Практическая химия белка - А. Дарбре 1989
Фрагментация полипептидов химическими методами
Литература
1. Alexander N. M., J. Biol. Chеm., 249, 1946—1952 (1974).
2. Ambler R. P., Biochem. J., 96, 32P (1965).
3. Anfinsen C. B., Haber E., J. Biol. Chem., 236, 1361—1363 (1961).
4. Atassi M. Z., In: Immunochemistry of Proteins, Atassi M. Z. (Ed), vol. 1, Plenum Press, New York, London, 1977, pp. 114—161.
5. Atassi M. Z., Rosenthal A. F., Biochem. J., 111, 593—601 (1969).
6. Atassi M. Z., Suliman A. M., Habeeb A. F. S. A., Biochem. Biophys. Acta, 405, 452—463 (1975).
7. Benassi C. A., Scoffone E., Veronese F. M., Tetrahedron Lett., 49, 4389— 4393 (1965).
8. Benisek W. F., Rafter у M. A., Cole R. D., Biochemistry, 6, 3780—3790 (1967).
9. Billica R. М., Adkins H., Org. Syn. Coli., З, 176 (1967).
10. Birch F. J., Cymerman-Craig Slaytor M., Austr. J. Chem., 8, 512—518 (1955).
11. Blumenfeld O. O., Rojkind M., Gallop P. M., Biochemistry, 4, 1780—1788 (1965).
12. Bohak Z., J. Biol. Chem., 239, 2878—887 (1964).
13. Bornstein P., Balian G., Methods Enzymol., 47, 132—145 (1977).
14. Bovio A., Miotti U., J. Chem. Soc. Perkin, 11, 172—177 (1978).
15. Bradbury A. F., Smyth A G., Biochem. J.t 131, 637—642 (1973).
16. Brandenburg D., Hoppe Seyler’s Z. Physiol. Chem., 353, 263—267 (1972).
17. Braunitzer G., Aschauer H, Hoppe Seyler’s Z. Physiol. Chem., 356, 473—474 (1975).
18. Burstein Y., Patchornik A., Biochemistry, 11, 4641—4650 (1972).
19. Bustin M., Cole R. A, J. Biol. Chem,, 244, 5291—5294 (1969).
20. Capon В., Quarterly Reviews, 18, 45—111 (1964).
21. Capon B., McManus S. P., Neighboring Group Participation, Plenum Press, New York, London, 1976.
22. Carpenter F. H., Shiigi S. M., Biochemistry, 13, 5159—5164 (1974).
23. Catsimpoolas N., Wood J. L., J. Biol. Chem., 239, 4132—4137 (1964).
24. Catsimpoolas N., Wood J. L., J. Biol. Chern., 241, 1790—1796 (1966).
25. Cavins J. F., Friedman M., Anal. Biochem., 35, 489—493 (1970).
26. Cecil R., In: The Proteins, Neurath H. (Ed ), 2nd edn., vol. 1, Academic Press, New York. London, 1963, pp. 379—476.
27. Cecil R., Weitzman P. D. A., Biochem. J., 93, 1 —11 (1964).
28. Chung F. E., Franzen J. S., Braginski J. E., Biochemistry, 10, 2872—2876 (1971).
29. Cleland W. W., Biochemistry, 3, 480—482 (1964).
30. Cohen L. A., Färber A, Methods Enzymol., 11, 299—308 (1967).
31. Cole R. A., Methods Enzymol., 11, 206—208 (1967).
32. Cole R. A., Methods Enzymol., 11, 315—317 (1967).
33. Corey E. Haefele L. F., J. Am. Chem. Soc., 81, 2225—2228 (1959).
34. Corradin G., Harbury H. A., Biochem. Biophys. Res. Commun., 61, 1400— 1406 (1974).
35. Crestfield A. Af., Stein W. H., Moore S., J. Biol. Chem., 238, 2413—2420 (1963).
36. D’Angeli F., Scoff one E., Filira F., Giormani V., Tetrahedron Lett., 24, 2745—2748 (1966).
37. D’Angeli F., Giormani V., Filira F., Di Bello C., Biochem. Biophys. Res. Commun., 28, 809—814 (1967).
38. Degani Y., Patchornik A., J. Org. Chem., 36, 2727—2728 (1971).
39. Degani Y., Patchornik A., Biochemistry, 13, 1 —11 (1974).
40. Desnuelle P., Bonjour G., Biochim. Biophys. Acta, 7, 451—459 (1951).
