Биохимия - Химические реакции в живой клетке Том 2 - Д. Мецлер 1980

Типы реакций, катализируемых ферментами
Некоторые реакции изомеризации и перегруппировки
Список литературы

1. Jencks W. Р., (1969). Catalysis in chemistry and enzymology, pp. 85—92. McGraw-Hill, New York. (Дженкс В. Катализ в химии и энзимологии. — М.: Мир, 1972.)

2. Lowe I. N., Ingraham L. L. (1974). An introduction to biochemical reaction mechanisms, Prentice-Hall, Englewood Cliffs, New Jersey.

3. Bruice T. C., Benkovic S. J. (1966). Bioorganic mechanisms, 2 vols. Benjamin, New York. (Брюс T., Бенкович С. Механизмы биоорганических реакций. — M. Мир, 1970.)

4. Dixon J. E., Bruice T. C. (1971). J. Amer. Chem. Soc, 93, 6592—6597.

5. Kosower E. M. (1968). An introduction to physical organic chemistry, pp. 28, 81. Wiley (Interscience), New York.

6. Goldman P., Milne G. W. A., Keister D. B. (1968). J. Biol. Chem, 243, 428—434.

7. Doudoroff M., Barker H. A., Hassid W. Z. (1947). J. Biol. Chem., 168, 725—732, 733—746.

8. Silverstein P., Voet J., Reed D., Abeies R. H. (1967). J. Biol. Chem., 242, 1338— 1346.

9. DeToma F., Abeies R. H. (1970). Fed. Proc., Fed. Am. Soc. Exp. Biol., 29, 461.

10. Imoto T., Johnson L. N., North A. С. T., Phillips D. C., Rupley J. A. (1972). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 7, pp. 665—868. Academic Press, New York.

11. Phillips D. C. (Nov. 1966). Sci. Am., 215, 78—90; (1967). Proc. Nat. Acad. Sei. USA, 57, 484—495.

12. Parsons S. M., Raftery M. A. (1972). Biochemistry, 11, 1623—1628.

13. Henderson R., Wang I. H. (1972). Annu. Rev. Biophys. Bioeng, 1, 1—26.

14. Dickerson R. E., Geis I. (1969). The structure and action of proteins, pp. 69—78. Harper, New York.

15. Banerjee S. K., Holler E., Hess G. P., Rupley J. A. (1975). J. Biol. Chem., 250, 4356—4367.

16. Banerjee S. К., Rupley J. A. (1975). J. Biol. Chem., 250, 8267—8274.

17. Dahlquist F. WRand-Meir T., Raftery M. A. (1968). Proc. Nat. Acad. Sсi. USA, 61, 1194—1198.

18. Tu J.-I., Jacobson G. R., Graves D. J. (1971). Biochemistry, 10, 1229—1236.

19. Gold A. M., Legrand E., Sаnchez G. R. (1971). J. Biol. Chem., 246, 5700— 5706.

20. Fisher E. H., Packer A., Saari J. C. (1970). Essays Biochem., 6, 23—68.

21. Robyt J. F., Chittenden C. G., Lee С. T. (1971). Archives Biochem. Biophys., 144, 160—167.

22. Robyt J. F., French D. (1970). J. Biol. Chem., 245, 3917—3927.

23. French D., Chan Y., England B. (1974). Fed. Proc., Fed. Am. Soc. Exp. Biol., 33, 1313.

24. Robyt J. F., French D. (1970). Archives Biochem. Biophys., 138, 662—670.

25. Thoma J. A., Spradlin J. E., Dygert S. (1971). In: The enzymes, 3rd. ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 5, pp. 115—189. Academic Press, New York.

