Биохимия - Химические реакции в живой клетке Том 1 - Д. Мецлер 1980
Как молекулы соединяются друг с другом
Самосборка макромолекулярных структур
Список литературы
1. Watson J. D., Molecular Biology of the Gene, 3rd ed., p. 98, Benjamin, New York, 1976. [Имеется перевод: Уотсон Дж., Молекулярная биология гена. — М.: Мир, 1978.]
2. Jencks W. Р., Catalysis in Chemistry and Enzymology, pp. 393—436, McGraw-Hill, New York, 1969.
3. Tanford C., The Hydrophobic Effect: Formation of Micelles and Biological Membranes, Wiley, New York, 1973.
3a. Chothia C., Janin J., Nature (London), 256, 705—708 (1975).
4. Shiao D. D. F., Sturtevant J. M., Biopolymers, 12, 1829—1836 (1973).
4a. Dixon H. B. F., BJ, 137, 443—447 (1974).
5. Deranleau D. A., JACS, 91, 4044—4049 (1969).
6. Dowd J. E., Riggs D. S., JBC, 240, 863—869 (1965).
7. Metzler D. E., Harris С. M., Johnson R. J., Siano D. B., Thomson J. A., Biochemistry, 12, 5377—5392 (1973).
8. Katritzky A. R., Waring A., J. Chem. Soc., pp. 1540—1548 (1962).
9. Vander Jagt D. L., Hansen L. D., Lewis E. A., Han L. B., ABB, 153, 55—61 (1972).
9a. Dixon H. B. F., Tipton K. F., BJ, 133, 837—842 (1973).
10. Klotz I. M., Hunston D. L, JBC, 250, 3001—3009 (1975).
11. Weber G., Adv. Protein Chem., 29, 1—83 (1975).
12. Steinhardt J., Reynolds J. A., Multiple Equilibria in Proteins, Academic Press, New York, 1969.
13. Koshland D. E., Jr. In: The Enzymes (Boyer P. D., ed.), 3rd ed., Vol. 1, pp. 341 — 396, Academic Press, New York, 1970.
14. Tanford C., Physical Chemistry of Macromolecules, pp. 533—534, Wiley, New York, 1961.
15. Edsall J. T., Wyman J., Biophysical Chemistry, Vol. I, pp. 457—476, Academic Press, New York, 1958.
16. Westheimer F. H., Shookhoff M. W., JACS, 61, 555—560 (1939).
17. Tanford C., Physical Chemistry of Macromolecules, Chapter 8, Wiley, New York, 1961.
18. См. также Jaffe H. H., JACS, 77, 4445—4448 (1955).
19. Metzler D. E. In: The Enzymes (Boyer P. D., Largy H., Myrback K., eds.), 2nd ed., Vol. 2, pp. 295—337, Academic Press, New York, 1960.
20. Hopmann R. F. W., Brugnoni G. P., Nature (London), New Biol., 246, 157—158 (1973).
21. Crothers D. M., Biopolymers, 10, 2147—2160 (1971).
22. Damie V. N., Biopolymers, 11, 1789—1816 (1972).
23. Hill T., Introduction to Statistical Thermodynamics, pp. 235—241, Addison-Wesley, Reading, Massachusetts, 1962.
24. Schwarz G., EJB, 12, 442—453 (1970).
25. Bloomfield V., Crothers D. M., Tinoco I., Physical Chemistry of Nucleic Acids, Harper, New York.
26. Bjerrum J., Metal Amine Formation in Aqueous Solution, Haase and Son, Copenhagen, 1941.
27. Eichhorn G. L. ed., Inorganic Biochemistry, 2 vols., Elsevier, Amsterdam, 1973.
28. Martell A. E., Smith R. M., Critical Stability Constants, 3 vols., Plenum, New York, 1974, 1975.
28a. Sillen L. G., Martell A. E., Stability Constants of Metal-Ion Complexes, Spec. Publ. No. 17, Chemical Society, London, 1964.
29. Edward J. T. In: Intestinal Absorption of Metal Ions, Trace Elements and Radionuclides (Skoryna S. C., Waldron-Edward, eds.), pp. 3—19, Pergamon, Oxford, 1971.
30. Freeman H. C. In: Inorganic Biochemistry (Eichhorn G. L., ed.), Vol. 1, pp. 121—166, Elsevier, Amsterdam, 1973.
31. Angelici R. J. In: Inorganic Biochemistry (Eichhorn G. L., ed.), Vol. 1, pp. 63—101, Elsevier, Amsterdam, 1973.
82. Kretsinger R. H., Nockolds C. E., JBC, 248, 3313—3326 (1973).
32a. Kretsinger R. H., Annu. Rev. Biochem., 45, 239—266 (1976).