41. Dyckes D. F., Creighton T. E., Sheppard R. C., Nature (Lond ), 247, 202—204 (1974).
42. Elliott A F., Biochem. J., 50, 542—550 (1952).
43. Ellman G. L., Arch. Biochem. Biophys., 82, 72—77 (1959).
44. Enfield D. L., Ericsson L. H.. Fujikawa K., Walsh K. A., Neurath H., Titani R., Biochemistry, 19, 659—667 (1980).
45. Fontana A., Methods Enzymol., 25, 419—423 (1972).
46. Fontana A., Scoffone E., Methods Enzymol., 25, 482—494 (1972).
47. Fontana A., Toniolo C., Progr. Chem. Organic Natl. Compounds, 33, 309— 409 (1976).
48. Fontana A., Scoff one E., Benassi C. A., Biochemistry, 7, 980—986 (1968).
49. Fontana A., Veronese F. M, Scoffone E., Biochemistry 7, 3901—3905 (1968).
50. Fontana A., Vita C., Toniolo C., FEBS Lett., 32, 139—142 (1973).
51. Fontana A., Savige W. ЕZambonin AT, In: Methods in Peptide and Protein Sequence Analysis, Third Internat. Conf., Birr, C. (Ed.), Elscvicr/North Holland, Amsterdam, New York, Oxford, 1980, pp. 309—322.
52. Fontana A., Dalzoppo D., Grandi C., Zambonin AT, Biochemistry, 20, 6997— 7004 (1981).
53. Fontana A., Dalzoppo D., Grandi C., Zambonin AT, In: Methods in Protein Sequence Analysis, Proc. Fourth Internat. Conf., Elzinga M. (Ed.), Human Press, New Jersey, 1982, pp. 325—334.
54. Fontana A., Dalzoppo D., Grandi C., Zambonin M, Methods Enzymol., 91, 311—318 (1983).
55. Fowler A. V., Zabia I., Proc. Nall. Acad. Sci. U.S.A., 74, 1507—1510 (1977).
56. Foye W. O., Halb A. AT, Mickles J. Pharm. Sei, 56, 292—293 (I9G7).
57. Frank G., Sidler W., Widmer H., Zuber H., Hoppe-Seyler’s Z., Physiol. Ghem,, 359, 1491 — 1507 (1978).
58. Fraser J. F., Poulsen К., Haber Biochemistry, 11, 4974—4977 (1972).
59. Friedman M, The Chemistry and Biochemistry of the Sulfhydryl Group in Amino Acids, Peptides and Proteins, Pergamon Press, New York, 1973.
60. Friedman M. Krull L. H, Cavins J. F., J. Biol. Chem, 245, 3868—3871 (1970).
61. Funatsu M., Green N. M, Witkop B., J. Am Chem, Soc, 86, 1846—1848 (1964).
62. Glendenning M. В., Greenberg D. M., Fraenkel-Conrut H. J. Biol, Chem , 167, 125—128 (1947).
63. Goethals E., Radzitski P. De, Bull. Soc. Chim. Beiges, 73, 546—559 (1964)
64. Goldberger R. F., Anfinsen С. В., Biochemistry, 1, 401—405 (1962).
65. Grannis G. F., Arch. Biochem. Biophys., 91. 255—265 (1960).
66. Green N. AT, Witkop В., Trans. N. Y. Acad. Sci., Ser. II, 26, 659—669 (1964).
67. Gross E., Methods Enzymol., 11, 238—255 (1967).
68. Gross E., Witkop B., J. Am. Chem. Soc., 83, 1510—1511 (1961).
69. Gross E., Witkop B., J. Biol. Chem., 237, 1856—1860 (1962).
70. Gross E., Moreli J. F., Lee P. Q., Int. Congress of Biochemistry (Tokyo), Abstr., p. IX-535 (1967).
71. Gard F. R. N., Methods Enzymol., 25, 424—438 (1972).
72. Habecb A. F. S. A., Methods Enzymol., 25, 457—464 (1972).
73. Hass G. M., Nau H.. Bietnann K., Gräfin D. T., Ericsson F. H., Neurath IF, Biochemistry, 14, 1334—1342 (1975).
74. Heinrikson R. L., Kramer K. J., Progress in Bioorganic Chemistry, Kaiser E. T., Kezdv F. J. (Eds.), vol. 3, Wiley, New York, 1974, pp. 141 — 250.
