Практическая химия белка - А. Дарбре 1989

Фрагментация полипептидов химическими методами
Заключение

В настоящее время известен ряд химических методов расщепления пептидных связей по остаткам отдельных аминокислот. Возможность практического применения реагента или метода определяется главным образом специфичностью и полнотой реакции. В настоящей главе детально рассмотрены те методы, которые в прошлом и, по-видимому, в будущем нашли и будут находить практическое применение именно потому, что наиболее полно удовлетворяют этим двум требованиям.

Благодаря высокой специфичности и почти количественному выходу продуктов реакции расщепление бромоцианом по остатку метионина находит широкое применение в химии белка. Созданы и проверены на практике удовлетворительные методы расщепления пептидных связей триптофана и цистеина.

Вместе с тем ни один метод не дает возможности получить идеальный набор фрагментов, достаточный для реконструкции полной аминокислотной последовательности. Для достижения этой цели необходимо оптимальное сочетание химических и ферментативных методов. Химические методы расщепления пептидной связи находят применение в области химии пептидов. Методы химической модификации могут применяться при синтезе биологически активных пептидов методом рекомбинантных ДНК.

Вслед за обнаружением влияния соседних групп типа 1,5-взаимодействия в качестве основной причины расщепления пептидной связи у-замещенных аминокислот, в частности у,δ-дигидроксилейцина в фаллоидине [204], последовало использование этого принципа при исследовании пептидов, состоящих из других аминокислот. В ходе развития методов структурного анализа белков было изучено множество реагентов, однако еще многие из них ожидают проверки и, возможно, еще пополнят арсенал исследователя.