БИОХИМИЯ - Основные питательные вещества человека - 2016 год
1. БЕЛКИ
1.2. Строение и аминокислотный состав белков
Белки - высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, молекулы которых построены из остатков только α-аминокислот. Количество остатков α -аминокислот колеблется и может достигать нескольких тысяч.
Каждый белок обладает характерной, присущей только ему последовательностью расположения а-аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
В природе существует от 1010 до 1012 различных белков. Столь огромное их разнообразие обусловлено способностью 20 протеиногенных α - аминокислот (см. с. 10) взаимодействовать друг с другом с образованием длинных полимерных молекул.
α - Аминокислоты - полифункциональные соединения, содержащие, по меньшей мере, две разные химические группировки (карбоксильную группу и аминогруппу), способные реагировать друг с другом с образованием ковалентной пептидной (амидной) связи. В построении белков участвуют α - аминокислоты, в молекулах которых аминогруппа расположена у соседнего с карбоксильной группой углеродного атома.
По строению боковых цепей (R) аминокислоты подразделяют на: гидрофобные (от греч. hydor - вода + phobos - страх) и гидрофильные (от греч. hydor - вода + phileo - люблю).
Гидрофобные (неполярные) аминокислоты:
1) алифатические аминокислоты;
2) ароматические аминокислоты;
3) иминокислоты.
Гидрофильные (полярные) аминокислоты:
1) кислые аминокислоты;
2) основные аминокислоты;
3) нейтральные аминокислоты;
4) серосодержащие аминокислоты.
Аминокислоты существуют в виде внутренней соли, или биполярного иона:
Белки обладают оптической активностью, т. е. способностью вращать плоскость поляризации плоскополяризованного света. Это свойство обусловлено оптической активностью входящих в них аминокислот. Молекулы аминокислот являются несимметричными, так как содержат углеродные атомы (асимметрические, хиральные), связанные с четырьмя различными заместителями (за исключением глицина). Асимметрический атом углерода обозначается звездочкой:
Оптически активные вещества встречаются в виде пар оптических изомеров, являющихся зеркальным отображением друг друга, различить их можно по способности вращать плоскость поляризованного луча в противоположные стороны. Направление плоскости поляризации обозначается знаками «+» (правое вращение) и «-» (левое вращение). Оптическая активность измеряется с помощью приборов, называемых поляриметрами.
Различают D - и L - аминокислоты. Расположение аминогруппы аминокислоты в проекционной формуле Фишера слева (- СООН помещают вверх, а заместитель R - вниз) соответствует L - конфигурации, расположение справа — D - конфигурации.
Проекции Фишера
Аминокислоты являются амфотерными соединениями, т. е. они проявляют свойства и кислот, и оснований благодаря присутствию - СООН и - NH2 групп в структуре молекул. Аминокислоты могут образовывать два типа солей: в кислых средах они присоединяют протон и дают соли по аминогруппе (- NH2), а в присутствии оснований, наоборот, отщепляют протон, образуя соли по карбоксильной (- СООН) группе.
Подразделяются аминокислоты на природные (около 150), обнаруженные в живых организмах, и синтетические. Большинство природных α - аминокислот относятся к Х - стереохимическому ряду, однако в некоторых пептидах (например, в антибиотиках) встречаются аминокислоты D - ряда. Аминокислоты D - и L - рядов значительно различаются по вкусу. Так, D - глутаминовая кислота не имеет вкуса, а L - глутаминовая обладает вкусом мяса (используется для приготовления пищевых концентратов).
Среди природных аминокислот выделяют протенногенные (20 аминокислот), которые входят в состав белков (см. с 10). Все протеиногенные аминокислоты представляют собой L - формы. Восемь из них являются незаменимыми (обязательными).
Незаменимые аминокислоты - аминокислоты, не синтезируемые организмом человека и животных, но входящие в состав их белков. Эти аминокислоты синтезируются только растениями, и человек получает их с пищей. Если незаменимых аминокислот в организме недостаточно, то его нормальное развитие и функционирование нарушаются. К незаменимым аминокислотам относятся валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, иногда в их число включают гистидин и аргинин, которые не синтезируются в организме ребенка.
При отдельных заболеваниях организм человека не в состоянии синтезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при заболевании фенилкетонурией в организме не синтезируется тирозин.
По своим физическим свойствам α - аминокислоты - это бесцветные кристаллические вещества. Большинство из них легко растворяются в воде и этаноле. Многие α - аминокислоты обладают сладким вкусом, иногда с некоторым неприятным привкусом.
α - Аминокислоты способны вступать в реакцию поликонденсации друг с другом, образуя полимеры - полипептиды, а возникающая при этом между ними связь называется пептидной (амидной).
В зависимости от числа аминокислотных остатков в цепи различают ди -, три - и полипептиды.
Условно считают, что вещества массой до 10 000 а. е. м. являются полипептидами, а вещества массой 10 000 а. е. м. и более - белками.
Таким образом, белки - это высокомолекулярные полимерные азотсодержащие органические соединения, состоящие из α - аминокислот, соединенных пептидными связями (- СО — NH -):
Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть дополнительно связаны между собой дисульфидными (-S - S-) связями (дисульфидными мостиками).
Дисульфидные связи образуются за счет взаимодействия двух молекул аминокислоты цистеина.
Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структуры белка.