Основы биохимии Том 1 - А. Ленинджер 1985

Биомолекулы
Глобулярные белки: структура и функция гемоглобина
Олигомерные белки имеют как третичную, так и четвертичную структуру

Олигомерными называются белки, содержащие две или большее число полипептидных цепей. Одни из них имеют только две цепи, другие - несколько цепей, но есть белки, состоящие из десятков полипептидных цепей (табл. 8-3). Полипептидные цепи в олигомерных белках могут быть либо одинаковыми, либо разными. Число полипептидных цепей в олигомерном белке можно установить по числу аминоконцевых остатков, приходящихся на одну молекулу белка. С этой целью к N-концевым остаткам присоединяют какую-нибудь подходящую химическую метку, например 2,4-динитрофторбензол (разд. 6.7,6). Олигомерный белок, состоящий из четырех полипептидных цепей, скажем гемоглобин, должен иметь четыре N-концевых остатка, по одному на каждую цепь. В молекуле инсулина имеется две цепи, связанные друг с другом ковалентными поперечными связями.

Олигомерные белки превосходят одноцепочечные белки по молекулярным массам и по сравнению с ними выполняют более сложные функции. К самым известным олигомерным белкам относится гемоглобин. Он содержится в эритроцитах и служит для переноса кислорода, причем выполнение им этой функции, как мы увидим, зависит от значения pH крови и концентрации СО₂. К числу еще более крупных и сложных олигомерных белков принадлежит фермент РНК-полимераза из Е. coli (пять субъединичных цепей), ответственный за инициацию и синтез цепей РНК; фермент аспартат - карбамоилтрансфераза (двенадцать цепей), играющий важную роль в синтезе нуклеотидов; и как крайний случай, огромный митохондриальный пируват-дегидрогеназный комплекс - ансамбль из трех ферментов, включающий в общей сложности 72 цепи (табл. 8-3).

В олигомерных белках каждая из полипептидных цепей, образующая субъединицу, характеризуется своей вторичной и третичной пространственной структурой. Однако у этих белков есть еще один конформационный уровень, называемый четвертичной структурой. Под этим термином понимают расположение полипептидных цепей, входящих в состав отдельных субъединиц, относительно друг друга, т. е. способ их совместной укладки и упаковки с образованием нативной конформации олигомерного белка.

Таблица 8-3. Некоторые олигомерные белки¹⁾

¹⁾ Большинство из них имеет четное число цепей. Данные взяты из Darnall D.W., Klotz I.М., "Subunit Constitution of Proteins: A Table", Arch. Biochem. Biophys., 166. 651-682 (1975).

Рентгеноструктурный анализ олигомерных белков представляет намного более сложную задачу по сравнению с аналогичными исследованиями одноцепочечных белков. Тем не менее мы уже располагаем достаточно большой информацией, позволяющей приблизиться к пониманию чрезвычайно важных закономерностей, определяющих биологическую активность олигомерных белков.