БИОХИМИЯ - Л. Страйер - 1984

ТОМ 1

ЧАСТЬ I. КОНФОРМАЦИЯ И ДИНАМИКА

ГЛАВА 4. ГЕМОГЛОБИН: АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЙ БЕЛОК

Переход в процессе эволюции от мономерного миоглобина к тетрамерному гемоглобину сопровождался появлением новых свойств. Молекула гемоглобина значительно сложнее, чем молекула миоглобина. Прежде всего гемоглобин помимо O₂ транспортирует Н⁺ и СO₂. Во-вторых, связывание кислорода гемоглобином регулируется специфическими компонентами внутренней среды, а именно Н⁺, СO₂ и органическими фосфорными соединениями. Эти регуляторы оказывают сильнейшее влияние на способность гемоглобина связывать кислород, несмотря на то что они присоединяются к белку в участках, отстоящих далеко от гема. Вообще так называемое аллостерическое взаимодействие, т.е. взаимодействие между пространственно разделенными участками, имеет место во многих белках. Аллостерические эффекты играют важнейшую роль в регуляции и интеграции молекулярных процессов в биологических системах. Гемоглобин является наиболее изученным аллостерическим белком, и потому имеет смысл более подробно рассмотреть его структуру и функцию.

4.1. Функциональные различия между миоглобином и гемоглобином

Гемоглобин-аллостерический белок, миоглобин таковым не является. Это различие выражается тремя путями:

1. Присоединение O₂ к гемоглобину повышает связывание дополнительных молекул О₂ той же молекулой гемоглобина. Другими словами, кислород связывается с гемоглобином кооперативно. Связывание кислорода миоглобином, напротив, является некооперативным.

2. Сродство гемоглобина к кислороду зависит от pH, тогда как миоглобин такой зависимости не проявляет. Молекулы СO₂ также влияют на способность гемоглобина связывать кислород.

3. Сродство гемоглобина к кислороду регулируется органическими фосфорными соединениями, в частности бисфосфоглицератом. В результате гемоглобин проявляет меньшее сродство к кислороду, чем миоглобин.

Рис. 4.1. Модель гемоглобина при низком разрешении. α-Цепи представлены желтым, β-цепи-синим, гем-красным