Принципы структурной организации белков - Г. Шульц 1982
Способы свертывания и ассоциации полипептидных цепей
Структурные домены
Структурные классы
Структурные домены можно классифицировать по их вторичной структуре. Известные структуры доменов можно разбить на пять приведенных в табл. 5.2 классов в соответствии с их типом, распространенностью и организацией их вторичной структуры [249, 250]. Наибольший интерес представляют домены, состоящие только из одного типа вторичной структуры. Среди них для а-спиральных доменов можно ожидать наиболее простого процесса свертывания. Образование спирали, по-видимому, происходит на начальной стадии свертывания, после чего единственной задачей остается упаковка а-спиральных цилиндров энергетически выгодным способом.
Все чисто ß-структурные домены (класс № 2) содержат антипараллельные ß-структуры, обеспечивающие сильную корреляцию между близкими по цепи остатками (рис. 5.15, а). Для них характерна высокая упорядоченность. Менее упорядоченные структуры входят в класс № 3, состоящий из доменов, в которых а- и ß-структуры разделены в пептидной цепи. Класс № 4 образуют преимущественно параллельные ß-структуры в центре доменов и окружающие их а-спирали, так что а- и ß-структуры обнаруживают тенденцию к альтернированию вдоль цепи. К этому классу принадлежит свертывание цепи по Россману (рис. 5.12, б). Домены без выраженной вторичной структуры сведены в класс № 5.
Таблица 5.2 Структура доменов и структурные классы глобулярных белков а
|
Структурный класс |
Часть глобулярного белка, занимаемая структурным доменом |
Число остатков в домене |
Белок |
Число доменов в глобулярном белке |
Число соединяющих домены цепей |
||
|
№ 1 Только а-спирали |
Весь белок |
104 |
Цитохром с [271—273] |
1 |
|||
|
» |
158 |
Белок оболочки ВТМ [180, 218] |
1 |
||||
|
» |
108 |
Парвальбумин [59] |
1 |
||||
|
» |
~ 145 |
Гемоглобин [188, 274—276] |
1 |
||||
|
» |
153 |
Миоглобин [185, 277] |
1 |
||||
|
» |
~ 120 |
Гемеритрин [216, 217] |
1 |
||||
|
» |
51 |
Инсулин [259] |
1 |
||||
|
» |
29 |
Глюкагон [278] |
1 |
||||
|
С-конец |
111 |
Папаин [279] |
2 |
1 |
|||
|
» |
160 |
Термолизин [280] |
2 |
1 |
|||
|
» |
90 |
Т4-лизоцим [241] |
2 |
1 |
|||
|
N- и С-концы |
~100, |
Туr-тРНК-синтетаза [221] |
3 |
||||
|
~ 100 |
|||||||
|
№ 2 Почти исключительно β-структура |
Весь белок |
237 |
Копканавалин А [281, 282] |
1 |
|||
|
» |
127 |
Проальбумин [206, 283] |
1 |
||||
|
» |
54 |
Рубредоксин [284, 285] |
1 |
||||
|
» |
151 |
Пероксид-дисмутаза [286, 800] |
1 |
||||
|
» |
62 |
Эрабутоксин b [287] |
1 |
||||
|
Весь белок |
113 |
Ингибитор субтилизина [798] |
1 |
||||
|
N-конец |
110 |
Папаин [279] |
2 |
(1) |
|||
|
N- и С-концы |
128, 114 |
Химотрипсин [18] |
2 |
1 |
|||
|
» |
110, 119 |
Эластаза [243] |
2 |
1 |
|||
|
» |
107, 116 |
Трипсин [244, 245] |
2 |
1 |
|||
|
» |
80, 106 |
Протеиназа-В [246] |
2 |
1 |
|||
|
» |
175, 145 |
Кислая протеаза [288—290] |
2 |
1 |
|||
|
N-конец |
175 |
