идентичен с гиалуронидазой (см. стр. 291). В токсине Vipera aspis найдена мощная аминооксидаза [43].

Токсины были найдены также в альбуминовой фракции некоторых растений, главным образом бобовых. Наиболее известными из этих токсинов являются абрин из Abrus precatorius, кротин из Croton tigllum и рицин. Рицин — токсин, находящийся в семенах клещевины, получен в кристаллическом виде. Очищенный токсин представляет собой белок с молекулярным весом 77 000—85 000 и изоэлектрической точкой при pH 5,2—5,5 [44]. Рицин является наиболее сильным агглютинином из 262 исследованных растительных белков [45]. Интересно отметить, что токсин из Lima beans агглютинирует только эритроциты группы А [45].

К токсичным белкам относится также парамеции—токсин, присутствующий в организме Paramecium Aurelia, он находится в трихоцистах различных инфузорий и токсичен для других видов инфузорий [46]. Парамеции инактивируется протеолитическими ферментами, а также дезоксирибонуклеазой и, по всей вероятности, является нуклеопротеидом [48].

В заключение необходимо подчеркнуть, что мы еще ничего не знаем относительно природы токсинов. У многих из них токсическую группу можно нейтрализовать формальдегидом или некоторыми ароматическими кислотами, например дииодсалициловой кислотой, содержащей отрицательно заряженные группы [47]. Это указывает на то, что аминогруппы необходимы для проявления токсического эффекта. Некоторые токсины инактивируются при восстановлении дисульфидных групп в сульфгидрильные. Такая инактивация не сопровождается, однако, потерей антигенных свойств. Очевидно, антигенные свойства токсинов обусловлены не только их токсическими группами.