Молекулярная биология: Структура и функции белков - Степанов В.М. 2005

Фибриллярные белки
Фиброин шелка

К ß-структурным фибриллярным белкам относятся фиброин шелка и белок паутины. В фиброине шелка полипептидные цепи, богатые глицином и аланином, содержат протяженные повторяющиеся последовательности Ala—Gly, например

—(Ala—Gly)₄—Туг—Gly—(Ala-Gly)5—Туг—Gly—Ala—Ala—Ser—Gly—(Ala—Gly)₂,

и образуют антипараллельную ß-структуру. Боковые цепи остатков аланина, чередующихся в последовательности фиброина с глицином, располагаются по одну сторону ß-складчатого листа, так что гидрофобные контакты между ними дополнительно стабилизируют структуру. Близкие к полностью вытянутым полипептидные цепи фиброина придают волокну прочность, однако эластичность его невелика и определяется по преимуществу менее регулярными участками структуры. В природной шелковой нити типично фибриллярный белок фиброин погружен в своего рода матрикс, образованный другим, но менее упорядоченным структурно белком серицином.

* * *

Завершая рассмотрение особенностей некоторых фибриллярных белков, отметим, что их первичная структура, как правило, содержит характерные «мотивы», т е. повторяющиеся одинаковые или однотипные последовательности аминокислот, которые обеспечивают формирование весьма протяженной регулярной вторичной структуры.

Граница между глобулярными и фибриллярными белками не столь резка, как это может показаться. Нередко компактные глобулярные и вытянутые фибриллярные элементы совмещаются в рамках одной и той же структуры. Это свойственно предшественникам фибриллярных белков, например проколлагену, но встречается и в зрелых глобулярных белках, например в гемагглютинине вируса гриппа, ряде белков, регулирующих активность ДНК с участием «лейциновой молнии», и т.п.

Вместе с тем немалый интерес представляют белки, образованные очень длинными полипептидными цепями, которые, однако, в отличие от рассмотренных выше фибриллярных белков, формируют пространственную структуру в виде длинной гирлянды обычно небольших, функционально специализированных глобул. В таких полидоменных белках соотношение длины и сечения молекулы характерно для фибриллы, что отражается на их физико-химических свойствах, однако присутствуют и черты, свойственные типично глобулярным образованиям. Форма их гигантских макромолекул нередко далека от линейной фибриллы и подчас весьма сложна.

Такого рода белки играют важную роль в образовании внеклеточного матрикса соединительной ткани — специфической среды, в которую погружены клетки. Они участвуют в процессах эмбрионального развита тканей, внутритканевой подвижности клеток, их закреплении, наконец, в расселении опухолевых клеток — метастазировании.