26. Kassel В., Kay J. (1973). Science, 180, 1022—1027.

27. Kramer К. J., Felsted R. L., Law J. H. (1973). J. Biol. Chem., 248, 3021—3028.

28. Neurath H., Walsh К. A., Winter W. P. (1967). Science, 158, 1638—1644.

29. Blow D. M. (1971). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 3, pp. 185— 212. Academic Press, New York.

30. Stroud R. M., Kay L. M., Dickerson R. E. (1974). J. Mol. Biol., 83, 185—208.

31. Krieger M., Kay L. M., Stroud R. M. (1974). J. Mol. Biol., 83, 209—230.

32. Stroud R. M., Kay L. M., Dickerson R. E. (1971). Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 36, 125—140.

33. Robertas J. D., Kraut J., Alden R. A., Birktoft J. J. (1972). Biochemistry, 11, 4293—4303.

34. Delbaere L. T. J., Hutcheon W. L. B« James M. N. G., Thiessen W. E. (1975). Nature (London), 257, 758—763.

35. Robillard G., Shulman R. G. (1974). J. Mol. Biol., 86, 541—558.

36. Rogers G. A., Bruice T. C. (1974). J. Amer. Chem. Soc., 96, 2473—2481.

37. Jencks W. P. (1969). Catalysis in chemistry and enzymology, pp. 218—226. McGraw-Hill, New York.

38. Cruickshank W. H., Kaplan H. (1974). J. Mol. Biol., 83, 267—274.

39. Fersht A. R. (1971). Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 36, 71—73.

40. Porter W. H., Cunningham L. W., Mitchell W. M. (1971). J. Biol. Chem., 246, 7675—7682.

41. Glazer A. N., Smith E. L. (1971). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 3, pp. 501—546. Academic Press, New York.

42. Drenth J., Jansonius J. N., Koekoek R., Walthers B. G. (1971). Adv. Protein Chem., 25, 79—115; (1971). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 3, pp. 485— 499. Academic Press, New York.

43. Brocklehurst К., Kierstan M. P. J. (1973). Nature (London), New Biol., 242, 167—170.

44. Quiocho F. A., Lipscomb W. N. (1971). Adv. Protein Chem., 25, 1—78.

45. Hartsuck J. A., Lipscomb W. N. (1971). In; The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.) , Vol. 3, pp. 1—56. Academic Press, New York.

46. Lipscomb W. N. (1972). Chem. Soc. Rev., 1, 319—336.

47. Bigbee W. L., Dahlquist F. W. (1974). Biochemistry, 13, 3542—3549.

48. Matthews B. W., Weaver L. H., Kester W. R. (1974). J. Biol. Chem., 249, 8030—8044.

49. Anderson R. A., Bosron W. F., Kennedy F. S., Vallee B. L. (1975). Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 72, 2989—2993.

50. Cathala G., Brunei C., Chappelet-Tordo, Lazdunski M. (1975). J. Biol. Chem., 250, 6046—6053.

51. Reid T. W., Wilson I. B. (1971). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 4, pp. 373—415. Academic Press, New York.

52. Chappelet-Tordo D., Iwatsubo M., Lazdunski M. (1974). Biochemistry, 13, 3754— 3762.

53. Bloch W., Schlesinger M. J. (1974). J. Biol. Chem., 249, 1760—1768.

54. VanEtten R. L., Hickey M. E. (1972). Fed. Proc., Fed. Am. Soc. Exp. Biol., 31, 451 (abstr.).

55. VanEtten R. L., Waymack P. P., Rehkop D. M. (1974). J. Amer. Chem. Soc., 96, 6783—6785.

56. Josse J., Wong S. С. K. (1971). In; The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 4, pp. 499—541. Academic Press, New York.

57. Moore S., Stein W. H. (1973). Science, 180, 458—464.

58. Richards F. M., Wyckoff H. W. (1971). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 4, pp. 647—806. Academic Press, New York.

59. Roberts G. С. K., Dennis E. A., Meadows D. H., Cohen J. S., Jardetsky O. (1969). Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 62, 1151—1158.

60. Machuga E., Klapper M. H. (1975). J. Biol. Chem., 250, 2319—2323.

61. Gatte B. (1975). J. Biol. Chem., 250, 889—904.

62. Westheimer F. H. (1968). Acc. Chem. Res., 1, 70—78.

63. Misiow K. (1970). Acc. Chem. Res., 3, 321—331.

64. Bunton C. A. (1970). Acc. Chem. Res., 3, 257—265.

65. Ramirez F., Ugi I. (1971). Adv. Phys. Org. Chem., 9, 25—126.

66. Eckstein F. (1975). Angew. Chem., 14, 160—166.

67. Mildvan A. S. (1974). Annu. Rev. Biochem., 43, 357—399.

68. Benkovic S. J., Schray К. J. (1972). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 8, pp. 201—238. Academic Press, New York.

69. Arnone A., Bier C. J., Cotton F. A., Day V. W., Hazen E. E., Jr., Richardson D. C., Richardson J. S.. Yonath A. (1971). J. Biol Chem., 246, 2302—2316.

70. Cotton F. A., Bier C. J., Day V. W., Hazen E. E., Jr., Larsen S. (1971). Cold Spring Harbor Symp. Quant Biol., 36, 243—249.

71. Anjinsen С. В., Cuałrecasas Р., Taniuchi Н. (1971). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 4, pp. 177—204. Academic Press, New York.

