Принципы структурной организации белков - Г. Шульц 1982
Способы свертывания и ассоциации полипептидных цепей
Агрегаты глобулярных белков
Специфичность взаимодействия белок-белок
Комплементарность поверхностей необходима. Суммируя результаты расчетов предыдущего раздела можно сделать следующие выводы в отношении взаимодействий белок — белок. Прежде всего мы убедились, что удаление от воды неполярных поверхностей дает наибольший выигрыш свободной энергии (табл. 5.6); кроме того, важнейший вклад вносит энтропийный фактор. Абсолютная величина такого вклада зависит от комплементарности контактирующих поверхностей: площадь контактной поверхности заметно уменьшается, если имеется возможность доступа к ней воды. Плотность упаковки (разд. 3.6) на всех изученных в настоящее время таких поверхностях раздела столь же велика, как и во внутренней части белка [267].
Поверхность раздела обнаруживает сходство с внутренней частью белка и в отношении водородных связей, которые образуются почти всеми ее полярными группами [266]. Кроме того, все заряженные группы связаны солевыми мостиками. Напомним, что рис. 3.3, по которому величина ∆Gпepeнос полярных групп приблизительно равна ∆Gпepeнос неполярных групп, основан на данных об образовании эффективных водородных связей и солевых мостиков во внутренней части белка.
Специфичность достигается комплементарностью профилей контактных поверхностей, а также структурным соответствием доноров и акцепторов водородных связей и остатков, образующих солевые мостики. Для биологических процессов важна не только эффективность взаимодействия, но и его специфичность. Каким образом достигается специфичность во взаимодействиях белок — белок? Как отмечалось выше, для получения большого значения величины ∆Gпepeнoc контактирующие поверхности должны быть комплементарны. Кроме того, должны быть пространственно сближены и соответствующим образом ориентированы доноры и акцепторы водородных связей; в противном случае энергия ассоциации резко ослабляется. В еще большей мере это относится к скрытым солевым мостикам. Несмотря на то что их «активный» вклад мал, им свойственно большое «пассивное» влияние: если заряды не скомпенсированы, энергия связывания ослабляется настолько сильно (разд. 3.5), что белок теряет способность к ассоциации. Таким образом, специфичность поверхности определена ее формой, характером доноров и акцепторов водородных связей, а также зарядами. Если судить по числу различных мест присоединения антигена в иммуноглобулинах, поверхность площадью 100 Å2 может принимать порядка тысячи конформаций, проявляющих различные связывающие свойства.