Молекулярная биология: Структура и функции белков - Степанов В.М. 2005

Посттрансляционная модификация белка
Процессинг аминоконцевого района белка

У многих белков подвергается модификации аминоконцевой район. Как известно, в белках прокариот, в митохондриях и хлоропластах остаток метионина, инициирующий трансляцию, формилирован. N-Формильная группа удаляется ферментом формилазой. У эукариот трансляция инициируется метионином. После того как длина пептидной цепочки, еще связанной с рибосомой, достигнет примерно 20 аминокислотных остатков, инициирующий метионин может отщепляться специальной аминопептидазой. (Однако это не обязательно, и примерно у половины цитоплазматических белков животных аминоконцевой метионин сохраняется).

Среди других N-концевых остатков доминируют относительно небольшие — аланин, серин и треонин. По-видимому, это обусловлено особенностями аминопептидазы, предпочтительно отщепляющей N-концевой метионин, если за ним следует аминокислота с небольшой боковой цепью. В тех случаях, когда аминокислота, следующая за концевым метионином, имеет объемистый радикал, метионин не отщепляется, сохраняясь на аминном конце белка.

Есть основания полагать, что природа N-концевой аминокислоты как-то связана с устойчивостью белка к внутриклеточному протеолизу. По-видимому, этим обусловлена и распространенность блокирования аминоконцевого остатка ацетилированием: в общей сложности ацетилирован аминный конец у примерно 50% растворимых белков клеток млекопитающих. В этой реакции, катализируемой N-a-ацетилтрансферазой, донором ацетильной группы служит ацетилкоэнзим А. Чаще всего встречаются на N-конце белков эукариот ацетилсерин, ацетилаланин, ацетилметионин. В то же время известен и фермент, способный отщеплять от N-a-ацетилированных белков ацетил аминокислоту, например ацетилаланин. Существенно, что отмеченные модификации обеспечивают многообразие аминных концов полипептидных цепей, которые в отсутствие таких реакций были бы неизменно представлены метионином. Не исключено что отщепление N-концевого метионина важно и потому, что делает возможным многократное использование этой инициирующей аминокислоты, биосинтез которой весьма не прост.