Молекулярная биология: Структура и функции белков - Степанов В.М. 2005

Третичная структура белка
Образование третичной структуры белка из элементов вторичной структуры

Укладка элементов вторичной структуры: а-спиралей, ß-структурных отрезков, ß-изгибов — в третичной структуре подчиняется, по-видимому, определенным правилам.

Упаковка а-спиралей. Для поверхности а-спиралей характерно образование гребней, разделенных впадинами — «канавками».

Чаще всего такой гребень образуется боковыми радикалами аминокислот, которые разделены щемя аминокислотными остатками: боковая цепь і-го остатка оказывается в контакте с боковой цепью (і+4)-го остатка, последняя — с боковой цепью (і+8)-го остатка и т.д. Реже встречаются гребни, образованные і-, (і+3)-, (і+6)-м остатками. Вхождение гребня во впадину соседней а-спирали требует, чтобы угол между осями спиралей был близок соответственно -50° для гребня типа і+4 или 20° для типа i+3. Это обеспечивает достаточно плотный контакт между боковыми цепями, наблюдаемый в реальных белках. Расстояние между осями контактирующих а-спиралей составляет 6,8-12 А в зависимости от длины боковых цепей (в среднем 9 Å); среднее «захождение» боковых цепей друг за друга в контакте 2,3 А. Таким образом, при упаковке а-спиралей в пространственной структуре непосредственно взаимодействуют только концы боковых цепей аминокислотных остатков.

Упаковка а-спирали и ß-структуры. ß-Слои в белках часто закручены. Боковые группы аминокислот, входящих в такую структуру, образуют гребни — і-й остаток взаимодействует с (і+2)-м, тот — с (і+4)-м и т.д. Во впадину между двумя такими гребнями может укладываться любой из описанных выше гребней а-спирали. Именно так сформировано около 90% реально наблюдаемых контактов а-спираль — ß-структура, причем направления их осей параллельны.

Упаковка ß-листов. Известны два типа взаимодействия ß-листов. Один из них состоит в укладке одного листа поверх другого с поворотом на -30°, другой (так называемая ортогональная упаковка) сводится к тому, что, по существу, непрерывный ß-слой перегибается и складывается сам на себя, причем угол между его отрезками приближается к 90°. Иногда такой способ укладки описывают как барабан или цилиндр. Поверхности ß-складчатых листов, обеспечивающие контакт с другими элементами вторичной структуры, на 60-70% образованы гидрофобными боковыми цепями валина, лейцина, изолейцина, фенилаланина, аланина. Видимо, разветвленные цепи особенно подходят для организации гидрофобных контактов.