75. Hermodson AT A., Ericsson L. H., Neurath H., Walsh K. A., Biochemistry, 12 3146—3153 (1973).
76. Hinman R. T., Bauman C. P., J. Org. Chcm, 29, 2431—2437 (1964)
77. Hirs C. H. W., J. Biol. Chem., 219, 611—621 (1956).
78. Hirs C. H. W. (Ed.), Methods Enzymol, 11, 1—988 (1967).
79. Hirs C. H. E., Methods Enzymol., 11, 197—199 (1967).
80. Hirs C. H. W., Methods Enzymol., 11, 199—203 (1967).
81. Hirs C. H. W., Timasheff S. N. (Eds.), Methods Enzymol., 25, 1—724 (1972).
82. Hirs С. H. W., Timasheff S. N. (Eds.), Methods Enzymol., 47, 1—668.
83. Hirs С. H. W., Timasheff S. N. (Eds.), Methods Enzymol., 91, 1—693 (1983).
84. Hirs C. H. W., Stein W. H., Moore S., J. Biol. Chem., 221, 151 —169 (1956).
85. Hofmann K., Yajima H., J. Am. Chem. Soc., 83, 2289—2293 (1961).
86. Horn М. Faursen R. A., FEBS Lett., 36, 285—288 (1973).
87. Huang Н. V., Bond M. W., Hunkapiller M. W., Hood L. Methods Enzymol., 91, 318—324 (1983).
88. Hurley С. K., Stout J. T, Biochemistry, 19, 410—416 (1980).
89. Inglis A. S., Methods Enzymol., 91, 324—332 (1983).
90. Inglis A. S., Edman P., Anal. Biochem., 37, 73—80 (1970).
91. Inglis A. S., Liu Т.-Y., J. Biol. Chem., 245, 112—116 (1970).
92. IngUs A. S., McMahon D. T. W, Roxburgh С. M, Takayanagi H., Anal. Blochem., 72, 86—94 (1976).
93. Itakura K., Hirose T,, Crea R., Riggs A. D., Heyneker H. L., Bolivar F., Boyer H. UF, Science, 198, 1056—1063 (1977).
94. Itano H. A., Robinson E. A., J. Biol. Chem., 247, 4819—4824 (1972).
95. Iwai К., Ando Р., Methods Enzymol, 11, 263—282 (1967).
96. Jacobson G. R., Schaffer AL H.t Stark G. R., Vanaman T. C., J. Biol Chem., 248, 6583—6591 (1973).
97. Jauregui-Adeli J., Marti Anal. Biochem., 69, 468—473 (1975).
98. Jocelyn P. C., Biochemistry of the SH-Group, Academic Press, New York, 1972.
99. Johnson P., Stockmal V. В., Biochem. Biophys. Res. Commun., 94, 697— 703 (1980).
100. Junek H.. Kirk K. L., Cohen L. A., Biochemistry, 8, 1844—1848 (1969).
101. Kasper С. В., In: Protein Sequence Determination, Needleman S. B. (Ed.), 2nd edn., Springer, Berlin, Heidelberg, New York, 1975, pp. 114—161.
102. Katsoyannis P. G., In: Diabetes, Proc. Congr. Internat. Diabetes Fed., 6th 1967, Ostman J. (Ed ), Exerpta Medica, Amsterdam, 1969, pp. 379—394.