33. Monod J., Wyman J., Changeux J.-P., J. Mol. Biol, 12, 88—118 (1965).
34. Lauffer М. A., Stevens С. L., Adv. Virus Res., 13, 1—63 (1968).
35. Holmes К. C., Stubbs G. J., Mandelkow E., Gailwitz U., Nature (London), 254, 192—196 (1975).
36. Sperling R., Amos L. A., Klug A., JMB, 92, 541—558 (1975).
36a. Champness J. N.. Bloomer A. C., Bricogne G., Butler P. J. G., Klug A., Nature (London), 259, 20—24 (1976).
37. Brinton С. C., Jr. In: The Specificity of Cell Surfaces (Davis B. D., Warren L., eds.), p. 37, Prentice-Hall, Englewood Cliffs, New Jersey, 1967.
38. Marvin D. A., Wachtel E. J., Nature (London), 253, 19—23 (1975).
39. Nakashima Y., Wiseman R. L., Konigsberg W., Marvin D. A., Nature (London), 253, 68—70 (1975).
40. Hanson J., Nature (London), 213, 353—356 (1967).
41. Bode W., Angew. Chem., 12, 683—693 (1973).
42. Valentine R. C. In: Symmetry and Function of the Biological Systems at the Mac- romolecular Level (Engström A., Strandberg В., eds.), 11th Nobel Symp., pp. 165—180, Wiley, New York, 1969.
43. Klotz I. M., Darnall D. W., Langerman N. R. In: The Proteins, 3rd ed. (Neurath H., Hill R. L., eds.), Vol. 1, pp. 293—411, Academic Press, New York, 1975.
44. Edelman G. M., Cunningham B. A., Reeke G. N., Jr., Becker J. W., Waxdal M. J., Wang J. L., PNAS, 69, 2580—2584 (1972).
45. Hardman K. D., Ainsworth C. F., Biochemistry, 11, 4910—4919 (1972).
46. Eisenberg D., Heidner E. G., Goodkin P., Dastoor M. V., Weber B. H., Wedler F., Bell J. O., Gold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 36, 291—294 (1971).
47. Crowther R. A., Endeavour, 30, 124—129 (1971).
48. Watson J. D., Molecular Biology of the Gene, 3rd ed., p. 107, Benjamin, New York,. 1976.
49. Bancroft J. B., Adv. Virus Res., 16, 99—134 (1970).
50. Hohn J., Hohn В., Adv. Virus Res., 16, 43—98 (1970).
51. Rueckert R. R. In: Comparative Virology (Maramorosch K., Kurstak E., eds.), pp. 255—306, Academic Press, New York, 1971.
52. Тихоненко A. C., Ultrastructure of Bacterial Viruses, Plenum, New York, 1970.
53. Tsernoglou D., Hill E., Banaszak L. J., Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 36, 171—178 (1971).
54. Blundell T. L., Cutfield J. F., Dodson E. J., Dodson G. G., Hodgkin D. C., Mercola D. A., Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 36, 233—241 (1971).
55. Hodgkin D. C., Nature (London), 255, 103 (1975).
56. Perutz M. F., Muirhead H., Cox J. M., Goaman L. C. G., Nature (London), 219, 131—139 (1968).
57. Dickerson R. E., Geis I., The Structure and Action of Proteins, p. 56, Harper, New York, 1969.
58. Wiley D. C., Evans D. R., Warren S. G., McMurray С. H., Edwards B. F. P., Franks W. A., Lipscomb W. N., Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 36, 285—290 (1971).
59. Evans D. R., Warren S. G., Edwards B. F. P., McMurray С. H., Bethge P. H., Wiley D. C., Lipscomb W. N., Science, 179, 683—685 (1973).
60. Cm. Hammes G. G., Wu С.-W., Science, 172, 1205—1211 (1971).
61. Koshland D. E., Jr. In: The Enzymes (Boyer P. D., ed.), Vol. I, p. 341, Academic Press, New York, 1970.
62. Cornish-Bowden A. J., Koshland D. E., Jr., JBC, 245, 6241—6250 (1970); 246, 3092—3102 (1971).
63. Darnall D. W., Klotz I. M., ABB, 149, 1—14 (1972).
64. Dochi Y., Sugita Y., Yoneyama Y., JBC, 248, 2354—2363 (1973).
65. Antonini E., Brunori M., Hemoglobin and Myoglobin in Their Reactions with Ligands, North-Holland Publ., Amsterdam, 1971.
