Химия и биология белков - Ф. Гауровитц 1953
Внутренняя структура глобулярных белков
Заключение
Все изложенное в предыдущих разделах свидетельствует о том, что наши сведения о внутренней структуре белков лишь немного увеличились с тех пор, как Гофмейстер [198] и Фишер [199]1 в 1902 г. высказали первые гипотезы относительно строения белков. В настоящее время нет сомнений в том, что как глобулярные, так и фибриллярные белки состоят в основном из пептидных цепей. Некоторые белки содержат только одну длинную пептидную цепь, молекулы же других состоят из нескольких цепей, поскольку у них обнаружено несколько концевых аминных и карбоксильных групп. Мы, однако, до сих пор не можем определенно сказать, соединены ли пептидные цепи в этих белках дисульфидными мостиками цистина, пептидными или эфирными связями, образуемыми карбоксильными группами аспарагиновой и глутаминовой кислот, или какими-либо другими, пока еще неизвестными связями. Хотя из белков были выделены циклопептиды, содержащие 10 и более аминокислот, остается еще открытым вопрос, предсуществуют ли подобные полипептидные кольца в белках.
Физико-химические и иммунологические исследования дали большое количество данных, свидетельствующих о том, что глобулярные белки имеют жесткую структуру, остающуюся неизменной при высаливании белков, их кристаллизации и растворении. Белки являются единственными соединениями этого рода. Каучук, крахмал и многие синтетические макромолекулы меняют расположение цепей при растворении и в связи с этим теряют ту специфическую структуру, которая присуща им в твердом состоянии. Развернутые цепи молекул этих соединений в растворе могут образовывать бесчисленное количество сочетаний с одинаковыми энергетическими уровнями, в связи с чем они не обнаруживают никакой специфичности. Специфичность белков связана с сохранением ими внутренней структуры, а последняя, в свою очередь, обусловлена наличием перекрестных связей между свернутыми пептидными цепями. В предыдущих разделах было указано на три типа этих связей: 1) дисульфидные мостики, образованные цистином; 2) солевые мостики, образованные карбоксильными группами аспарагиновой и глутаминовой кислот и аминогруппами лизина или гуанидиновыми группами аргинина; 3) водородные связи между пептидными группировками и полярными группами аминокислот.
Если некоторые или все эти связи расщепляются, то специфическая внутренняя структура белков пропадает и наступает их денатурация [1].