103. Kauffmann T., Sobel J., Liebig's Ann. Chem., 698, 235—241 (1966),
104. Kenyon G. L., Bruice T. UF, Methods Enzymol, 47, 407—430 (1977).
105. Klein I. B., Kirsch J. F., J. Biol Chem., 244, 5928—5935 (1969).
106. Konigsberg W. Methods Enzymol., 25, 185—188 (1972).
107. Konigsberg W. Steinman H. M, In: The Proteins, Neurath H., Hill R. L. (Ed.), 3rd edn.. vol 3, Academic Press, New York, 1977, pp. 1 —178.
108. Landon M., Methods Enzymol., 47, 145—149 (1977).
109. Lawson W. B., Schramm H. J., J. Am. Chem. Soc., 84, 2017—2018 (1962).
110. Lawson W, B., Gross E., Foltz C. M., Witkop В., J. Am. Chem. Soc., 83, 1509—1510 (1961).
111. Leach S. I., Meschers F., Swanepoel O. A.. Biochemistry, 4. 23—27 (1965).
112. Lenard J., Hess G. H., J. Biol. Chem., 239, 3275—3281 (1964).
113. Lenard J., Schallу A. V., Hess G. A, Biochem. Biophvs. Res. Commun., 14, 498—502 (1964).
114. Lindley H, Nature (Lond,), 178, 647—648 (1956).
115. Lischwe M. A., Sung M. T., J. Biol. Chem., 252, 4976—4980 (1977).
116. Liu T.-L., In: The Proteins, Neurath H., Hill R. L. (Ed ), 3rd edn., vol 3, Academic Press, New York, 1977, pp. 239—402
117. Liu T.-Y., Chang Y. H., J. Biol Chem., 246, 2842—2848 (1971).
118. Liu T.-Y., Inglis A. S., Methods Enzymol, 25, 55—60 (1972).
119. MacLaren J. A., Sweeiman В. J, Austr. J. Chem., 19, 2355—2360 (1966).
120. Mahoney W. C., Hermodson M. A., Biochemistry, 18, 3810—3814 (1979).
121. Mahoney W. C., Hermodson M. A., In: Methods in Peptide and Protein Sequence Analysis, Proc. Third Internat. Conf., Birr C. (Ed), Elsevier/ North Holland, Heidelberg, Amsterdam, New York, Oxford, 1980, pp. 323—328.
