Принципы структурной организации белков - Г. Шульц 1982

Ковалентная структура белков
Контролируемые ферментами модификации боковых цепей
Другие разновидности реакций модификации

Модификация боковых цепей расширяет спектр белковых свойств. Поскольку модификация боковой цепи наделяет белок уникальными свойствами, поэтому поводу можно сделать несколько лишь самых общих замечаний. В большинстве случаев модифицируется только одна или ограниченное число боковых цепей белка. Эта специфичность определяется структурой белка и модифицирующего фермента, а также природой боковой цепи. Примеры модификаций боковых цепей и некоторые функциональные аспекты даны в табл. 4.3. Стреер [85] составил рисунки, иллюстрирующие химизм этих реакций.

Относительно модифицирующей группы можно сделать следующие замечания:

а) Она наделяет боковую цепь функцией, которая не может быть выполнена ни одной из канонических аминокислот.

б) Она не меняет основных свойств белка; присоединяющаяся группа имеет молекулярную массу клеточного метаболита, т. е. меньше 1000.

в) Модифицирующую группу можно отделить от белка путем расщепления пептидной связи. Это свойство позволяет отличить модификацию боковой цепи от «простетической группы», которая может ковалентно присоединяться к боковой цепи, но которая прочно связана невалентными силами также и с белком. Примерами простетических групп, ковалентно присоединяющихся к некоторым белкам, могут служить FAD [160] и группа гема. Для этих белков они, конечно, являются в некоторых отношениях модификациями боковых цепей. Следует отметить, что любая биологическая классификация страдает некоторой неопределенностью.