72. Sanchez G. R., Chaiken I. M., Anfinsen С. B. (1973). J. Biol. Chem., 248, 3653— 3659.

73. Cotton F. A., Day V. W., Hazen E. E., Jr., Larsen S. (1973). J. Amer. Chem. Soc., 95, 4834—4840.

74. Brake A. J., Weber В. H. (1974). J. Biol. Chem., 249, 5452—5457.

75. Anthony R. S., Spector L. B. (1971). J. Biol. Chem., 246, 6129—6135.

76. Fletterick R. J., Bates D. J., Steitz T. A. (1975). Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 72 38—42.

77. Blake C. C. F., Evans P. R. (1974). J. Mol. Biol., 84, 585—601.

78. Schulz G. E., Elzinga M., Marx F., Schirmer R. H. (1974). Nature (London), 250, 120-123

78a. Williams R. E. (1976). Science, 192, 473—474.

78b. Buttlaire D. H., Cohn M. (1974). J. Biol. Chem., 249, 5733—5740.

78c. Lee Y. M., Benisek W. F. (1976). J. Biol. Chem., 251, 1553—1560.

79. Mildvan A. S., Cohn M. (1970). Adv. Enzymol., 33, 1—70.

80. Mildvan A. S., Engle I. L. (1972). In: The methods in enzymology (C. H. W. Hirs and S. N. Timasheff, eds.), Vol. 26, Part C, pp. 654—682. Academic Press, New York.

81. O'Sullivan W. J., Reed G. H., Marsden К. H., Gough G. R., Lee C. S. (1972). J. Biol. Chem., 247, 7839—7843.

82. Fung С. H., Mildvan A. S., Allerhand A., Komoroski R., Scrutton M. C. (1973). Biochemistry, 12, 620—629.

83. Большое число статей по применению метода магнитного резонанса в исследовании биохимических систем содержится в Ann. N. Y. Acad. Sci., Vol. 222, 1973.

84. McLaughlin A. C., Leigh J. S., Jr., Cohn M. (1976). J. Biol. Chem., 251, 2777— 2787.

85. Takai K., Kurashina Y., Suzuki-Hori C., Okamoto H., Hayaishi O. (1974). J. Biol. Chem., 249, 1965—1972.

86. Macchia V., Varrone S., Weissbach H., Miller D. L., Pastan I. (1975). J. Biol. Chem., 250, 6214—6217.

87. Layne P. P., Najjar V. A. (1975). J. Biol. Chem., 250, 996—972.

87a. Rose Z. B., Hamasaki N., Dube S. (1975), J. Biol. Chem,, 250, 7939—7942.

88. Nishimura J. S., Grinnell F. (1972). Adv. Enzymol., 36, 183—202.

88a. Bowman С. M., Nishimura J. S. (1975). J. Biol. Chem., 250, 5609—5613.

88b. Pierson P. H., Bridger W. A. (1975). J. Biol. Chem., 250, 8524—8529.

89. Wedler F. C., Boyer P. D. (1971). J. Biol. Chem., 247, 984—992.

90. Tsuda Y., Stephani R. A., Meister A. (1971). Biochemistry, 10, 3186—3189.

91. Todhunter J. A., Purich D. L. (1975). J. Biol. Chem., 250, 3505—3509.

92. Hersh L. B., Jencks W. P. (1967). J. Biol. Chem., 242, 3468—3480, 3481—3486.

93. Solomon F., Jencks W. P. (1969). J. Biol. Chem., 244, 1079—1083.

94. Benson R. W., Boyer P. D. (1969). J. Biol. Chem., 244, 2366—2371.

94a. White H., Jencks W. P. (1976). J. Biol. Chem., 251, 1688—1699.

95. Mead C. G., Finamore F. J. (1969). Biochemistry, 8, 2652—2655.

96. Bond A. D., McClelland B. W., Einstein J. R., Finamore F. J. (1972). Archives Biochem. Biophys., 153, 207—214.

97. Kresse К., Neufeld E. F. (1972). J. Biol. Chem., 247, 2164—2170.

98. Roy A. B., Trudinger P. A. (1970). The biochemistry of inorganic compounds of sulphur. Cambridge Univ. Press, London and New York.

99. Jencks W. P. (1969). Catalysis in chemistry and enzymology, p. 465. McGraw-Hill, New York.

100. Rallen R. G., Jencks W. P. (1966). J. Biol. Chem., 241, 5851—5863.

101. Edsall J. T., Wyman J. (1958). Biophysical chemistry, Vol. 1, pp. 550ff. Academic Press, New York.

102. Lindskog S., Henderson L. E., Kannan К. K., Liljas A., Nyman P. O., Strandberg B. (1971). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 5, pp. 587—665. Academic Press, New York.

