Принципы структурной организации белков - Г. Шульц 1982

Ковалентная структура белков
Модификации главной цепи, контролируемые ферментами
Сигнальные последовательности в пробелках

Наращивание с N-конца цепи, по-видимому, используется в качестве метки. Многие только что синтезированные белки выводятся посредством секреторного аппарата клетки; другие белки действуют внутри клетки: в цитозоле, в мембранах или в окружающей их среде. Назначение полипептида может быть закодировано в его последовательности, по крайней мере это представляется вероятным для выводящихся из клетки белков. Согласно «сигнальной гипотезе» [149], секреторный белок синтезируется в виде «пробелка», который представляет собой предшественник с короткоживущим фрагментом, присоединенным к N-концу.

Удлиненные, так называемые сигнальные пептиды, содержащие около 15 преимущественно гидрофобных аминокислотных остатков, обнаружены в предшественниках некоторых легких цепей иммуноглобулина [134, 150, 151], в пропаратироидальном гормоне [152] и различных белках поджелудочной железы [153] (рис. 4.5). Поскольку сигнальный пептид появляется от рибосомы, можно предполагать, что он прикреплен к микросомной мембране; это первый шаг в последовательности стадий, приводящих к переносу возникающей цепи через мембрану. В процессе или непосредственно после переноса сигнальная последовательность отделяется с помощью присоединенной к мембране протеазы.