Алкогольдегидрогеназа [234] |
2 |
1 |
|||
|
Весь белок |
~ 110 |
Иммуноглобулин [291—294] |
2,4 |
1 |
|||
|
№ 3 а-Спираль и ß-структура, разделенные вдоль цепи |
Весь белок |
258 |
Карбоангидраза [295, 296] |
||||
|
85 |
Цитохром b5, выделенный из печени теленка [297, 298] Железосодержащий белок с высоким окислительно-восстановительным потенциалом [299] |
1 |
|||||
|
» |
85 |
1 |
|||||
|
» |
129 |
Лизоцим белка куриного яйца [260, 300] |
1 |
||||
|
56 |
Панкреатический трипсиновый ингибитор [269] |
1 |
|||||
|
Весь белок |
124 |
Рибонуклеаза [39, 301, 302] |
1 |
||||
|
» |
149 |
Стафилококковая нуклеаза [242] |
1. |
||||
|
» |
~330 |
Белок бактериохлорофилла [303] |
1 |
||||
|
N-конец |
156 |
Термолизин [280] |
1 |
(1) |
|||
|
74 |
Т4-лизоцим [241] |
2 |
|||||
|
С-конец |
150 |
Лактатдегидрогеназа [232] |
2 |
(1) |
|||
|
170 |
s-Малатдегидрогеназа [233] |
2 |
1 |
||||
|
118 |
Глутатионредуктаза [124] |
2 |
1 |
||||
|
Весь белок |
194 |
Аденилаткиназа [186] |
3 |
||||
|
№ 4 а-Спираль и ß-структура, альтернирующие вдоль цепи |
1 |
||||||
|
» |
307 |
Карбоксипептидаза [43] |
1 |
||||
|
140 |
Флаводоксин [237, 238] |
1 |
|||||
|
275 |
Субтилизин [239, 240] |
1 |
|||||
|
» |
108 |
Тиоредоксин [304] |
1 |
||||
|
Весь блок |
|||||||
|
» |
247 |
Триозофосфатизомераза [305] |
1 |
||||
|
~ 240 |
Бактериальная альдолаза [306] |
1 |
|||||
|
~ 230 |
Фосфоглицеромутаза [307] |
1 |
|||||
|
159 |
Дигидрофолатредуктаза [308] |
1 |
|||||
|
N-конец |
181 |
Лактатдегидрогеназа [232] |
2 |
(1) |
|||
|
» |
~ 150 |
S-Малатдегидрогеназа [233] |
2 |
(1) |
|||
|
С-конец |
199 |
Алкогольдегидрогеназа [234] |
2 |
(1) |
|||
|
N- и С-концы |
147, 187 |
Глинеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа [230, 231] |
2 |
1 |
|||
|
» |
~150, ~150 |
L-Арабинозасвязывающий белок [309] |
2 |
(1) |
|||
|
» |
~180, ~175 |
Фосфоглицераткиназа [235, 310, 311] |
2 |
||||
|
» |
~250, ~150 |
Пируваткиназа [80, 312] |
3 |
||||
|
» |
~130, ~130 |
Роданеза [257, 799] |
2 |
||||
|
» |
~360, ~150 |
Глюкозофосфат-изомераза [313] |
2 |
||||
|
~230, ~230 |
Гексокиназа [261] |
2 |
|||||
|
N-конец и центральная часть |
210, 134 |
Глутатиопредуктаза [124] |
3 |
||||
|
Центральная часть |
~200 |
Туr-тРНК-синтетаза [221] |
3 |
||||
|
№ 5 Ни а-спирали, ß-слоя |
Весь белок |
54 |
Ферредоксин [314] |
1 |
|||
|
» |
124 |
Фосфолипаза [315] |
1 |
||||
|
» |
41 |
Агглютинин, выделенный из зерна пшеницы [316] |
4 |
1 |
|||
Если ход цепи еще не подтвержден данными об аминокислотной последовательности, то число соединяющих домены цепей в мультидоменных белках не приводится. Число цепей обозначается как (I), если около десяти остатков, находящихся па N-или С-концах цепи, перекрываются с другим Доменом. Классы № 3 и № 4 называют также a+β и а/ß соответственно [249].
Очевидно, что такая классификация может быть полезной при трактовке процесса свертывания. Эта задача усложняется при увеличении номера класса, т. е. по мере снижения структурной регулярности цепи.