Принципы структурной организации белков - Г. Шульц 1982

Предсказание вторичной структуры по аминокислотной последовательности
Вероятностные методы
Склонность трех остатков встраиваться во вторичную структуру

Попытка предсказать общее свертывание цепи группы родственных белков с помощью триплетов. Кабат и By использовали триплеты соседних в последовательности остатков для предсказания не только вторичной структуры [360], но также и свертывания всей цепи [361, 362]. Для предсказания укладки цепи углы (∅,ψ) центральных остатков всех триплетов в белках с известными трехмерными структурами, образующими базовый набор, были записаны в виде «таблицы (∅, ψ)», которая включала 20 ∙ 20 ∙ 20 = 8000 позиций, по одной на каждый тип триплета.

Метод был применен к предсказанию общего свертывания цепи группы родственных белков (цитохромы с или иммуноглобулины, разд. 9.1). В такой группе многие аминокислотные последовательности характеризуются аналогичной укладкой цепи, т. е. идентичными углами (∅, ψ). Поэтому для данного остатка в положении і можно составить триплеты (і — 1, i, i + 1) по всем гомологичным белкам, а затем с помощью таблицы (∅, ψ) получить их углы ∅ψ*. Средние из этих углов (φ, ψ) выбираются в качестве предсказательных для остатка і. Предсказанное свертывание цепи получают, повторяя эту процедуру для всех остатков.

* Рассмотрим следующий гипотетический случай: в четырех родственных белках имеются следующие последовательности в триплетных позициях (і — 1, і, і + 1): Ala-Gly-Thr, Val-Gly-Pro, Leu-Ala-Ser и Leu-Ala-Thr. Для каждого типа триплета соответствующая позиция таблицы включает набор углов ∅, ψ, а именно набор частот встречаемости рассматриваемого