Биохимия - Химические реакции в живой клетке Том 1 - Д. Мецлер 1980

Как молекулы соединяются друг с другом
Силы, действующие между молекулами
Константы образования и константы диссоциации

Характеризуя количественно межмолекулярные взаимодействия, биохимики говорят обычно о вандерваальсовых силах, электростатических взаимодействиях, водородных связях и гидрофобных силах. Количественными характеристиками суммарного действия всех сил являются константа равновесия и изменение энтальпии и энтропии рассматриваемой системы.

Прочность связи между двумя частицами можно охарактеризовать с помощью константы образования K_f.

Рассмотрим присоединение молекулы X к другой молекуле Р, которая может представлять собой молекулу белка, нуклеиновой кислоты, ион металла или любую другую частицу. Если на поверхности Р имеется лишь один центр связывания для X, то взаимодействие может быть описано уравнением (4-1), а константа равновесия K_fопределяется уравнением (4-2):

Константа образования выражается обычно в литрах на моль (или М^-1); она является прямой мерой прочности связи — чем больше константа, тем сильнее взаимодействие. Прочность связи характеризуется также изменением стандартной свободной энергии ∆С⁰ реакции — чем более отрицательна ∆G⁰, тем прочнее связь.

∆G⁰_f =—RT ln K_f =— 2,303RT lg К, =

=—5,708 lg K_fкДж∙моль^-1 при  25 °С.      (4-3)

Чтобы избежать недоразумения, важно помнить, что наряду с константой образования (ассоциации) часто (особенно в энзимологии и при определении кислотности) используют константу диссоциации K_d:

K_d = 1/K_f.     (4-4)

К сожалению, в разных областях химии одинаково часто пользуются и константами образования (или ассоциации), и константами диссоциации; постарайтесь не путать эти два понятия.

Часто удобнее пользоваться не самими константами образования, а их логарифмами, поскольку они пропорциональны соответствующим изменениям свободной энергии. Запомните следующее соотношение:

lgK_f = -lgK_d = pK_d.    (4-5)

Логарифм константы образования равен рK_d и характеризует уменьшение стандартной свободной энергии в ходе реакции ассоциации. Заметим далее, что изменение стандартной свободной энергии ∆G⁰, соответствующее изменению lg K_fи рK_d на единицу, составляет —5,7 кДж∙моль^-1. Эту величину тоже следует запомнить.

Средняя кинетическая энергия движения молекул в растворе равна приблизительно где k — константа Больцмана; для 1 моля при 25° эта величина составляет т. е. 3,7 кДж (0,89 ккал). Например, если K_f =10 (∆G⁰ =—5,7 кДж ∙ моль^-1, или —1,36 ккал ∙ моль^-1), то энергия связи лишь незначительно превышает энергию теплового движения молекул и образующийся комплекс непрочен. Если концентрации X и Р в этом примере составляют 10^-4 М (типичные значения концентраций для биологических систем), то это означает, что в виде комплекса будет находиться лишь 0,1% всех молекул ([комплекс] = K_f[X]l[P]). Если константа образования в 1000 раз больше, т. е. K_f = 10⁴(∆G⁰ =—22,8 кДж∙моль^-1), то в составе комплекса находится 38% всех молекул, а при K_f = 10⁷ (очень сильное взаимодействие, ∆G⁰ =—40 кДж∙моль^-1, или —9,55 ккал∙моль^-1), эта величина составляет 97%.