Биохимические основы жизнедеятельности организма человека - Волков Н.И., Несен Э.Н. 2000

Биохимия спорта
Биохимия мыши и мышечного сокращения
Химический состав мышечной ткани

В мышечной ткани человека содержится 72—80 % воды и 20—28 % су­хого остатка от массы мышцы. Вода входит в состав большинства кле­точных структур и служит растворителем для многих веществ. Большую часть сухого остатка образуют белки и другие органические соединения (табл. 21).

ТАБЛИЦА 21. Химический состав скелетных мышц млекопитающих (усредненные значения)

Основные белки мыши

Среди белков мышечной ткани выделяют три основные группы: саркоплаз­матические белки, на долю которых приходится около 35 %, миофибриллярные белки, составляющие около 45 %, и белки стромы, количество ко­торых достигает 20 %.

Саркоплазматические белки растворимы в воде и слабых солевых растворах. Основную массу их составляют белки-ферменты, локализован­ные главным образом в митохондриях и катализирующие процессы окис­лительного фосфорилирования, а также многие ферменты гликолиза, азо­тистого и липидного обменов, находящиеся в саркоплазме. К этой группе относится также белок миоглобин, который связывает кислород с боль­шим сродством, чем гемоглобин, и депонирует молекулярный кислород в мышцах. В последнее время открыта группа саркоплазматических белков парвальбуминов, которые способны связывать ионы кальция, однако их физиологическая роль остается не выясненой.

Миофибриллярные белки включают сократительные белки миозин, актин и актомиозин, а также регуляторные белки тропомиозин, тропонин, а- и ß-актинины. Миофибриллярные белки обеспечивают сократительную функцию мышц.

Миозин является одним из основных сократительных белков мышц, составляющий около 55 % общего количества мышечных белков. Из него состоят толстые нити (филаменты) миофибрилл. Молекулярная масса этого белка — около 470 000. В молекуле миозина различают длинную фибрил­лярную часть и глобулярные структуры (головки). Фибриллярная часть мо­лекулы миозина имеет двуспиральную структуру (рис. 117). В составе мо­лекулы выделяют шесть субъединиц: две тяжелые полипептидные цепи (молекулярная масса 200 000) и четыре легкие цепи (молекулярная масса 1500—2700), расположенные в глобулярной части. Основной функцией фибриллярной части молекулы миозина является способность образовы­вать хорошо упорядоченные пучки миозиновых филаментов или толстые протофибриллы (см. рис. 117). На головках молекулы миозина расположе­ны активный центр АТФ-азы и актинсвязывающий центр, поэтому они обес­печивают гидролиз АТФ и взаимодействие с актиновыми филаментами.

Рис. 117 Схема строения молекулы миозина (а), миозинового пучка (б) и миозиновой толстой нити (в)

Молекула миозина содержит значительное количество глутаминовой аминокислоты и имеет большой отрицательный заряд, что усиливает свя­зывание свободных ионов Са²⁺ и Мg²⁺. В присутствии ионов Са²⁺ повыша­ется АТФ-азная активность миозина и скорость гидролиза АТФ согласно уравнению

Химическая энергия АТФ, освобождающаяся в ходе данной фер­ментативной реакции, используется для изменения конформации белка миозина и генерации напряжения между толстыми и тонкими нитями ми­озина в сокращающейся мышце. Посредством ионов Мg²⁺ миозин спосо­бен присоединять молекулы АТФ и АДФ, а также взаимодействовать с мо­лекулами актина, находящимися в составе тонких нитей миофибрилл.

Рис. 118 Схема строения актиновой, или тонкой нити

Актин — второй сократительный белок мышц, который составляет основу тонких нитей (рис. 118). Известны две его формы — глобулярный G-актин и фибриллярный F-актин (см. главу 12). Глобулярный актин — это шарообразный белок с молекулярной массой 42 000. На его долю прихо­дится около 25 % общей массы мышечного белка. В присутствии Мg²⁺ ак­тин подвергается нековалентной полимеризации с образованием нерастворимого филамента в виде спирали, получившего название F-актин. Обе формы актина не обладают ферментативной активностью. Каждая молеку­ла G-актина способна связывать один ион Са²⁺, который играет важную роль в инициировании сокращения. Кроме того, молекула G-актина проч­но связывает одну молекулу АТФ или АДФ. Связывание АТФ G-актином обычно сопровождается его полимеризацией с образованием F-актина и одновременным расщеплением АТФ до АДФ и фосфата. АДФ остается связанной с фибриллярным актином. Процесс полимеризации актина мож­но описать следующим уравнением:

F-актин активирует АТФ-азу миозина, что создает движущую силу процес­су сокращения.

Актин способен взаимодействовать с миозином, образуя актомиозиновый комплекс. Молярное соотношение актина и миозина в актомиозиновом комплексе — примерно 1:1. Нить F-актина может связывать боль­шое число молекул миозина. Существенным свойством актомиозинового комплекса является диссоциация его в присутствии АТФ и Мg²⁺.

В состав тонких нитей наряду с актином входят и другие минорные белки — тропомиозин, тропонины, актинины.