122. Mahoney W. C., Smith P. K., Hermodson M. A. Biochemistry, 20 443— 448 (1981).
123. Martenson R. E., Deibler G. E., Kramer A. Biochemistry, 16, 216—221 (1977).
124. Milstein C., Sanger F., Biochem. J., 79, 456—469 (1961).
125. Morishita M., Sakiyama F., Bull Chem. Soc. Japan, 43, 524—530 (1970).
126. Morishita М., Sakiyama F., Narita К., Bull. Chem. Soc. Japan, 40, 433 (1967).
127. Morishita M., Sowa T., Sakiyama F., Narita K., Bull. Chem. Soc. Japan, 40, 632—639 (1967).
128. Naughton M. A., Sanger A., Hartley B. S. Shaw D. C., Biochem. J., 77, 149—163 (1960).
129. Niketic B., Thomsen J., Kristiansen К., Eur. J. Biochcm., 46, 547—551 (1974).
130. Nute P. E., Mahoney W. C., Biochemistry, 18, 467—472 (1979).
131. Ohno M., Spande T. F., Witkop B., J. Am. Chem. Soc., 92, 343—348 (1970).
132. Otnenn G. S., Fontana A., Anfinsen C. B., J. Biol. Chem., 245, 1895—1902 (1970).
133. Otieno S., Biochemistry, 17, 5468—5474 (1978).
134. Ozols J., Gerard C., J. Biol. Chem., 252, 5986—5989 (1977).
135. Ozols J., Gerard G., J. Biol. Chem., 252, 8549—8553 (1977).
136. Ozols J., Gerard C., Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 74, 3725—3729 (1977).
137. Patchornik A. Lawson W. B., Gross E., Witkop B., J. Am. Chem. Soc., 82, 5923—5927 (1960).
138. Photaki I., J. Am. Chem. Soc., 85, 1123—1126 (1963).
139. Pihl A., Lange R., J. Biol. Chem., 237, 1356—1362 (1962).
140. Piszkiewicz D., London M., Smith E. A., Biochem. Biophys. Res. Commun., 40, 1173—1178 (1970).
141. Previero A., Scoffone E., Benassi G. A., Pajetta P., Gazz. Chim. Ital, 93, 849—858 (1963).
142. Previero A., Coletti M-A, Galzigna A, Biochem. Biophys. Res. Commuii., 16, 195—198 (1964).
143. Previero A., Coletii-Previero M.-A., Jolles P., Biochem. Biophys. Res. Commun., 22, 17—21 (1966).
144. Previero A., Coletii-Previero M.-A., Jolles P., Biochem. Biophys. Acta, 124, 400—402 (1966).
145. Rajtery M. A., Cole R. D., Biochem. Biophys. Res. Commun., 10, 467—472 (1963).
146. Raftery M. A., Cole R. D., J. Biol. Chem., 241, 3457—3461 (1966).
147. Rall S. C., Cole R. D., J. Am. Chem. Soc., 92, 1800—1801 (1970).
148. Ramachandran L. К., Witkop A., Methods Enzymol., 11, 283—299 (1967).
149. Riley G., Turnbull J., Wilson W., J. Chem. Soc., 1373—1379 (1957).
150. Rüegg U. T., Methods Enzymol., 47, 123—126 (1977).
151. Rüegg U. T., Rudinger J., Int. J. Peptide Protein Res., 6, 447—456 (1974).
152. Rüegg U. T., Rudinger Methods Enzymol., 47, 111 —116 (1977).
153. Rüegg U. T., Rudinger Methods Enzymol., 47, 116—122 (1977).
154. Ruttenberg M. A., King T. P., Craig L. C., Biochemistry, 3, 758—764 (1964).
155. Ruttenberg M. A., King T. P., Craig L. C., Biochemistry, 4, 11 —18 (1965).
156. Ryle A. P., Sanger F., Biochem. J., 60, 535—540 (1955).
157. Sanger F., Biochem. J., 44, 126—128 (1949).
158. Sanger F., Thonpson E. О. P., Biochim. Biophys. Acta, 9, 225—226 (1952).
159. Sanger F., Thompson E. О. P., Biochem. J., 53, 353—366 (1953).
160. Sanger F, Thompson E. О. P., Biochim. Biophys. Acta 71, 468—471 (1963).
161. Savige W. E., Austr. J. Chem., 28, 2275—2287 (1975).
162. Savige W. E., Fontana A., Methods Enzymol., 47, 442—453 (1977).
163. Savige W. E., Fontana A., Methods Enzymol., 47, 459—469 (1977).
164. Savige W. E., Fontana A., Int. J. Peptide Protein Res., 15, 285—297 (1980).
165. Schmir G. L, Cohen L. R., Witkop B., J. Am. Chem. Soc., 81, 2228—2233 (1959).
166. Schroeder W. A., Shelton J. R., Robberson ВBiochim. Biophys. Acta, 147, 590—592 (1967).
167. Schroeder W. A., Shelton J. В., Shellton J. R., Arch. Biochem. Biophys., 130, 551—556 (1969).
168. Schultz J., Allison H., Grice M., Biochemistry, 1, 694—698 (1962).
169. Shaltiel S., Patchornik A., Bull, Res. Council Israel, 10A, 48 (1961).
170. Shaltiel S., Patchornik A., J. Am. Chem. Soc., 85, 2799—2806 (1963).
171. Shaltiel S., Patchornik A., Israel J. Chem., 1, 187—190 (1963).
172. Shechter Y., Patchornik A., Burstein Y., Biochemistry, 15, 5071—5075 (1976).
173. Sheppard R. C., In: Peptides: Structure and Biological Function, Gross E., Meienhofer J. (Eds.), Pierce, Rockford, Illinois, 1979, pp. 577—585.
