Практическая химия белка - А. Дарбре 1989

Определение С-концевой последовательности аминокислот
Литература

1. Akabori S., Ohno К., Narita К., Bull. Chem. Soc., Japan, 25, 214—218 (1952).

2. Akabori S., Ohno K., Ikenaka T., Okada Y., Hanafusa H., Haruna L., Tsugita A., Sugae K., Matsushima T., Bull. Chem. Soc., Japan, 29, 507—518 (1956).

3. Ambler R. P., Methods Enzymol., 25, 143—154 (1972).

4. Baba T., Sugiyama H., Seto S., J. Biochem. (Tokyo), 72, 1571 —1573 (1972).

5. Barrell B. G., Air G. M., Hutchison C. A., Nature (Lond.), 264, 34—41 (1976).

6. Berget S. M., Moore C., Sharp P. A., Proc. Natl. Acad, Sci. U.S.A., 74, 3171—3175 (1977).

7. Blackburn S., Protein Sequence Determination, Dekker, New York, pp. 191 — 199 (1970).

8. Blombäck В., Methods Enzymol,, 11, 398—411 (1967).

9. Boissonnas R. A., Haselbach С. H., Helv. Chim. Acta, 36, 576—581 (1953),

10. Bornstein P., Biochemistry, 9, 2408—2421 (1970).

11. Bradbury J. H., Nature (Lond.), 178, 912—913 (1956).

12. Braun V., Schroeder W. A., Arch. Biochem. Biophys., 118, 241—252 (1967).

13. Braunitzer G., Chem. Ber, 88, 2025—2036 (1955).

14. Cappugi G., Nassi P., Treves C., Ramponi G., Expcrientia, 27, 237—239 (1971).

15. Carlton B. C, Yanofsky C., J. Biol. Chem., 238, 636—639 (1963).

16. Catterall J. F., O'Malley B. W., Robertson M. A., Staden R., Tanaka Y,, Brownlee G. G., Nature (Lond.), 275, 510—513 (1978).

17. Chibnall A. C., Rees M. W., Biochem. J., 68, 105—111 (1958).

18. Cromwell L. D., Stark G. R., Biochemistry, 8, 4735—4740 (1969).

19. Darbre A., Methods Enzymol., 47, 357—369 (1975).

20. Degani Y., Patchornik A., Biochemistry, 13, 1 —11 (1974).

21. Dopheide T. A., Ward C. W., J. Gen. Virol., 52, 367—370 (1981).

22. Duggleby R. G., Kaplan H., Anal. Biochem., 65, 346—354 (1975).

23. Dwulet F. E., Gurd F. R. A., Anal. Biochem., 82, 385—395 (1977).

24. Fiers W., Contreras R., Haegeman G., Rogiers R., Van de Voorde A., Van Heuverswyn H., Van Herreweghe J., Volckaert G., Ysebaert M., Nature (Lond.), 273, 113—120 (1978).

