Химия и биология белков - Ф. Гауровитц 1953
Нерастворимые белки (склеропротеины)
Фиброин и другие кератиноподобные белки
Фиброином называют нерастворимый белок шелка, составляющий примерно 2/3 шелковой нити. Остальную часть шелковой нити составляет так называемый серицин — белок, характеризующийся растворимостью в горячей воде [25]. Аминокислотный состав фиброина очень прост [26] и резко отличен от аминокислотного состава кератина (см. табл. 1). Основная масса фиброина образована четырьмя аминокислотами: глицином, аланином, серином и тирозином. Содержание тирозина в фиброине настолько высоко, что фиброин используется в качестве исходного материала для выделения этой аминокислоты. При частичном гидролизе фиброина концентрированной соляной кислотой при 37° получается главным образом аланилглицин, но не глицилглицин [27].
Характерная особенность фиброина состоит в том, что в его молекуле практически отсутствуют аминодикарбоновые кислоты и аминокислоты с ясно выраженными основными свойствами. Вследствие этого он не может содержать много отрицательно или положительно заряженных групп. Фиброин дает рентгенограммы, очень похожие на рентгенограмму ß-кератина. Короткие промежутки в 3,4 Å интерпретируются как указание на то, что пептидные цепи в молекуле фиброина находятся в растянутом состоянии [12].
Известно, однако, что шелк обладает способностью обратимо растягиваться, а это означает, что большая часть фиброина состоит из неориентированного материала [28] и что длина пептидных цепей нерастянутого фиброина не достигает своего теоретического максимума. Фиброин растворяется в растворе гидроокиси меди в этилендиамине. Если медный комплекс удалить затем диализом, то можно получить водный раствор чистого фиброина. Молекулярный вес растворимых частиц фиброина равен примерно 30 000 [29]. Растворяющее действие медного комплекса напоминает аналогичное действие аммиачной соли сульфата меди на целлюлозу. В обоих случаях происходит, вероятно, разрыв водородных связей между плотно упакованными и параллельно расположенными нитевидными цепями.
К нерастворимым структурным белкам, характеризующимся устойчивостью к действию ферментов, относятся также спонгин и горгонин, белки морских губок и кораллов. Они содержат 1—2% иода и при гидролизе дают дииодтирозин [30—32] и дибромтирозин [33]. Из других кератиноподобных белков можно назвать конхиолин из раковин и структурный белок Byssus [3].