Биохимия человека Том 1 - Марри Р. 1993

Структура и функции белков и ферментов
Ферменты: кинетика
Модуляторы ферментативной активности

Поток энергии и вещества (в виде атомов углерода) в ходе метаболизма зависит от процессов синтеза ферментов и активации проферментов. Однако процессы эти необратимы. Как и все белки млекопитающих, ферменты распадаются на аминокислоты (обновление белков). В бактериальных клетках активность фермента может «разбавляться» из-за распределения его среди дочерних клеток, образующихся в результате последовательных делений. Хотя оба механизма приводят к уменьшению концентрации фермента и как следствие к уменьшению каталитической активности, идут такие процессы медленно и сопровождаются большими затратами вещества: представим себе по аналогии, что мы выключали бы свет, разбивая лампочку, а затем, чтобы снова его включить, вкручивали бы новую лампочку. Ясно, что гораздо эффективнее регулировать активность фермента, «включая» и «выключая» его. Каталитическая активность некоторых ключевых ферментов действительно регулируется с помощью низкомолекулярных метаболитов (см. гл. 6). Низкомолекулярные модуляторы, подавляющие ферментативную активность, называют отрицательными модуляторами, а повышающие ее — положительными. Мы рассмотрим их в гл. 10 и в последующих главах.

Литература

Christensen Н. N. Dissociation, Enzyme Kinetics, Bioenergetics, Saunders, 1975.

Engle P.C. Enzyme Kinetics, Wiley, 1977.

Piszkiwicz D. Kinetics of Chemical and Enzyme-Catalyzed Reactions, Oxford Univ. Press, 1977.

Segel I.H. Enzyme Kinetics. Wiley, 1975.

Sigman D. S., Mooser G. Chemical studies of enzyme active sites, Ann. Rev. Biochem., 1975, 44, 889.

Van Tamlen E.E. (ed.) Bioorganic Chemistry, Vol. 1, Enzyme Action, 1977; Vol. 2, Macro and Multimolecular Systems, 1977; Vol. 3, Substrate Behavior, 1978, Academic Press.