103. Kannan K. K., Notstrand В., Fridborg K., Lovgren S., Ohlsson A., Petef M. (1975). Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 72, 51—55.

104. Coates J. H., Gentle G. J., Lincoln S. F. (1974). Nature (London), 249, 773—775. 104a. Woolley P. (1975). Nature (London), 258, 677—682.

105. Более детальное обсуждение см. в Jencks W. Р. (1969). Catalysis in chemistry and enzymology. McGraw-Hill, New York.

106. Hanson K. R. (1966). J. Amer. Chem. Soc., 88, 2731—2742.

107. Bentley R. (1969). Molecular asymmetry in biology, Vol. 1, p. 183. Academic Press, New York.

108. Waterson R. M., Hill R. L. (1972). J. Biol. Chem., 247, 5258—5265.

109. Schulz H. (1974). J. Biol. Chem., 249, 2704—2709.

110. Moskowitz G. J., Merrick J. M. (1969). Biochemistry, 8, 2748—2755.

111. Hill R. L., Teipel J. W. (1971). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 5, pp. 539—571. Academic Press, New York.

112. Rose I. A. (1972). CRC CriŁ Rev. Biochem., 1, 33—57.

113. Schmidt D. E., Jr., Nigh W. G., Tanzer C., Richards J. H. (1969). J. Amer. Chem. Soc., 91, 5849—5854.

114. Nigh. W. G., Richards J. H. (1969). J. Amer. Chem. Soc., 91, 5847—5848.

115. Hansen J. N., Dinovo E. C., Boyer P. D. (1969). J. Biol. Chem., 244, 6270— 6279.

116. Dinovo E. C., Boyer P. D. (1971). J. Biol. Chem., 246, 4587—4593.

117. Hanlon D. P., Westhead E. W. (1969). Biochemistry, 8, 4247—4260.

118. Nowak T., Mildvan A. S., Kenyon G. L. (1973). Biochemistry, 12, 1690—1701.

119. Rose I. A., O'Connell E. L. (1967). J. Biol. Chem., 242, 1870—1879.

120. Glusker J. P. (1971). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 5, pp. 413— 439. Academic Press, New York.

121. Dougherty T. B., Williams V. R., Younathan E. S. (1972). Biochemistry, 11, 2493—2498.

122. Ingraham L. L., (1962). Biochemical mechanisms, pp. 48—58. Wiley, New York.

123. Kiss J. (1974). Adv. Carbohydr. Chem. Biochem., 29, 229—303.

124. Bordwell F. G., Weinstock J., Sullivan T. F. (1971). J. Amer. Chem. Soc., 93, 4728—4735.

125. Seltzer S. (1972). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 6, pp. 381—406.

126. Schroepfer G. J., Jr. (1966). J. Biol. Chem., 241, 5441—5447.

127. Hill R. К., Newkome G. R. (1969). J. Amer. Chem. Soc., 91, 5893—5894.

128. Andrews P. R., Smith G. D., Young I. G. (1973). Biochemistry, 12, 3492—3498.

129. Annett R. G., Kosicki G. W. (1969). J. Biol. Chem., 244, 2059—2067.

130. Noltmann E. A. (1972). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 6, pp. 271—354.

131. Speck J. C., Jr. (1958). Adv. Carbohydr. Chem., 13, 63—103.

132. Cram D. J., Gosser L. (1964). J. Amer. Chem. Soc., 86, 2950—2952.

133. Jencks W. P. (1969). Catalysis in chemistry and enzymology, pp. 207—213. McGraw- Hill, New York.

134. Schray К. L., Rose I. A. (1971). Biochemistry, 10, 1058—1062.

135. Knowles J. R., Leadlay P. L., Maister S. G. (1971). Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 36, 157—164.

136. Banner D. W. et al. (1975). Nature (London), 255, 609—614.

137. Talalay P., Benson A. M. (1972). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 6, pp. 591—618. Academic Press, New York.

138. Malhotra S. K., Ringold H. J. (1965). J. Amer. Chem. Soc., 87, 3228—3236.

139. Klinman J. P., Rose f. A. (1971). Biochemistry, 10, 2259—2266, 2267—2272.

140. Hopper D. J., Cooper R. A. (1972). Biochem. J., 128, 321—329.

141. Lenz H., Wunderwald P., Bushmeier V., Eggerer H. (1971). Hoppe-Seyler’s Z. Physiol. Chem., 352, 517—519.

142. Gehring U. Lynen F. (1972). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 7, pp. 391—405. Academic Press, New York.