25. Fraenkel-Conrat H., Harris J. I., Levy A. L., Methods Biochem. Anal., 2, 359—425 (1955).

26. Fromageot C., Juüsz M., Meyer D., Penasse L., Biochem. Biophys. Acta, 6, 283—289 (1950).

27. Furka A., Sebestyen F., Karacsonyi T., FEBS Lett., 6, 34—36 (1970).

28. Grassman W., Dyckerhoff H., Eibeler H., Hoppe-Seyer’s Z. Physiol. Chem., 189, 112—120 (1930).

29. Greenstein J. P., Winitz M., Chemistry of the Amino Acids, vol. 2, Wiley, New York, pp. 1512—1687 (1961).

30. Guidotti G., Biochem. Biophys. Acta, 42, 177—179 (1960).

31. Halsey Y. D., Neurath H., J. Biol. Chem., 217, 247—252 (1955).

32. Haniada T., Yonemitsu O., Biochem. Biophys. Res. Commun., 50, 1081 — 1086 (1973).

33. Hargrave P. A., Wold F., Int. J. Peptide Protein Res., 5, 85—89 (1973).

34. Hayashi R., Methods Enzymol, 47, 84—93 (1977).

35. Hoare D. G., Koshland D. E., J. Biol. Chem., 242, 2447—2453 (1967).

36. Holcomb G. N., James S. A., Ward D. N., Biochemistry, 7, 1291 —1296 (1968).

37. Horn M. J., Laursen R. A., FEBS Lett., 36, 285—288 (1973).

38. Hsieh W. T., Gundersen L. E., Vestling C. S., Biochem. Biophys. Res. Commun., 43, 69—75 (1971).

39. Ichishima Е., Biochem. Biophys. Acta, 258, 274—288 (1972).

40. Jacobson G. R., Schaffer M. H., Stark G. R., Vanaman T. C., J. Biol. Chem., 248, 6583—6591 (1973).

41. Johnson T. B., Nicolet В. H., J. Am. Chem. Soc., 33, 1973—1978 (1911).

42. Jones В. N., Pääbo S., Stein S., J. Liquid Chromatogr., 4, 565—586 (1981).

43. Jörnvall H., Abstr. 9th Internat. Congr. Biochem. Colloquium D, Abstract Db 13, p. 454 (1973).

44. Kassell B., Krishnamurti C., Friedman H. L., In: Solid Phase Methods in Protein Sequence Analysis, Proc. Second Internat. Conf., Previero A., Coletti- Previero M.-A. (Eds.), North Holland, Amsterdam, New York, Oxford, pp. 39—48 (1977).

45. Kauffmann T., Boettcher F.-P., Chem. Ber., 92, 2707—2716 (1959).

46. Kawanishi Y., Iwai U., Ando T., J. Biochem. (Tokyo), 56, 314—324 (1964).

47. Khorana H. G., J. Chem. Soc., 2081—2088 (1952).

48. Kubo H., Nakajima T., Tamura Z., Chem. Pharm. Bull., 19, 210—211 0971).

49. Lai C. Y., Arch. Biophys., 166, 358—368 (1975).

50. Lai C. Y., Chen C., Florecker В. L., Biochem. Biophys. Res. Commun., 40, 461—468 (1970).

51. Laursen R. A., Methods Enzymol., 47, 277—288 (1977).

52. Leder P., Tilghman S. Af., Tiemeier D. C., Polsky F. L., Seidman J. G., Edgell M. H., Enquist L. W., Leder A., Norman B., Cold Spring Harbor Svmp. Quant. Biol., 42, 915—920 (1977).

53. Levy A. L., Nature (Lond.), 174, 126—127 (1954).

54. Loudon G. M., Parham M. E., Tetrahedron Lett., no. 5, 437—440 (1978).

55. Machleidt W., Wachter E., Methods Enzymol., 47, 263—277 (1977).

56. McReynolds L., O'Malley В. W., Nisbet A. D., Fother gill J. E., Givol D.. Fields S., Robertson M., Brownlee G. G., Nature (Lond.), 273, 723—728 (1978).

57. Matsuo H., Narita K., In Protein Sequence Determination, Needleman S. B. (Ed.), 2nd edn., Springer, Berlin, Heidelberg, New York, pp. 104—113 (1975).

58. Matsuo H., Kawazoe Y., Ohnishi M., Sato M., Tatsuno T., Abstracts of Third Symposium on Peptide Chem., Osaka University, Osaka Japan, Nov. 1964, p. 30 (1964).

59. Matsuo H., Fujimoto Y., Tatsuno T., Tetrahedron Lett., no. 39, 3465—3472 (1965).

60. Matsuo H., Fujimoto Y., Tatsuno T., Biochem. Biophys. Res. Commun, 22, 69—74 (1966).

61. Miller M. Loudon G. M., J. Am. Chem. Soc., 97, 5295—5297 (1975).

62. Narita К., Ohta Y., Bull. Chem. Soc. Japan, 32, 1023—1028 (1959).

63. Naughton M. A., Hagopian H., Anal. Biochem., 3, 276—284 (1962).

64. Neurath H., In The Enzymes, Boyer P. D., Lardy H., Myrbäck K. (Eds.), 2nd edn, vol. 4, Academic Press, New York, pp. 11—36 (1960).

65. Niu C., Fraenkel-Conrat H., J. Am. Chem. Soc., 77, 5882—5885 (1955).

66. Ohno K., J. Biochem. (Tokyo), 41, 345—350 (1954).

67. Parham M. E., Loudon G. M., Biochem. Biophys. Res. Comrtiun., 80, 7—13 (1978).

68. Perham R. N., In: Solid Phase Methods in Protein Sequence Analysis, Proc. Second Internat. Conf., Previero A., Coletti-Previero M.-A. (Eds.), North Holland, Amsterdam, New York, Oxford, pp. 293—296 (1977).