Тропомиозин (Тм) — это структурный белок актиновой нити, представ­ляющий собой вытянутую в виде тяжа молекулу. Две его полипептидные цепи как бы обвивают актиновые нити (см. рис. 118). На концах каждой молекулы тропомиозина расположены белки тропониновой системы, нали­чие которой характерно только для поперечно-полосатых мышц.

Тропонин (Тн) является регуляторным белком актиновой нити. Он сос­тоит из трех субъединиц — ТнТ, ТнІ и ТнС. Тропонин Т(ТнТ) обеспечивает

связывание этих белков с тропомиозином. Тропонин І (ТнІ) блокирует (ин­гибирует) взаимодействие актина с миозином. Тропонин С (ТнС) — это Са²⁺-связывающий белок, структура и функции которого подобны широко распространенному в природе белку кальмодулину. Тропонин С, как и кальмодулин, связывает четыре иона Са²⁺ на молекулу белка и имеет молеку­лярную массу 17 000. В присутствии Са²⁺ изменяется конформация тропонина С, что приводит к изменению положения Тн по отношению к актину, в результате чего открывается центр взаимодействия актина с миозином.

Таким образом, тонкий филамент миофибриллы поперечно-полосатой мышцы состоит из F-актина, тропомиозина и трех тропониновых компо­нентов — ТнС, ТнІ и ТнТ. Кроме этих белков, в мышечном сокращении участвует белок актинии. Обнаруживается он в зоне Z-линии, к которой крепятся концы F-актиновых молекул тонких нитей миофибрилл.

Белки мышечной стромы в скелетной мышце представлены в основ­ном коллагеном и эластином, которые входят в состав сарколеммы и Z-линий миофибрилл. Эти белки обладают эластичностью, большой упру­гостью, что имеет существенное значение для процесса сокращения и расслабления мышцы. Их строение рассмотрено в главе 12.

Небелковые компоненты мышц

В состав сухого остатка мышц наряду с белками входят и другие вещес­тва (см. табл. 15), среди которых выделяют азотсодержащие, безазотис­тые экстративные вещества и минеральные вещества.

К азотсодержащим веществам скелетных мышц относятся АТФ и про­дукты ее расщепления — АДФ и АМФ, а также креатинфосфат, креатин, креатинин, карнозин, ансерин, свободные аминокислоты и др.

АТФ, содержащаяся в количестве 0,25—0,40 %, и креатинфосфат, коли­чество которого колеблется в пределах 0,4—1,0 %, являются источниками энергии мышечного сокращения. Продукты их распада — АДФ, АМФ и креатин — оказывают регулирующее действие на обмен веществ в мышцах. Карнозин является дипептидом и участвует в переносе фосфатных групп, стимулирует работу ионных насосов, увеличивает амплитуду мышечного сокращения, которые снижаются при утомлении и этим способствуют вос­становлению работоспособности. Карнитин участвует в переносе жирных кислот — важных энергетических источников — через мембраны митохонд­рий и тем самым способствует их окислению и энергообразованию.

В состав различных клеточных мембран мышечной ткани входит ряд азотсодержащих фосфолипидов: фосфатидилхолин (лецитин), фосфатидил- этаноламин (кефалин), фосфатидилсерин и др. Фосфолипиды участвуют в обменных процессах, являясь поставщиками холина и жирных кислот — субстратов тканевого дыхания. Другие азотсодержащие вещества — моче­вина, мочевая кислота, пуриновые основания (аденин, гуанин) — являются промежуточными или конечными продуктами азотистого обмена и встре­чаются в мышцах в небольших количествах.

К безазотистым соединениям мышечной ткани относится гликоген, ко­торый находится в саркоплазме в свободном или связанном с белками состоянии и используется в мышцах как основной энергетический суб­страт при напряженной работе. Количество его в зависимости от пищево­го рациона питания и степени тренированности колеблется от 0,3 до 3,0 % общей массы мышц. При тренировке увеличивается главным образом ко­личество свободного гликогена. В мышце содержится ряд промежуточных продуктов обмена углеводов — гексозофосфаты, пировиноградная и мо­лочная кислоты.

Из липидов в мышечной ткани обнаруживаются триглицериды в виде капелек жира, а также холестерин.

Минеральные вещества составляют 1—1,5% общей массы мышцы. Состав их разнообразен. Основными катионами являются Na⁺, К⁺, Мg²⁺, Са²⁺. Катионы К⁺ сосредоточены в основном внутри мышечных волокон, а Na⁺ — преимущественно в межклеточной жидкости. Они участвуют в про­цессах возбуждения мышц, запуске их сокращения. Среди анионов преоб­ладают Сl^-, Н₂РO^-₄, HPO^2-₄, SO₄^2-, НСО₃^-.

В мышечной ткани содержится ряд микроэлементов: кобальт, железо, никель, бор, цинк и др. Они являются либо структурными компонентами сложных белковых молекул, либо активаторами ферментов. Все минераль­ные вещества играют важную роль в регуляции различных биохимических процессов в мышцах.