143. Kornblatt J. A., Rudney H. (1971). J. Biol. Chem., 246, 4417—4423.

144. Horecker B. L., Tsolas O., Lai C. Y. (1972). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 7, pp. 213—258. Academic Press, New York.

145. Lai C. Y., Horecker B. L. (1972). Essays Biochem., 8, 149—178.

146. Lai C. Y., Nakai N., Chang D. (1974). Science, 183, 1204—1205.

147. Model P., Ponticorvo L., Rittenberg D. (1968). Biochemistry, 7, 1339—1347.

148. Christen P., Riordan J. F. (1968). Biochemistry, 7, 1531 —1538.

149. Tsolas O., Horecker B. L. (1972). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 7, pp. 259—280. Academic Press, New York.

150. Wood W. A. (1972). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 7, pp. 281 — 302. Academic Press, New York.

151. Higgins M. J. P., Kornblatt J. A., Rudney H. (1972). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 7, pp. 407—434. Academic Press, New York.

151a. Miziorko H. M., Clinkenbeard К. C., Reed W. D., Lane M. D. (1975). J. Biol. Chem., 250, 5768—5773.

152. Spector L. B. (1972). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 7, pp. 357— 389. Academic Press, New York.

153. Gottschalk G., Dittbrenner S., Lenz H., Eggerer H. (1972). Eur. J. Biochem., 26, 455—461.

154. Lenz H., Buckel W., Wunderwald P., Biedermann G., Bushmeier V., Eggerer H., Cornforth J. W., Redmond J. W., Mailaby R. (1971). Eur. J. Biochem., 24, 207—215.

155. Retey J., Lilthy J., Arigoni D. (1970). Nature (London), 226, 519—521.

156. Guynn R. W., Veach R. L. (1973). J. Biol. Chem., 248, 6966—6972.

157. Hersch L. В. (1973). J. Biol. Chem., 248, 7295—7303.

158. Robinson J. В., Jr., Singh М., Srere Р. А. (1976). Proc. Nat. Acad. Sei. USA, 73, 1872—1876.

158a. Singh M., Srere P. A. (1975). J. Biol. Chem., 250, 5818—5825.

159. Bessman S. P., Layne E. C., Ir. (1950). Arch. Biochem., 26, 25—32.

160. Steinberger R., Westheimer F. H. (1951). J. Amer. Chem. Soc., 73, 429—435.

161. Fridovich I. (1972). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 6, pp. 255— 270. Academic Press, New York.

162. Utter M. F., Kolenbrander H. M. (1972). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 6, pp. 117—168. Academic Press, New York.

162a. Noce P. S., Utter M. F. (1975). J. Biol. Chem., 250, 9099—9105.

163. Krebs H. A., Roughton F. J. W. (1948). Biochem. J., 43, 550—555.

164. Kaziro Y., Hass L. F., Boyer P. D., Ochoa S. (1962). J. Biol. Chem., 237, 1460— 1468.

165. Cooper T. G., Tchen T. T., Wood H. G., Benedict C. R. (1968). J. Biol. Chem. 243, 3857—3863.

166. Siegel M. I., Lane M. D. (1973). J. Biol. Chem., 248, 5486—5498.

167. Siegel M. I., Wishnik M., Lane M. D. (1972). In: The enzymes, 3rd ed. (P. D. Boyer, ed.), Vol. 6, pp. 169—192. Academic Press, New York.

168. Buchanan В. В., Schürtmann P. (1973). Curr. Top. Cell. Reg., 7, 1—20.

169. Ryan F. J., Tolbert N. E. (1975). J. Biol. Chem., 250, 4229—4233.

170. Bowes G., Ogren W. L. (1972). J. Biol. Chem., 247, 2171—2176.

171. Bassham J. A., Kirk M. (1973). Plant Physiol., 52, 407—411.

172. Mortimer C. E., Niehaus W. G., Jr. (1974). J. Biol. Chem., 249, 2833—2842.

173. Clifford К., Cornforth I. W., Mallaby R., Phillips G. T. (1971). J. Chem. Soc., Chem. Commun., pp. 1599—1600.

173a. Poulter C. D., Satterwhite D. M., Rilling H. C. (1976). J. Amer. Chem. Soc., 98, 3376—3377.

174. Dagley S., Nicholson D. E. (1970). An introduction to metabolic pathways, pp. 48— 52. Wiley, New York.

175. Franzen V. (1957). Chem. Ber., 90, 623—633.

176. Rose I. A. (1957) Biochim. biophys. acta, 25, 214—215,

176a. Hall S., Doweyko A. M., Jordan F. (1976). J. Amer. Chem. Soc., 98, 7460—7461.