Практическая химия белка - А. Дарбре 1989

Применение масс-спектрометрии электронного удара для определения аминокислотной последовательности пептидов и белков
Заключение

Определение аминокислотной последовательности пептидов в смеси методом масс-спектрометрии электронного удара стало в настоящее время обычным исследованием. Химики-белковики, имеющие в своем распоряжении необходимые приборы и владеющие приемами интерпретации масс-спектров, успешно применяют масс-спектрометрию в дополнение к другим методам определения аминокислотной последовательности.

Применение масс-спектрометрии особенно плодотворно при анализе трудно разделяемых пептидов, пептидов со свободными амидными группировками, а также при определении первичной структуры триптофансодержащих соединений. Масс-спектрометрия как метод определения аминокислотной последовательности просто незаменима в случае пептидов с блокированными N-концами или пептидов, построенных из остатков необычных аминокислот.

В последние годы для исследования труднолетучих, полярных и термически неустойчивых соединений стала использоваться масс-спектрометрия с новым методом ионизации — ионизацией в результате бомбардировки помещенного в глицерин вещества ускоренными атомами инертных газов [30]. Масс-спектрометрия с бомбардировкой ускоренными атомами стала использоваться для определения аминокислотной последовательности немодифицированных пептидов. Указывается, что в наиболее благоприятных условиях для этого достаточно 15 пмоль пептида. Познакомиться более подробно с этим новым методом исследования можно в ряде специальных статей [31—34].