174. Shotton D., Hartley B. S., Biochem. J., 131, 643—675 (1973).
175. Slobin L. I., Singer 5. J. Biol. Chem., 243, 1777—1786 (1968).
176. Smith D. Maggio E. T., Kenyon G. L., Biochemistry, 4, 766—771.
177. Smyth D. G., Stein W. H., Moore S., J. Biol. Chem., 237, 1845—1850 (1962).
178. Sokolovsky M., Patchornik A., J. Am. Chem. Soc., 86, 1859—1860 (1964).
179. Sokolovsky M., Sadeh T., Patchornik A., J. Am. Chem. Soc., 86, 1212—1217 (1964).
180. Spackman D. H., Stein W. H., Moore S., Anal. Chem., 30, 1190—1206 (1958).
181. Spande T. F., Witkop B., Degani Y., Patchornik A., Adv. Protein Chem., 24, 97—260 (1970).
182. Stark G. R., Methods Enzymol., 11, 125—138 (1967).
183. Stark G. R., Methods Enzymol., 47, 129—132 (1977).
184. Strumeyer D. H., White W. N., Koshland D. E., Jr. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 50, 931-935 (1963).
185. Swallow D. L., Abraham E. P., Biochem. J., 70, 364—373 (1958).
186. Synge R. L., Biochem. J., 39, 351—353 (1945).
187. Tang J. R., Hartley B, 5., Biochem. J., 102, 593—599 (1967).
188. Tang J. R., Hartley B. S., Biochem. J., 118, 611—623 (1970).
189. Tarbell D. S., Harnisch D. P., Chem. Rev., 49, 1—90 (1951).
190. Thompson A. R., Biochem. J., 60, 507—515 (1955).
191. Titani K., Hermodson M. A., Ericsson L. H., Walsh К. A., Neurath H., Biochemistry, 11, 2427—2435 (1972).
192. Toennies G., Homiller R. P., J. Am. Chem. Soc., 64, 3054—3056 (1942).
193. Torchinskii Y. M., Sulfhydryl and Disulfide Groups of Proteins, Plenum Press, New York, 1974.
194. Vanaman T. C., Stark G. P., J. Biol. Chem., 245, 3565—3573 (1970).
195. Veronese F., Fontana A., Boccu E., Benassi C. A., Gazz, Chim. Ital, 97, 321—331 (1967).
196. Veronese F. M., Boccü E., Benassi C. A., Scoffone Z. Naturforsch., 24, 294-300 (1969)
197. Wachter E., Werkahn P., Anal. Biochem., 97, 56—64 (1979).
198. Wachter E., Werhahn P., In: Methods in Peptide and Protein Sequence Analysis, Proc. Third Internat. Conf., Birr C. (Ed.), Elsevier/North Holland, Heidelberg, Amsterdam, New York, Oxford, 1980, pp. 21—33.
199. Wakselman Af., Guibejampel E., Raoult A., Busse W. D., J. Chem. Soc. Chem. Commun., 21—22 (1976).
200. Waxdal M, Konigsberg W. H., Henley W. L., Edelman G. M., Biochemistry, 7, 1959—1966 (1968).
201. Weiner H., White W. N., Hoare D. G., Koshland D, E., J. Am. Chem Soc, 8, 3851—3859 (1966).
202. White F. H., Jr., J. Biol. Chem., 235, 383—389 (1960).
203. White F. H., Jr., Methods EnzymoL, 25, 387—392 (1972).
204. Wieland T., Schon W., Liebig’s Ann. Chem., 593, 157—178 (1955).
205. Wieland T., Lamperstorjer С., Birr С., Makromol. Chem., 92, 277—286 (1966).
206. Wilchek M., Witkop B.t Biochem. Biophys, Res. Commun., 26, 296—300 (1967).
207. Wilchek M., Sarid S., Paichornik A., Biochim. Biophys Acta, 104, 616—618 (1965).
208. Wilchek M.t Spande T., Milne G., Witkop B., Biochemistry, 7 1777—1786 (1968).
209. Witkop B., Adv. Protein Chem., 16, 221—321 (1961).
210. Wootion У. C., Chambers G. K., Holder A. A., Baron A. J., Taylor У. G., Fincham J. R. SBlumenthal К. M., Moon К., Smith E. L., Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 71, 4361—4365 (1974).
211. Zeitler H.-J., Eulitz M., J. Clin. Chem. Clin. Biochem., 16, 669—674 (1978).
212. Benesch R. E., Benesch R., J. Am. Chem. Soc., 80, 1666 (1958).