69. Previero A., Coletti-Previero M.-A., ibid., pp. 49—56 (1977).

70. Previero A., Derancourt J., Coletti-Previero M.-A., Laursen R. A., FEBS Lett 33, 135—138 (1973).

71. Rangarajan M., Darbre A., Biochem. J., 147, 435—438 (1975).

72. Rangarajan M., Darbre A., Biochem. J., 157, 307—316 (1976).

73. Rangarajan М., Ardrey R. E., Darbre A., J. Chromatogr, 87, 499—512 (1973).

74. Sakano H., Rogers J. H., Huppi K., Brack C, Traunecker A., Maki R., Wall R., Tonegawa S.. Nature (Lond.), 277, 627—633 (1979).

75. Saund A. K., Prasad B., Koul A. K., Bachhawat J. M., Mathur N. K., Int. J. Peptide Protein Res., 5, 7—10 (1973).

76. Schlack P., Kumpf W., Hoppe-Seyler’s Z. Physiol. Chem., 154, 125—170 (1926).

77. Shaw R., Biochem. Biophys. Acta, 92, 558—567 (1964).

78. Simpson R. J., Neuberger M. R., Liu T.-Y., J. Biol. Chem., 251, 1936— 1940 (1976).

79. Slobin L. I., Carpenter F. Biochemistry, 5, 499—508 (1966).

80. Smyth D., Utsumi S., Mature (Lond.), 216, 332—335 (1967).

81. Smyth D., Stein W. H., Moore S, J. Biol. Chem., 237, 1845—1850 (1962).

82. Sprössler В., Heilmann H. D., Grampp E., Uhlig H, Hoppe-Seyler’s Z. Physiol. Chem., 352, 1524—1530 (1971).

83. Stark G. R., Biochemistry, 7, 1796—1807 (1968).

84. Stark G. R., Methods Enzymol., 25, 369—384 (1972).

85. Stark G. R., Stein W. H., Moore S., J. Biol. Chem, 235, 3177—3181 (1960).

86. Suzuki T., Matsui S., Tuzimura K, Agric. Biol. Chem, 36, 1061—1063 (1972).

87. Suzuki T., Song K-D., Itagaki Y., Tuzimura K., Org. Mass Spectrom, 11, 557—568 (1976).

88. Tarr G. E., In: Solid Phase Methods in Protein Sequence Analysis, Proc. First Internat. Conf, Laursen R. A. (Ed.), Pierce, Rockford, Illinois, pp. 139—147 (1975).

89. Tschesche H., Methods Enzymol, 47, 73—84 (1977).

90. Tsugita A., Broek R., Van den, In: Methods in Peptide and Protein Sequence Analysis, Proc. Third Internat. Conf, Birr C. (Ed.), Elsevier/North Holland, Amsterdam, New York, Oxford, pp. 359-369 (1980).

91. Visuri K., Mikola J., Enari T. M., Eur. J. Biochem, 7, 193—199 (1969).

92. Ward C. W., Dopheide T. A., Virology, 95, 107—118 (1979).

93. Weils J. R. E., Biochem. J, 97, 228—235 (1965).

94. Williams M. J., Kassell B, FEBS Lett, 54, 353—357 (1975).

95. Winstead J. A., Wold F., J. Biol. Chem, 239, 4212—4216 (1964).

96. Yamashita S, Biochem. Biophys. Acta, 229, 301—309 (1971).

97. Yamashita S., Ishikawa V, Proc. Hoshi Coll. Pharm, 13, 136—138 (1971).

98. Yamashita S., Ishikawa N, In: Chemistry and Biology of Peptides: Proc. Third American Peptide Symp, Meinhofer J. (Ed.), Ann Arbor Science Publishers, Ann Arbor, pp. 701—703 (1972).

99. Yokoyama S., Ichishima E, Agr. Biol. Chem, 36, 1259—1261 (1972).

100. Zabin I., Fowler A. V., J. Biol. Chem, 247, 5432—5435 (1972).

101. Zuber H., Hoppe-Seyler’s Z. Physiol. Chem, 349, 1337—1352 (1968).