66. Benesch R., Benesch R. E., Science, 185, 905—908 (1974).
67. Edelstein S. J., Annu. Rev. Biochem., 44, 209—232 (1975).
68. Herzfield J., Stanley H. E., JMB, 82, 231—265 (1974).
68a. Baldwin J. N., Prog. Biophys. Mol. Biol., 29, 225—320 (1975).
69. Perutz M. F., Ten Eyck L. F., Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 36, 295— 310 (1971).
70. Perutz M. F., Muirhead H., Cox J. M., Goaman L. C. G., Mathews F. S., McGandy E. L., Webb L. E., Nature (London), 219, 29—32 (1968).
71. Perutz M. F., Nature (London), 228, 726—734 (1970).
72. Dickerson R. E., Annu. Rev. Biochem., 41, 815—841 (1972).
73. Hoard J. L., Scheidt W. R., PNAS, 70, 3919—3922 (1973).
74. Arnone A., Nature (London), 237, 146—149 (1972).
75. Benesch R., Benesch R. E., Nature (London), 221, 618—622 (1969).
76. Brewer G. J., Eaton J. W., Science, 171, 1205—1211 (1971).
77. Bauer C., Baumann R., Engels U., Pacyna В., JBC, 250, 2173—2176 (1975).
78. Perrella M., Bresciani D., Rossi-Bernardi L., JBC, 250, 5413—5418 (1975).
79. Waxman L., JBC, 250, 3790—3795 (1975).
80. Zuckerkandl E., Sсi. Am., 212, 110—118 (May 1965).
81. Perutz Ab F., Lehmann H., Nature (London) 219, 902—909 (1968).
82. Olson J. S., Gibson Q. H., Nagel R. L., Hamilton H. B., JBC, 247, 7485—7493 (1972).
83. Huxley H. E., Sci. Am., 199, 67—82 (Nov. 1958).
84. Murray J. AL, Weber A., Sei. Am., 230, 59—71 (Feb. 1974).
85. London M. F., Oriol C., BBRC, 62, 241—245 (1975).
86. Huxley A. E., Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 37, 689—693 (1972), Весь том посвящен механизму мышечного сокращения.
87. Squire J. M., JMB, 77, 291—323 (1973).
88. Morimoto K., Harrington W. F., JMB, 83, 83—97 (1974).
88a. Engelhardt W. A., Ljubimowa M. N., Nature (London), 144, 668—669 (1939). 88b. Szent-Gyоrgyi A., Studies Inst. Med. Chem., Univ. Szeged, 1, 17—26 (1941) [reprinted in Kalckar H. M., Biological Phosphorylations, pp. 465—472, Prentice-Hall, Englewood Cliffs, New Jersey, 1969].
88c. Szent-Gyorgyi A., Chemistry of Muscular Contraction, Academic Press, New York, 1947.
88d. Straub F. B., Studies Inst. Med. Chem. Univ. Szeged, 2, 3—15 (1942) [reprinted in Kalckar H. M., Biological Phosphorylation, pp. 474—483, Prentice-Hall, Englewood Cliffs, New Jersey, 1969].
89. Elzinga M., Collins J. H., Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 37, 1—7 (1973).
90. Tonomura Y., Oosawa F., Annu. Rev. Biophys. Bioeng., 1, 159—190 (1972).
91. Porter К., R., Franzini-Armstrong C., Sci. Am., 212, 73—80 (Mar. 1965).
92. Hoyle G., Sci. Am., 222, 85—93 (Apr. 1970).
93. Cohen C., Sci. Am., 233, 36—45 (Nov. 1975).
94. Wakabayashi T., Huxley H. E., Amos L. A., Klug A., JMB, 93, 477—497 (1975).
95. Stewart M., McLachlan A. D., Nature (London), 257, 331—333 (1975).
95a. Stewart M., McLachlan A. D., Nature (London), 257, 331—333 (1975).
96. Brokaw C. J., Science, 178, 455—562 (1972).
97. Beri S., Puszkin S, Nicklas W. J., Science, 179, 441—446 (1973).
98. Spudich J. D., Lord K., JBC, 249, 6013—6020 (1974).
99. Pollack R., Osborn M, Weber K., PNAS, 72, 994—998 (1975).
100. Painter R. G., Sheetz M., Singer J. J., PNAS, 72, 1359—1363 (1975).
101. King J., Mykolajewycz N., JMB, 75, 338—358 (1973).
102. Kikuchi Y., King J., JMB, 99, 645—672 (1975).
103. Casjens S., King T., Annu Rev. Biochem., 44, 555—611 (1975).