Практическая химия белка - А. Дарбре 1989

Применение масс-спектрометрии электронного удара для определения аминокислотной последовательности пептидов и белков
Введение

А. ДЕЛЛ (А. DELL, Department of Biochemistry, Imperial College of Science and Technology, London SW7 2AZ, U.K.)

В настоящей главе обсуждаются методология и практические результаты определения аминокислотной последовательности пептидов в смеси, подвергнутой ацетилированию и метилированию, методом низкоразрешающей масс-спектрометрии электронного удара. Такой подход успешно использовался при установлении первичной структуры ряда белков, таких, как рибитолде- гидрогеназа [1], хлорамфениколацетилтрансфераза [2, 3], азурин из Pseudomonas [4], дигидрофолатредуктаза из L. casei (единственный белок, полная аминокислотная последовательность которого определена одним лишь масс-спектрометрическим методом) [5, 6], и пептидов, аминокислотная последовательность которых не устанавливалась классическими методами белковой химии из-за присутствия N-концевых защитных групп, наличия в цепи остатков необычных аминокислот, из-за серьезных трудностей, связанных с выделением индивидуальных веществ или в силу каких-либо иных причин [7—15].