Молекулярная биология: Структура и функции белков - Степанов В.М. 2005

Аминокислоты

В данной главе кратко рассмотрены химические свойства a-аминокислот, мономеров, из которых построены пептиды и белки (табл. 1.1). Лишь двадцать аминокислот — так называемые белковые аминокислоты — встраиваются в полипептидную цепь в ходе трансляции. В дальнейшем в результате реакций посттрансляционной модификации некоторые из них превращаются в другие аминокислотные остатки (например, цистеин — в цистин, серин — в фосфосерин и Т.П.). В природе встречается гораздо большее число аминокислот. Например, множество «небелковых» аминокислот содержится в пептидных антибиотиках, синтез которых протекает по нематричному механизму, целый ряд «небелковых» аминокислот участвует в процессах обмена. Таковы, в частности, гомосерин, аргининянтарная кислота, полуальдегид аспарагиновой кислоты — промежуточные продукты биосинтеза белковых аминокислот, азетидинкарбоновая кислота — обычный компонент клеточного сока растений и т.д.

Нередко возникает вопрос, чем обусловлен именно такой набор белковых аминокислот, который выработан в ходе эволюции и универсален для всех ныне живущих организмов. Разумеется, однозначного ответа дать невозможно, тем более что выбор мог диктоваться возможностью биосинтеза той или иной структуры. Однако очевидно, что набор боковых групп белковых аминокислот должен быть достаточно разнообразен.

Аминокислотные остатки с гидрофобными цепями различной геометрии позволяют сформировать компактное внутреннее ядро, стабилизирующее структуру белка, организовать гидрофобные контакты с его лигандами. Глицин, лишенный бокового радикала, незаменим при сближении пептидных цепей, обеспечивает их повороты. Гидрофильные нейтральные аминокислоты — серин, треонин, аспарагин, глутамин — участвуют в образовании системы водородных связей, обеспечивают гидратацию белка.

Боковые цепи, содержащие ионогенные группы (остатки глутаминовой и аспарагиновой кислот, гистидина, лизина и аргинина), помимо образования водородных связей участвуют в ионных взаимодействиях как внутри белка, так и с другими молекулами. Остатки цистеина открывают возможность участия белка в окислительно-восстановительных процессах, а также служат предшественниками остатков цистина, образуя дисульфидные мостики — дополнительные факторы стабилизации белковой структуры.

В то же время нельзя не заметить, что многообразие функциональных групп белковых аминокислот не столь уж велико. Однако их химические возможности резко обогащаются в рамках специфической белковой структуры за счет образования пространственно организованных ансамблей. И все же для многих задач функциональных групп белка недостаточно, для их решения привлекаются специфически связываемые им лиганды — ионы металла, хромофорные группы, коферменты и т.п.